L'hydroxylysine est un acide aminé protéinogène non classique. Il est incorporé dans la protéine correspondante comme lysine et hydrolysé en hydroxylysine dans le polypeptide à l'aide d'une enzyme. Il représente l'un des principaux composants de Collagène protéines of tissu conjonctif.
Qu'est-ce que l'hydroxylysine?
L'hydroxylysine est un acide aminé protéinogène qui est d'abord incorporé dans une protéine lysine. Par conséquent, il s'agit d'un acide aminé protéinogène non canonique. Le terme «canonique» signifie classique. Il n'y a donc pas de codon séparé pour cet acide aminé. L'hydroxylysine se trouve principalement dans le Collagène of tissu conjonctif et dans les glycoprotéines. Là, lysine est converti en hydroxylysine par des processus enzymatiques. Dans le processus, seule une partie de la lysine est convertie en hydroxylysine. Les propriétés des collagènes respectifs dépendent de la quantité de résidus lysine et proline hydrolysés. Sous forme libre, l'hydroxylysine peut être isolée sous forme de chlorhydrate. Le chlorhydrate d'hydroxylysine est un beige poudre avec une point de fusion qui varie de 225 à 230 degrés. C'est un acide aminé basique, qui fait également protéines contenant de l'hydroxylysine réagit basique. L'hydroxylysine a été découverte par le biochimiste américain et co-fondateur de la «chimie clinique» Donald Van Slyke (1883 - 1971).
Fonction, action et rôles
L'hydroxylysine a une grande importance dans la construction de tissu conjonctif. Les glycoprotéines contiennent également de l'hydroxylysine pour former des liaisons glycosidiques de la protéine avec sucre résidus au niveau du résidu hydroxyle. Dans Collagène, il est responsable de la réticulation de la protéine individuelle molécules. Avec l'hydroxylproline, la forme hydrolysée de la proline, elle joue également un rôle déterminant dans la construction des structures tertiaires et quaternaires du collagène. L'hydroxylation de la lysine est catalysée par l'enzyme lysylhydroxylase avec la participation des cofacteurs fonte ions et acide ascorbique (vitamine C). La distribution le motif des résidus de lysine hydroxylés dans le collagène n'est ni particulièrement rigide ni flexible. Il y a des modèles récurrents. Cependant, il existe également des zones entières dans la protéine qui ne contiennent pas de résidus de lysine hydroxylée. Alors que l'hydroxyproline est responsable de la structure hélicoïdale du collagène en liant trois chaînes protéiques, des liaisons croisées entre les différentes protéines molécules sont formés via les groupes hydroxyle de l'hydroxylysine. De plus, ces groupes moléculaires servent également de site de liaison pour une liaison glycosidique avec un sucre. Dans l'ensemble, cela garantit le force du tissu conjonctif. S'il y a une carence en hydroxylysine dans le protéines, il ne peut pas être corrigé par un apport supplémentaire de l'acide aminé. Il n'y a pas de codon pour l'hydroxylysine libre, donc son incorporation dans la protéine correspondante n'est pas possible. La valeur de l'alimentation suppléments avec des ajouts d'hydroxylysine est donc hautement discutable. Par conséquent, la carence doit être due à une hydroxylyse insuffisante de la lysine.
Formation, occurrence, propriétés et valeurs optimales
L'hydroxylysine se trouve uniquement dans le collagène des humains et des animaux. De plus, il existe plusieurs glycoprotéines qui contiennent également de l'hydroxylysine. Ceux-ci incluent l'adiponectine, entre autres. L'adiponectine est une hormone produite dans le tissu adipeux et a une influence significative sur l'efficacité de insuline. L'hydroxylysine a également été détectée dans certains les bactéries tel que Staphylococcus aureusL’ distribution de la lysine hydroxylée n'est pas uniforme dans le collagène. Il y a des positions où il se trouve presque toujours. Dans d'autres régions, l'hydroxylysine n'est presque jamais trouvée. Cette inégale distribution détermine la structure du collagène. Dans la structure à triple hélice du collagène, l'hydroxylysine se trouve toujours en position Y de la séquence répétitive Gly-XY. Dans les régions courtes à structure non hélicoïdale, l'hydroxylysine se produit également dans d'autres positions.
Maladies et troubles
Le tissu conjonctif est absolument dépendant de la présence d'hydroxylysine. Le collagène ne peut être stable et fort que si les liaisons croisées de la protéine molécules fonctionnent également. Une carence en hydroxylysine provoque faiblesse du tissu conjonctif. S'il n'est présent qu'en quantités extrêmement faibles ou pas du tout, l'organisme correspondant ne serait pas viable. Le tissu conjonctif ne pourrait plus remplir sa fonction de tissu limitant et de soutien des organes. En effet, il existe des maladies dues à une carence en hydroxylysine, cet acide aminé étant initialement incorporé sous forme de lysine lors de la biosynthèse des protéines, il ne peut pas s'agir d'une carence primaire. L'hydroxylysine est formée à partir de la lysine dans la protéine de collagène à l'aide de lysylhydroxylases. Ainsi, une carence en hydroxylysine ne peut résulter que d'un défaut de cette enzyme ou de sa fonction inadéquate. Ainsi, il existe un groupe de déficiences congénitales hétérogènes du tissu conjonctif connu sous le nom de le syndrome d'Ehlers-Danlos. Un certain nombre de mutations peuvent être responsables de ce tableau clinique. Entre autres choses, la lysylhydroxylase peut être défectueuse, de sorte que trop peu de lysine est hydroxylée. le syndrome d'Ehlers-Danlos se manifeste par un étirement excessif du peau et surmouvement du les articulations. Les organes internes, bateaux, Tendons, les ligaments et les muscles sont également touchés. Le pronostic dépend de la gravité du défaut. Si la bateaux sont impliqués, une évolution défavorable est à prévoir. Un échec complet de l'enzyme lysylhydroxylase est incompatible avec la vie et n'est donc pas observé. Cependant, même avec une enzyme intacte, faiblesse du tissu conjonctif peut se produire dans certaines circonstances en raison de sa faible activité. La lysylhydroxylase nécessite fonte ions et acide ascorbique (vitamine C) en tant que cofacteurs. Si, par exemple, vitamine C fait défaut, le soi-disant scorbut se produit. Le scorbut est une maladie acquise du tissu conjonctif causée par l'absence de groupes hydroxyle sur les résidus proline et lysine du collagène. La cause est une faible activité de la proline hydroxylase et de la lysine hydroxylase due à une carence en acide ascorbique.
