La myosine appartient au moteur protéines et est responsable, entre autres, des processus impliqués dans la contraction musculaire. Il existe plusieurs types de myosines, qui participent toutes aux processus de transport des organites cellulaires ou aux déplacements au sein du cytosquelette. Des anomalies structurelles de la structure moléculaire de la myosine peuvent être à l'origine de maladies musculaires dans certaines circonstances.
Qu'est-ce que la myosine?
La myosine, avec la dynéine et la kinésine, est l'un des moteurs protéines responsable des processus de mouvement et de transport des cellules à l'intérieur de la cellule. Contrairement aux deux autres moteurs protéines, la myosine fonctionne uniquement en conjonction avec l'actine. L'actine, à son tour, est un composant du cytosquelette de la cellule eucaryote. Ainsi, il est responsable de la structure et de la stabilité de la cellule. En outre, l'actine, avec la myosine et deux autres protéines structurelles, forme l'unité structurelle contractile réelle du muscle. Les deux tiers des protéines contractiles du muscle sont des myosines et un tiers est de l'actine. Cependant, les myosines sont présentes non seulement dans les cellules musculaires mais également dans toutes les autres cellules eucaryotes. Cela est vrai pour les eucaryotes unicellulaires ainsi que pour les cellules végétales et animales. Les microfilaments (filaments d'actine) sont impliqués dans l'assemblage du cytosquelette dans toutes les cellules et, avec la myosine, contrôlent les courants protoplasmiques.
Anatomie et structure
Les myosines peuvent être divisées en plusieurs classes et sous-classes. Actuellement, plus de 18 classes différentes sont connues, les classes I, II et V étant les plus significatives. La myosine trouvée dans fibre musculaire est appelée myosine conventionnelle et appartient à la classe II. La structure de toutes les myosines est similaire. Ils se composent tous d'un front partie (tête de myosine), un cou une partie et une partie de la queue. Ici, les filaments de myosine du muscle squelettique sont constitués d'environ 200 myosine II molécules, chacun ayant un poids moléculaire de 500 kDa. Le front une partie est génétiquement très conservatrice. La classification en classes structurelles est principalement déterminée par la variabilité génétique de la partie de la queue. Le front partie se lie à la molécule d'actine, tandis que le cou la partie agit comme une charnière. Les portions de queue de plusieurs myosine molécules se regroupent pour former des filaments (faisceaux). La molécule de myosine II se compose de deux chaînes lourdes et de quatre chaînes légères. Les deux chaînes lourdes forment un soi-disant dimère. La plus longue des deux chaînes a une structure en hélice alpha et est composée de 1300 acides aminés. La chaîne la plus courte se compose de 800 acides aminés et représente le domaine dit moteur. Il forme la partie principale de la molécule, qui est responsable des mouvements et des processus de transport. Les quatre chaînes légères sont reliées à la tête et cou une partie des chaînes lourdes. Les chaînes légères les plus éloignées de la tête sont appelées chaînes régulatrices et les chaînes légères proches de la tête sont appelées chaînes essentielles. Ils ont une grande affinité pour calcium et peut ainsi contrôler la mobilité de la partie du cou.
Fonction et rôles
La fonction la plus importante de toutes les myosines est de transporter les organites cellulaires et d'effectuer des déplacements dans le cytosquelette dans les cellules eucaryotes. Dans ce processus, la myosine II conventionnelle molécules, conjointement avec l'actine et les protéines tropomyosine et troponine, sont responsables de la contraction musculaire. Pour cela, la myosine est d'abord intégrée dans les disques Z du sacomère à l'aide de la protéine titine. Six filaments de titine fixent un filament de myosine à cet effet. Dans le sacomère, un filament de myosine forme environ 100 connexions croisées sur les côtés. En fonction de la structure des molécules de myosine et de la teneur en myoglobine, plusieurs formes de fibres musculaires peuvent être distinguées. Dans le sacomère, la contraction musculaire se produit par le mouvement de la myosine dans le cycle de pont transversal. Premièrement, la tête de myosine est étroitement attachée à la molécule d'actine. Ensuite, l'ATP est clivé en ADP et l'énergie libérée conduit à la tension de la tête de myosine. Dans le même temps, les chaînes légères fournissent une augmentation de calcium ions. Cela provoque l'attachement de la tête de myosine à une molécule d'actine adjacente à la suite d'un changement de conformation. Avec l'ancien lien libéré, la tension est maintenant convertie en énergie mécanique par ce qu'on appelle une force accident vasculaire cérébral. Le mouvement est similaire à une rame accident vasculaire cérébral. Dans le processus, la tête de myosine s'incline de 90 degrés à entre 40 et 50 degrés. Le résultat est un mouvement musculaire: lors de la contraction musculaire, seule la longueur du sacomère est raccourcie, tandis que les longueurs des filaments d'actine et de myosine restent les mêmes. L'apport d'ATP dans le muscle ne dure qu'environ trois secondes. En décomposant glucose et la graisse, l'ATP est à nouveau fabriqué à partir d'ADP, de sorte que l'énergie chimique peut continuer à être convertie en énergie mécanique.
Maladies
Les changements structurels de la myosine causés par des mutations peuvent conduire aux maladies musculaires. Un exemple d'une telle maladie est l'hypertrophie familiale cardiomyopathie. Hypertrophique familiale cardiomyopathie est une maladie héréditaire héritée d'une manière autosomique dominante. La maladie se caractérise par un épaississement du ventricule gauche des Cœur sans dilatation. C'est un Cœur maladie avec une prévalence de 0.2 pour cent dans la population générale. Cette maladie est causée par des mutations qui conduire aux changements structurels de la bétamyosine et de l'alphatropomyosine. Cela implique non pas une, mais plusieurs mutations ponctuelles des protéines impliquées dans la construction du sacomère. La plupart des mutations sont localisées sur le chromosome 14. Pathologiquement, la maladie se manifeste par un épaississement des muscles du ventricule gauche. Cette asymétrie d'épaisseur myocardique peut entraîner des symptômes cardiovasculaires, notamment des arythmies, une dyspnée, le vertige, perte de conscience, et angine pectoris. Bien que de nombreux patients aient peu ou pas de troubles de la fonction cardiaque, Cœur l'échec peut se développer dans certaines circonstances.
