La protéine tropomyosine se trouve principalement dans le muscle strié et participe à la contraction musculaire. Les mutations génétiques peuvent affecter la structure de la tropomyosine molécules produit, provoquant un certain nombre de maladies, y compris diverses formes de cardiomyopathie ainsi que l'arthrogrypose multiplex congénitale et la myopathie à la némaline.
Qu'est-ce que la tropomyosine?
La tropomyosine est une protéine présente dans le corps humain principalement dans le muscle squelettique. Le biochimiste Kenneth Bailey a décrit la protéine pour la première fois en 1946. Un seul muscle est composé de plusieurs fibre musculaire faisceaux, qui à leur tour sont composés des fibres musculaires. Chaque fibre n'est pas composée d'une seule cellule musculaire clairement délimitée, mais d'un tissu avec de nombreux noyaux cellulaires. Au sein de ces unités, les myofibrilles représentent des fibres plus fines; leurs sections transversales sont appelées sarcomères. Un sarcomère se compose de deux types de brins qui sont alternativement verrouillés, comme dans un engrenage ou une fermeture à glissière. Certains de ces brins sont de la myosine et les autres sont un complexe d'actine et de tropomyosine. Dans ce complexe, l'actine molécules forment une chaîne plus épaisse autour de laquelle s'enroulent deux brins de tropomyosine.
Anatomie et structure
La tropomyosine est composée de deux parties: α et β. Les deux blocs de construction ont un total de 568 acides aminés, dont 284 sont de l'α-tropomyosine et 284 sont de la β-tropomyosine. Celles-ci acides aminés chaque ligne pour former de longues chaînes, se rejoignant finalement pour former une macromolécule en forme de tige. La séquence de acides aminés et la structure de la protéine est déterminée génétiquement; chez l'homme, les gènes suivants en sont responsables: TPM1 sur le 15e chromosome, TPM2 sur le 9e chromosome, TPM3 sur le premier chromosome et TMP4 sur le 19e chromosome. Le brin de tropomyosine (avec les deux sous-unités) s'enroule autour des filaments d'actine plus épais dans le muscle squelettique strié. Il y est également attaché troponine, une autre protéine.
Fonction et rôles
La tropomyosine est nécessaire pour la contraction du muscle squelettique. Lorsqu'une impulsion nerveuse atteint le muscle, le stimulus électrique se propage d'abord à travers le sarcolemme et les tubules en T, conduisant finalement à la libération de calcium ions dans le réticulum sarcoplasmique. Les ions se lient de manière transitoire à troponine, qui est situé sur le brin de la tropomyosine. En conséquence, le calcium les ions modifient les propriétés physiques de la molécule. le troponine se déplace légèrement à la surface et s'éloigne ainsi des sites où la myosine peut également se lier. La myosine forme les fibres complémentaires du complexe actine / tropomyosine. À la fin du filament de myosine se trouvent deux soi-disant têtes. Les têtes de myosine peuvent se lier aux sites du filament d'actine qui ne sont plus occupés par la troponine. Après s'être amarrées à la fibre, les têtes de myosine se retournent, se poussant ainsi entre les filaments d'actine / tropomyosine, ce qui raccourcit le sarcomère. Dans le même temps, ce processus se produit non seulement dans un sarcomère, mais dans plusieurs. Les nombreux sarcomères contractés provoquent donc la fibre musculaire, et donc le muscle dans son ensemble, à se contracter. Dans ce processus, un signal nerveux irrite souvent plusieurs centaines de fibres musculaires. L'effet adoucissant de adénosine le triphosphate (ATP) permet à la myosine front se détacher à nouveau de l'actine. La contraction du muscle lisse est quelque peu différente. Chez l'homme, le muscle lisse entoure les organes ou se produit dans les parois de sang bateaux. Il peut se contracter plus fortement que le muscle strié. Alors que le muscle squelettique a une structure striée, le muscle lisse forme une surface plane composée de cellules individuelles. En plus de l'actine et de la tropomyosine, le muscle lisse a deux autres protéines, caldesmon et calmoduline, dont l'interaction influence la tension musculaire. La tropomyosine agit principalement sur la calmoduline. En outre, la tropomyosine joue également un rôle dans d'autres processus biologiques. Par exemple, il semble influencer la liaison de l'actine dans le cytosquelette et avoir un effet sur la division cellulaire.
Maladies
Une maladie qui peut être associée à la tropomyosine est hypertrophique cardiomyopathie. Il s'agit d'une Cœur maladie dans laquelle les sarcomères (sections des fibres musculaires) sont épaissis, ce qui affecte également l'épaisseur globale des fibres musculaires, ce qui entraîne des symptômes tels qu'une sensation de pression dans le Pecs, le vertige, essoufflement, syncope et angine des attaques de pectoris peuvent se développer. Dans ce cas, ils sont dus à des problèmes fonctionnels du Cœur muscle. La cause la plus fréquente (40-60%) de l'hypertrophie cardiomyopathie est dans les gènes: Altérations (mutations) conduire aux erreurs dans le code génétique et, par conséquent, à la synthèse défectueuse de protéines. Cela peut également affecter les différents protéines qui faire fibre musculaire. Dans la cardiomyopathie restrictive, il y a un durcissement du Cœur muscle. La cause est un excès de tissu conjonctif. La cardiomyopathie restrictive conduit à l'insuffisance cardiaque, qui se caractérise généralement par Respiration problèmes, œdème, sécheresse tousser, sensation de fatigue, épuisement, le vertige, syncope, palpitations et divers des problèmes digestifs. Moins fréquemment, les personnes touchées sont confuses, souffrent de Mémoire problèmes ou limitations des performances cognitives. Une cardiomyopathie dilatée peut également résulter d'un défaut des gènes de la tropomyosine. Si cette maladie cardiaque se manifeste, elle s'accompagne souvent de l'insuffisance cardiaque et / ou insuffisance cardiaque gauche progressive. De plus, des troubles respiratoires, des embolies et arythmies cardiaques peut devenir apparent. Deux autres troubles qui peuvent être liés à la tropomyosine, dont certains sont basés sur des mutations, sont la myopathie à la némaline, dans laquelle les muscles peuvent être affectés de diverses manières, et les articulations Raidir. Cependant, tous ces troubles peuvent être dus à d'autres causes; les mutations au niveau des gènes de la tropomyosine ne représentent qu'une possibilité.
