Structure
L'hémoglobine est une protéine du corps humain qui a des fonctions importantes pour le transport de l'oxygène dans le sang. Protéines dans le corps humain sont toujours constitués de plusieurs acides aminés liés entre eux. Les acides aminés sont en partie absorbés par le corps avec la nourriture, en partie le corps peut également convertir d'autres molécules en acides aminés par des conversions enzymatiques ou les produire complètement par lui-même.
141 acides aminés individuels se lient pour former une sous-unité d'hémoglobine, une globine. Une molécule d'hémoglobine se compose de quatre globines, avec deux sous-unités identiques formant chacune une molécule. Les globines sont pliées pour former une sorte de poche dans laquelle est liée une molécule d'hème, dite «complexe de fer».
Ce complexe de fer, dont il y en a quatre dans une molécule d'hémoglobine, lie une molécule d'oxygène chacun, un O2. En raison du fer dans sa structure, l'hémoglobine prend une couleur rouge, ce qui donne à l'ensemble sang sa couleur. Si l'ion fer se lie maintenant à une molécule d'oxygène, la couleur de l'hémoglobine passe du rouge foncé au rouge plus clair.
Ce changement de couleur est également perceptible lors de la comparaison veineuse et artérielle sang. Le sang artériel, qui transporte plus d'oxygène lié, a une couleur beaucoup plus claire. Les quatre sous-unités de globine ont un effet spécial en liant les quatre molécules d'oxygène.
Avec chaque molécule d'oxygène liée, des interactions entre les quatre sous-unités se produisent et la liaison d'une autre molécule d'oxygène est facilitée. Une hémoglobine chargée de quatre molécules d'oxygène est particulièrement stable. La version fonctionne de la même manière.
Une fois qu'une molécule d'oxygène quitte l'hémoglobine, le processus est également facilité pour les trois autres. Dans différentes situations de la vie, les humains ont différentes formes d'hémoglobine. En tant qu'enfant dans l'utérus, il a d'abord une hémoglobine embryonnaire et plus tard fœtale.
Les sous-unités de la globine diffèrent dans leur structure chimique et font que l'hémoglobine infantile a une affinité significativement plus élevée pour l'oxygène que l'hémoglobine des humains adultes. Cela permet à l'oxygène d'être transféré du sang de la mère au sang de l'enfant dans le placenta. L'homme adulte peut avoir deux types différents d'hémoglobine, l'HbA1 ou l'HbA2, bien que l'HbA1 prédomine chez 98% de toutes les personnes.
If sucre dans le sang les taux restent trop élevés sur une longue période, une hémoglobine couplée au sucre, l'HbA1c, peut être présente. En diagnostic, il est principalement utilisé pour analyser à long terme sucre dans le sang niveaux. La méthémoglobine est une forme non fonctionnelle.
Il ne peut plus lier l'oxygène. Il est présent en petites quantités chez chaque personne et se forme particulièrement fortement dans la fumée inhalation ou des défauts génétiques. Plus la proportion est élevée, plus la carence en oxygène de l'organisme humain est importante.
La fonction de l'hémoglobine dans le corps humain est vitale. La molécule de fer au centre de l'hème, qui est portée par chaque sous-unité de globine, se lie à une molécule d'oxygène. Après que le sang veineux dans le corps est pompé de la droite Cœur aux poumons, il s'y accumule avec l'oxygène inhalé.
Dès lors, il est appelé riche en oxygène. Au-delà des limites de la alvéoles pulmonaires, l'oxygène se diffuse à travers les parois des vaisseaux, dans les globules rouges, le érythrocytes, et se lie chimiquement à l'ion fer. Le sang prend la couleur artérielle rouge clair typique en raison de la liaison et est ensuite pompé à travers le corps de la gauche Cœur via la grande circulation sanguine.
Au niveau du tissu qui doit fournir au sang en oxygène, le sang circule particulièrement lentement à travers les capillaires afin que le tissu déficient en oxygène puisse extraire la molécule d'O2 du sang riche en oxygène et l'hémoglobine est reconvertie à sa forme d'origine. L'effet de «coopérativité» amène les quatre unités de globine à faciliter mutuellement le chargement et le déchargement des molécules d'oxygène. Si une molécule d'oxygène est déjà liée, la liaison des trois autres molécules est grandement facilitée.
En conséquence, la teneur en oxygène reste stable pour le moment, même avec de légères limitations d'enrichissement en oxygène. Même restrictions dans la vieillesse, reste en hauteur et légère poumon dysfonctionnement n'ont pas initialement une forte influence sur la saturation en oxygène du sang. Même si la pression partielle d'oxygène dans l'air que nous respirons est déjà tombée à la moitié de sa valeur d'origine, la saturation en oxygène Il est également très important que l'hémoglobine ait la propriété de lier l'oxygène à des degrés différents en fonction du pH, de la pression partielle du CO80, de la température et du 2-BPG (2,3-bisphosphoglycérate).
Cela permet autant que possible d'être lié dans les poumons et autant que possible d'être libéré dans le reste des tissus corporels en cas de besoin. Le 2,3-BPG, de plus en plus produit entraînement en altitude, par exemple, permet également au corps de réduire la force de liaison de l'oxygène afin qu'il puisse être libéré plus facilement. De plus, l'hémoglobine a également pour fonction de transporter le CO2 dans une certaine mesure et de le libérer dans les poumons.
Dans ce processus, le dioxyde de carbone est également lié à l'hémoglobine, mais pas au site de liaison de l'O2. Pour de nombreuses maladies, la valeur de l'hémoglobine est significative. En particulier, les maladies de carence, appelées anémies, sont un problème courant.
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