Quelle est la chymotrypsine?
La chymotrypsine est une enzyme qui joue un rôle dans la digestion dans le corps humain. En tant qu'enzyme, il a pour tâche de décomposer protéines des aliments et les décomposer en petits composants - appelés oligopeptides - qui peuvent ensuite être absorbés dans les intestins. La chymotrypsine est produite dans le pancréas et, avec d'autres digestifs enzymes tel que trypsine, la pepsine ou les carboxypeptidases, joue un rôle important dans l'absorption des protéines.
Fonction de la chymotrypsine
La chymotrypsine est une enzyme de le pancréas, qui est responsable de la décomposition et de la division protéines ingéré avec de la nourriture. Dans ce processus, les protéines sont divisées en ce que l'on appelle des oligopeptides (composition de moins de 10 acides aminés) afin qu'elles puissent ensuite être plus facilement absorbées à travers la membrane muqueuse dans le intestin grêle et peut être mis en circulation. Cela permet au corps d'absorber des composants importants des aliments contenant des protéines tels que les noix, le pain complet, la volaille ou le poisson.
Ceci est à son tour important pour que le corps puisse construire ses propres protéines à partir d'eux. Ceux-ci inclus hormones ainsi que anticorps pour le système immunitaire , mais aussi des protéines pour sang coagulation, renforcement musculaire, de gamme et les ongles. La chymotrypsine est une endopeptidase.
Les endopeptidases sont enzymes qui sont responsables de la séparation des liaisons entre les acides aminés individuels, les liaisons peptidiques. Cela permet aux protéines alimentaires d'être décomposées en fragments peptidiques. Ceux-ci sont ensuite séparés par d'autres peptidases en acides aminés individuels.
En tant qu'endopeptidase, la chymotrypsine appartient au groupe des sérine protéases. Cela signifie que l'acide aminé sérine est situé dans ce que l'on appelle le centre actif, c'est-à-dire le site de travail principal de l'enzyme. Cet acide aminé a un groupe spécifique (groupe hydroxy) qui est important pour le clivage d'une liaison peptidique.
Les protéines que la chymotrypsine décompose sont toujours clivées à certaines positions dans la séquence des acides aminés. Ce sont les acides aminés dits aromatiques phénylalanine, tryptophane et tyrosine. En médecine, la fonction de division de la chymotrypsine joue également un rôle dans la dégradation des complexes immuns qui pourraient endommager l'organisme.
De plus, la chymotrypsine peut également aider à soulager l'inflammation ou douleur du système musculo-squelettique. Il réduit les signes classiques d'inflammation, tels que gonflement ou rougeur locale de la peau. Parfois, il est également utilisé comme agent mucolytique pour pneumonie ou l'asthme.
Quelles formes de chymotrypsine existe-t-il?
La chymotrypsine est finalement une famille de formes différentes. Ils ont tous en commun d'être des sérine protéases de le pancréas. Tout d'abord, une distinction doit être faite entre la forme inactive et la forme active.
Dans le pancréas, un précurseur inactif (appelé zymogène) de la chymotrypsine est d'abord produit, appelé chymotrypsinogène. Si celui-ci est libéré du pancréas et atteint le intestin grêle, il peut être divisé par trypsine, une autre enzyme du pancréas, et convertie en chymotrypsine active. Dans ce processus, le chymotrypsinogène est décomposé en trois parties.
De plus, la chymotrypsine A, B1, B2 et C peut être différenciée. Les formes les plus pertinentes pour le corps humain sont la chymotrypsine B1 et la chymotrypsine B2. La forme chymotrypsine C a été découverte dans le pancréas de porcs dépourvus de forme B.
Les différentes formes de chymotrypsine sont toutes des sérine protéases, avec l'acide aminé sérine au centre actif (où se déroule l'activité principale de l'enzyme). Les différences entre les formes résident dans la structure, les sites de clivage des protéines (clivage ou spécificité du substrat) et l'activité. Le chymotrypsinogène précurseur est inactif et incapable de cliver les protéines au niveau de leurs liaisons peptidiques.
La chymotrypsine elle-même, cependant, est active et capable de fonctionner en raison du clivage par trypsine. Toutes les formes clivent les protéines au niveau des acides aminés tyrosine et tryptophane. De plus, la chymotrypsine B clive également d'autres liaisons que l'on retrouve, par exemple, dans la molécule glucagon.
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