Biotine est un hydrophile (d'eau-soluble) vitamine du groupe B et porte les noms historiques coenzyme R, vitamine BW, vitamine B7 et vitamine H (effet sur peau). Au début du 20e siècle, Wildiers a découvert un facteur spécifique nécessaire à la croissance dans des expériences sur les levures, qui a été appelé «Bios» et était un mélange de Bios I (plus tard identifié comme méso-inositol), Bios II A (plus tard acide pantothénique (vitamine B5)) et Bios II B, le biotine. En 1936, Kögl et Tönnis isolent biotine du jaune d'oeuf. Entre 1940 et 1943, la structure a été élucidée par les groupes de travail autour de Kögl en Europe et Vigneaud aux USA. Au cours de la même période, des expériences animales ont montré que l'ingestion régulière de matières premières des œufs était associé à des changements de peau en raison de l'avidine glycoprotéine basique. L'avidine est un antagoniste de la biotine qui altère la biotine absorption en formant un complexe - 1 molécule d'avidine lie 4 molécules de biotine - et peut donc entraîner des carences en biotine à long terme. Administration d'un facteur thermostable issu de levure ou foie a entraîné une rémission (atténuation temporaire ou permanente des symptômes) d'un tel lésions cutanées. Les fonctions biochimiques de la biotine en tant que coenzyme, par exemple dans le métabolisme des acides aminés, la biosynthèse des acides gras et la gluconéogenèse (nouvelle synthèse de glucose à partir de précurseurs organiques non glucidiques, tels que pyruvate), n'ont été reconnus que dans la seconde moitié du XXe siècle. La biotine est un hétérocyclique urée dérivé (dérivé de l'urée) constitué d'un cycle imidazolidone et d'un cycle tétrahydrothiophène auquel l'acide valérique est couplé [1, 2, 4-6, 14]. Selon la classification IUPAC (Union internationale de chimie pure et appliquée), le nom chimique de la biotine est acide cis-hexahydro-2-oxo-1H-thiéno (3,4-d) -imidazol-4-yl-valérique (moléculaire formule: C10H16O3N2S). Les 3 C asymétriques (carbone) les atomes de biotine permettent la formation de 8 stéréoisomères, dont seule la D - (+) - biotine est présente dans la nature et est biologiquement active. Alors que la biotine est très stable contre l'air, la lumière du jour et la chaleur, la vitamine est sensible à la lumière UV. En conséquence, la biotine doit être conservée à l'abri de la lumière.
Synthèse
La biotine peut être synthétisée (formée) par la plupart les bactéries ainsi que par de nombreuses espèces fongiques et végétales. En conséquence, la vitamine est largement distribuée dans la nature, mais leur concentration dans la nourriture est très faible. Dans l'organisme humain, le les bactéries de côlon (gros intestin) sont capables de synthèse de la biotine. L'étendue de l'auto-synthèse entérique (formation de biotine dans l'intestin) et sa contribution au métabolisme de la biotine ne sont pas connues avec précision. Étant donné que la vitamine est principalement absorbée (absorbée) dans la partie proximale (supérieure) intestin grêle, la biotine produite par voie microbienne ne peut pas être utilisée de manière adéquate et est largement perdue dans les matières fécales (selles). Enfin, on pense que la synthèse bactérienne de la biotine ne joue qu'un rôle mineur dans la satisfaction des besoins.
Absorption
Dans le régime, la biotine est présente sous forme libre mais principalement liée à protéines. Pour être absorbée, la biotine doit être libérée de sa protéine de liaison, à laquelle elle est liée de manière covalente (au moyen d'une liaison atomique étroite) au groupe ε (epsilon) -amino (NH2) d'un lysine résidu (biotinyl-ε-NH2-lysyl <[protéine]). Lors du passage des aliments, acide gastrique et peptidases (clivage des protéines enzymes) du tractus gastro-intestinal (GI), comme pepsine et trypsine, conduire à la dégradation (décomposition) des protéines alimentaires avec libération de peptides contenant de la biotine et de la biocytine (composé de la biotine et de l'acide aminé lysine - biotinyl-ε-lysine). Les peptides de biotinyle et en particulier la biocytine sont hydrolytiquement (par réaction avec d'eau) clivé en biotine libre et lysine dans la partie supérieure du intestin grêle par l'enzyme biotinidase, qui est synthétisée dans le pancréas (pancréas). La carence en biotinidase peut être traitée par des quantités pharmacologiques de biotine libre (5-10 mg / jour). Sans action thérapeutique, il y a une chute spectaculaire des taux de biotine sérique en une semaine et, à long terme, la manifestation (expression) d'une carence en biotine.Absorption de biotine libre dans la partie proximale (supérieure) intestin grêle, en particulier dans le jéjunum (intestin vide), se produit activement à des apports faibles ou normaux au moyen de sodium- transport à médiation par le transporteur - transporteur (protéine de transport) - complexe biotine-sodium - selon la cinétique de saturation. Après des doses plus élevées, l'absorption de la biotine dans les entérocytes (cellules du petit intestin épithélium) par diffusion passive prédomine. Le taux de absorption de la biotine liée aux aliments, principalement liée aux protéines, est estimée à environ 50%, alors que biodisponibilité après biotine sans doses thérapeutiques, est d'environ 100%.
Transport et distribution dans le corps
La biotine absorbée pénètre dans la circulation sanguine via un mécanisme porteur, où elle est principalement sous forme libre (81%) et, dans une moindre mesure, liée de manière covalente à la biotinidase sérique (12%) et non spécifiquement liée au plasma albumine et globulines (7%). Érythrocytes (rouge sang cellules) contiennent environ 10% de la biotine sérique concentration. L'absorption de la biotine dans les cellules des tissus cibles se produit probablement - similaire à l'absorption intestinale (absorption via l'intestin) - via une consommation d'énergie spécifique sodium-mécanisme de support dépendant. Processus de prolifération (division et croissance cellulaires) conduire à une augmentation de l'expression du transport de la biotine protéines, tandis qu'une augmentation des taux sériques de biotine s'accompagne d'une diminution de l'expression cellulaire des porteurs de biotine. Transport de la biotine à travers le placentra vers le fœtus est médiatisé par un travail actif sodium-voyeur dépendant qui transporte également l'acide lipoïque (des propriétés antioxydantes coenzyme) et acide pantothénique (vitamine B5). Dans la 18e à 24e semaine de grossesse, la biotine concentration chez le fœtus sang est de 3 à 17 fois plus élevée que dans le sang maternel. Dans les cellules cibles, la biotine fonctionne comme une coenzyme dans une série de réactions carboxylases dans lesquelles des groupes carboxy (COOH) sont insérés dans des composés organiques. La liaison covalente de la biotine au groupe e-amino de la lysine des apocarboxylases est catalysée (accélérée) par l'enzyme holocarboxylase synthétase dans les deux étapes suivantes.
- Biotine + ATP (adénosine triphosphate) → 5′-adénylate de biotinyle + PP (pyrophosphate).
- 5′-adénylate de biotinyle + résidu lysine de l'apocarboxylase → biotinyl-ε-NH2-lysyl <[apocarboxylase] (holocarboxylase biologiquement active) + AMP (adénosine monophosphate).
Dans le cadre du renouvellement cellulaire physiologique, les holocarboxylases sont dégradées protéolytiquement (par clivage des protéines enzymes), produisant de la biocytine en plus des peptides contenant de la biotine, qui est hydrolysée (clivée par réaction avec d'eau) pour libérer la biotine et la lysine par l'action de la biotinidase intracellulaire. Ainsi, la biotine est disponible pour d'autres réactions de carboxylation (insertion enzymatique de groupes COOH dans des composés organiques).
Excrétion
La biotine est principalement excrétée par les reins sous forme libre et métabolisée (métabolisée). Lors de la dégradation de la biotine, la bêta-oxydation (dégradation des acides gras) de la chaîne d'acide valérique donne de la bisnorbiotine et de la bisnorbiotine méthylcétone, tandis que l'oxydation de soufre dans le cycle tétrahydrothiophène, on obtient la biotine d, le 1-sulfoxyde et la biotine sulfone. Les métabolites de la biotine répertoriés n'ont pas d'activité vitaminique et sont détectables dans les deux sang plasma et urine. De plus, d'autres métabolites de la biotine sont excrétés par voie rénale (via les reins), dont certains n'ont pas encore été identifiés. En cas d'apport physiologique, l'excrétion urinaire de biotine varie entre 6 et 90 µg / 24 heures. En cas de carence, l'excrétion rénale de la biotine (excrétion) diminue à 5 µg / 24 heures, tandis que la concentration urinaire d'acide 3-hydroxyisovalérique augmente en raison d'une diminution de l'activité de la 3-méthylcrotonyl-CoA carboxylase biotine-dépendante (enzyme qui catalyse la carboxylation insertion d'un groupe COOH) du méthylcrotonyl-CoA en bêta-méthylglutaconyl-CoA). Pendant la gravité (grossesse), une diminution significative de la biotine rénale élimination et une augmentation de l'excrétion urinaire d'acide 3-hydroxyisovalérique a été observée chez 50% des femmes, malgré des taux sériques plus élevés de biotine chez grossesse précoce que chez les témoins non enceintes. Une supplémentation (apport supplémentaire) de 300 µg de biotine / jour entraîne une réduction de l'excrétion d'acide 3-hydroxyisovalérique. En raison de la synthèse microbienne de la biotine dans le côlon (gros intestin), la quantité de biotine excrétée dans l'urine et les matières fécales dépasse généralement l'apport alimentaire (alimentaire) en biotine. élimination ou la demi-vie plasmatique (le temps qui s'écoule entre la concentration maximale d'une substance dans le plasma sanguin et la baisse de moitié de cette valeur) dépend de la biotine dose fourni et le statut individuel de la biotine. Il est d'environ 26 heures pour une prise orale de 100 µg / kg de biotine de poids corporel. En cas de déficit en biotinidase, le élimination la demi-vie est réduite à 10-14 heures à la même dose.
