Catalyse: fonction, tâches, rôle et maladies

La catalyse correspond à l'abaissement de l'énergie d'activation nécessaire aux réactions chimiques et biologiques. L'abaissement catalytique de la quantité d'énergie requise est rendu possible par un catalyseur, qui en biologie correspond à une enzyme. Dans les maladies enzymatiques, les propriétés catalytiques de enzymes peuvent être réduits, voire supprimés.

Qu'est-ce que la catalyse?

La réduction catalytique de la quantité d'énergie requise est rendue possible par un catalyseur, qui en biologie correspond à une enzyme. La figure montre le modèle de ruban d'un lipase. Enzymes ont des rôles spécifiques dans le corps humain. Aussi différent que la fonction de l'individu enzymes peut sembler, ils ont tous fondamentalement la même tâche et apportent des propriétés similaires pour remplir cette tâche. La tâche principale de toutes les enzymes est la catalyse. C'est pourquoi la biochimie leur attribue des propriétés catalytiques. Littéralement traduit, catalyse signifie «dissolution». Au Cœur de la catalyse est l'énergie d'activation. En tant que telle, la chimie fait référence à la quantité d'énergie qui est absolument nécessaire dans un système réactionnel pour la réaction chimique des deux partenaires de réaction. Les catalyseurs sont utilisés pour réduire l'énergie d'activation et permettent ainsi aux deux partenaires de réaction de subir une réaction dans le système réactionnel même à de faibles énergies. Dans les systèmes de réaction biologique, les enzymes aux propriétés catalytiques abaissent ainsi l'énergie d'activation d'une réaction chimique particulière et agissent en conséquence comme des catalyseurs chimiques. Dans le contexte de la catalyse, d'une part la probabilité d'un processus de réaction réussi augmente et d'autre part la vitesse de la réaction augmente parfois aussi. Un changement de l'équilibre chimique ne se produit pas au cours de la catalyse. La chimie distingue la catalyse homogène de la catalyse hétérogène. La biocatalyse ne correspond ni à l'une ni à l'autre forme. C'est une forme indépendante de catalyse.

Fonction et tâche

La biocatalyse correspond au guidage, à la conversion ou à l'accélération de réactions chimiques dans l'environnement biologique. Les enzymes agissent comme des catalyseurs biologiques dans ce processus. Chaque enzyme est en grande partie composée de protéines, dont certains sont associés à un cofacteur. Presque toutes les réactions biochimiques dans les organismes vivants ont un catalyseur enzymatique. La biocatalyse est mise en œuvre en biotechnologie au moyen d'enzymes isolées ou vivantes. Un exemple de biocatalyse peut être trouvé dans les brasseries de bière, où des processus biocatalytiques sont mis en œuvre en utilisant les bactéries, champignons ou levures. L'industrie pharmaceutique utilise la biocatalyse pour réaliser des réactions autrement impraticables. Dans le corps humain, des catalyseurs se produisent constamment dans lesquels des enzymes accélèrent certaines réactions. Les enzymes sont, par exemple, pertinentes pour le métabolisme des organismes et contrôlent largement les réactions biochimiques dans les processus métaboliques. Ils contrôlent la digestion, par exemple, mais sont également impliqués dans la transcription et la réplication de l'ADN sous forme de polymérases. La majorité de toutes les réactions biochimiques se produiraient à des vitesses négligeables dans un organisme vivant sans enzymes. Les enzymes accélèrent la réalisation de l'équilibre chimique sans rien changer à l'équilibre. Une enzyme a une activité catalytique car elle peut réduire l'énergie d'activation dans les réactions chimiques. Cette énergie correspond à la quantité d'énergie qui doit être appliquée à l'avance pour déclencher une réaction. Au cours de la réaction, le substrat passe à des états de transition énergétiquement défavorables. L'énergie d'activation force le substrat dans son état de transition. L'action catalytique des enzymes intervient à ce stade de la réaction en stabilisant l'état de transition du substrat via non-covalent interactions. De cette manière, il faut beaucoup moins d'énergie pour convertir un substrat à l'état de transition. Pour cette raison, le substrat se transforme en produit final de la réaction à une vitesse plus élevée. Avec ces fonctions catalytiques, les enzymes sont considérées comme les éléments donneurs de tout produit de réaction biochimique.

Maladies et troubles

Lorsque les enzymes mutent ou ne remplissent pas correctement leur rôle catalytique pour d'autres raisons, décomposition cellulaire Le groupe de maladies des maladies métaboliques comprend divers troubles du domaine du métabolisme opérationnel intermédiaire. Ces troubles sont soit congénitaux soit acquis. Les maladies métaboliques varient considérablement dans leur ampleur et leur prévalence. Ils se manifestent également cliniquement de manière très hétérogène. L'un de ces troubles est la maladie courante et répandue diabète mellitus. Cependant, ce groupe de maladies comprend également des maladies héréditaires beaucoup plus rares avec une évolution mortelle. Ostéopénie et le résultat l'ostéoporose sont également attribuables à des troubles métaboliques. La plupart des maladies congénitales du groupe superordonné des maladies métaboliques correspondent à des défauts enzymatiques génétiquement déterminés de diverses enzymes. En fonction de l'enzyme affectée, de sa fonction catalytique et de son produit de réaction, des défauts enzymatiques ou des carences enzymatiques peuvent par exemple provoquer la défaillance des organes. La maladie de Gaucher est un trouble métabolique relativement rare et congénital. L'enzyme impliquée dans cette maladie est la glucocérébrosidase ou la glucocérébrosidase. Dans un organisme sain, cette enzyme dégrade les composants vieillis du membrane cellulaire. En Maladie de Gaucher, il existe une carence en cette enzyme importante. Si l'enzyme ne montre pas une activité suffisante, un dépôt de composants membranaires dans les lysosomes se produit. Plus de 200 mutations de l'enzyme ont été documentées dans Maladie de Gaucher à ce jour. Le degré d'activité enzymatique résiduelle dépend de la mutation du codant gène dans chaque cas individuel. Par exemple, la maladie peut entraîner une perte complète de fonction de l'enzyme. Cependant, une réduction fonctionnellement faible de l'activité enzymatique est également envisageable. La plupart des patients atteints de la maladie présentent des manifestations par rapport à la les organes internes ainsi qu'en ce qui concerne la système nerveux.