Définition
Les carboxypeptidases sont enzymes qui clivent les acides aminés de protéines ou des peptides. Protéines sont de longues chaînes constituées de différents acides aminés. Les peptides sont également constitués d'acides aminés, mais sont plus courts.
La structure de base des acides aminés est toujours la même. Il est important que la connexion entre un atome de carbone et un atome d'azote soit établie. Au sens figuré, on peut imaginer cela comme une chaîne humaine, la main droite est l'atome de carbone et la main gauche est l'atome d'azote.
Ainsi, aux extrémités de la chaîne, l'un des atomes reste libre à chaque extrémité. Les carboxypeptidases clivent le dernier acide aminé à la fin du protéines où l'atome de carbone reste libre. C'est ce qu'on appelle l'extrémité C-terminale. Puisque l'enzyme ne peut cliver qu'aux extrémités, elle est appelée exopeptidase. Les carboxypeptidases sont d'une part impliquées dans le fractionnement de l'aliment ingéré, d'autre part elles modifient également les protéines nouvellement produites et les mettent dans leur état fonctionnel.
Quelles sont les carboxypeptidases?
Les carboxypeptidases peuvent être subdivisées selon différents systèmes. Un système divise les carboxypeptidases en fonction des acides aminés qu'elles clivent préférentiellement. Dans ce système, les carboxypeptidases sont divisées en plusieurs groupes qui sont désignés par des lettres.
Les groupes les plus connus sont les groupes A et B. Les carboxypeptidases du groupe A séparent les acides aminés qui ont une structure ramifiée et ceux qui ont un cycle aromatique. Cet anneau est une structure spéciale composée d'atomes de carbone et possède des propriétés particulières.
Les carboxypeptidases du groupe B clivent préférentiellement les acides aminés chargés positivement. L'autre système de classification des carboxypeptidases divise le enzymes selon le type de leur centre actif. Le centre actif fait référence au site de l'enzyme où la réaction a lieu.
Dans les carboxypeptidases, une distinction est faite entre les métallo-carboxypeptidases, dans lesquelles une molécule métallique est située dans le centre actif, les thiol-carboxypeptidases, avec l'acide aminé cystéine dans le centre actif, et les sérine carboxypeptidases, dans lesquelles se trouve l'acide aminé sérine. dans le centre actif. Cependant, les différents centres actifs ne déterminent pas quel acide aminé est clivé. La classe des sérine carboxypeptidases comprend trois enzymes: trypsine, chymotrypsine, élastase.
Tâche, fonction et effet
Les tâches des différentes carboxypeptidases sont très diverses. Alors que les carboxypeptidases découvertes pour la première fois jouent un rôle dans la digestion, la plupart des carboxypeptidases connues aujourd'hui sont importantes pour d'autres processus. La tâche des carboxypeptidases dans la digestion est de décomposer les protéines en leurs acides aminés individuels.
Ce processus est très important car l'intestin n'absorbe pas les protéines, seulement les acides aminés individuels. Les carboxypeptidases sont indispensables dans le processus de maturation de diverses protéines. Pour que les protéines deviennent pleinement fonctionnelles après leur production, diverses modifications doivent être apportées.
Par exemple, les acides aminés individuels sont séparés par les carboxypeptidases. Cependant, cette modification n'est pas seulement réalisée par les carboxypeptidases mais également en interaction avec d'autres enzymes. De plus, les carboxypeptidases sont impliquées dans la production de différents peptides. Un peptide particulièrement important est insuline. Diverses carboxypeptidases sont également impliquées dans la production de insuline.
