La plasmine est une enzyme de clivage des protéines de l'homme sang sérum formé à partir du plasminogène précurseur. Sa fonction principale est la fibrinolyse et donc la dégradation endogène de sang caillots. La suractivité de la plasmine peut conduire à tendance au saignement et une sous-activité à la tendance au thrombus.
Qu'est-ce que la plasmine?
Humain sang le sérum contient divers protéines et enzymes. Enzymes se composent de géants biologiques molécules et agissent comme catalyseurs pour accélérer les réactions chimiques. Presque tout enzymes dans le sang humain sont protéines formé par la biosynthèse des protéines de Ribosomes. Les enzymes ont une grande variété de tâches dans l'organisme. En fonction de leur fonction, ils sont davantage classés. Les peptidases, par exemple, sont un groupe d'enzymes qui clivent des peptides ou protéines. De cette manière, ils catalysent l'hydrolyse des composés peptidiques. Les peptidases sont également appelées enzymes protéolytiques. Une telle enzyme protéolytique est la plasmine. Il se trouve dans le sérum sanguin et y clive diverses protéines. Il est également responsable de la dégradation des protéines du sérum. La plasmine est formée à partir du plasminogène précurseur.
Fonction, action et tâches
La fonction principale de la plasmine est le clivage de la fibrine. Ce processus, connu sous le nom de fibrinolyse, joue un rôle principalement dans les caillots sanguins. Dans ce processus, la plasmine dissout les caillots sanguins endogènes en décomposant les polymères de fibrine du thrombus en produits de dégradation de la fibrine. La fibrinolyse est une régulation par des processus biochimiques opposés. L'activation se produit par la conversion du plasminogène inactif en plasmine active. La fibrinolyse devient active avec la coagulation sanguine, mais progresse beaucoup plus lentement. Deux activateurs endogènes sont impliqués dans l'activation de la fibrinolyse: l'activateur tissulaire du plasminogène et urokinase. Les activateurs non physiologiques impliqués dans l'activation de la plasmine sont la staphylokinase et streptokinase. Les activateurs exogènes forment un plus grand complexe avec le plasminogène et la plasmine qui active le plasminogène inactif. PAI-1 à PAI-4 apparaissent comme des inhibiteurs de l'activation de la fibrinolyse. La plasmine clive les polymères de fibrine après activation. Il se lie à la fibrine et sépare les polymères de fibrine ramifiés en produits de dégradation solubles de structure et masse. Du sang circulation élimine les matières solubles jusqu'à ce qu'elles soient évacuées de la circulation sanguine. Pour désactiver la fibrinolyse, le corps recourt à l'inhibiteur de la plasmine alpha-2 inhibiteur de la plasmine. La plasmine liée à la fibrine a une demi-vie relativement longue par rapport à cette antiplasmine. Cependant, la plasmine libre est rendue inoffensive dans le sérum par l'inhibiteur en très peu de temps. La plasmine assume ainsi des tâches importantes dans le système de coagulation et agit comme un antagoniste de la thrombine. En plus de la fibrine, le précurseur fibrinogène est également décomposée par la plasmine et son précurseur. Les sérine protéases telles que la plasmine ont un effet irréversible et ne catalysent pas les réactions biochimiques dans les deux sens. Plasmin a une activité autocatalytique et convertit d'autres molécules en plasmine active. En conséquence, sa proenzyme est un substrat de celle activée. Outre son activité fibrinolytique, la plasmine clive également des protéines telles que les collagénases activées. De plus, il active divers médiateurs dans le système du complément et amincit la paroi des follicules de Graaf pendant ovulation.
Formation, occurrence, propriétés et niveaux optimaux
La plasmine est formée à partir du plasminogène précurseur. Il est synthétisé dans le foie et ensuite libéré dans la circulation sanguine, où il est mesurable. Le plasminogène a une demi-vie de plus de deux jours. La plasmine libre est à peine, voire pas du tout, détectable dans le sang. Seul le plasminogène peut être déterminé. La détermination a généralement lieu dans du sang citraté. Les valeurs standard de l'activité du plasminogène sont comprises entre 85 et 110 pour cent. Pour le plasminogène concentration, la valeur standard est de 0.2 g par litre. Le plasminogène devient la plasmine, qui, comme l'élastase et trypsine, correspond à une endopeptidase. L'activation du plasminogène en plasmine se produit par diverses substances. Les plus importants sont le tPA, la thrombine, le facteur XII et la fibrine. Dans le cadre de la sérine protéase du sous-groupe peptidase, la plasmine possède un site actif. Dans ce site actif, les sérine protéases portent une triade catalytique impliquant l'acide aminé sérine. l'acide aspartique, l'histidine et la sérine contiennent des résidus d'acides aminés réticulés par Hydrogénation liens.
Maladies et troubles
Un trouble lié à la plasmine est inhibiteur de l'activateur du plasminogène-1 carence. Cette carence congénitale entraîne une dissolution prématurée des caillots sanguins, entraînant une tendance au saignement. PAI-1 apparaît dans le corps sain comme un inhibiteur de l'activateur du plasminogène de type tissulaire, car il joue un rôle dans la fibrinolyse intravasculaire. Les saignements spontanés sont rarement un symptôme de la maladie. Néanmoins, un traumatisme mineur peut provoquer des saignements au niveau des genoux, des coudes, nezou gencives. Les saignements menstruels sont souvent augmentés. De longues périodes de saignement après la chirurgie sont souvent observées chez les patients. S'il n'y a qu'une carence partielle en inhibiteur, les saignements sont moins fréquents. Les saignements peuvent ne pas se produire du tout ou être légers. Chez certains patients, la protéine inhibitrice est présente mais ne fonctionne pas. La cause est une mutation des allèles associés. La maladie de l'état homozygote est basée sur une transmission autosomique récessive. Le test d'anticorps ELISA ou l'analyse de la fonction PAI-1 permet le diagnostic. En guise de contre-mesure au tendance au saignement, les patients reçoivent des inhibiteurs de fibrinolyse tels que l'acide epsilon-amino caproïque ou l'acide tranexamique. Une activité réduite par mutation de la plasmine est l'opposé de la maladie décrite et peut favoriser une tendance thrombotique. La médecine moderne suppose également que la dégradation de tissu conjonctif par l'enzyme la plasmine joue un rôle important dans la propagation de diverses maladies. Les maladies associées comprennent désormais cancer, les maladies cardiovasculaires, et inflammation.
