L'ARN de transfert est un ARN à chaîne courte composé de 70 à 95 nucléiques base et a une structure en forme de feuille de trèfle avec 3 à 4 boucles dans la vue bidimensionnelle. Pour chacun des 20 protéinogènes connus acides aminés, il existe au moins 1 ARN de transfert capable de prélever «son» acide aminé du cytosol et de le rendre disponible pour la biosynthèse d'une protéine au niveau d'un ribosome du réticulum endoplasmique.
Qu'est-ce que l'ARN de transfert?
L'ARN de transfert, abrégé internationalement en ARNt, se compose d'environ 75 à 95 base et, dans une vue en plan bidimensionnelle, ressemble à une structure en forme de feuille de trèfle avec trois boucles non variables et une boucle variable, ainsi que la tige accepteur d'acides aminés. Dans la structure tertiaire tridimensionnelle, une molécule d'ARNt ressemble plus étroitement à une forme en L, avec le court jambe correspondant à la tige accepteur et à la longue patte correspondant à la boucle anticodon. En plus des quatre nucléosides non modifiés adénosine, l'uridine, la cytidine et la guanosine, qui forment également les éléments de base de l'ADN et de l'ARN, une partie de l'ARNt se compose d'un total de six nucléosides modifiés qui ne font pas partie de l'ADN et de l'ARN. Les nucléosides supplémentaires sont la dihydrouridine, l'inosine, la thiouridine, la pseudouridine, la N4-acétylcytidine et la ribothymidine. Dans chaque branche de l'ARNt, conjugaison nucléique base forme avec des segments double brin analogues à l'ADN. Chaque ARNt ne peut absorber et transporter qu'un seul des 20 ARN protéinogènes connus. acides aminés au réticulum endoplasmique rugueux pour la biosynthèse. Ainsi, pour chaque acide aminé protéinogène, au moins un ARN de transfert spécialisé doit être disponible. En réalité, plus d'un ARNt est disponible pour certains acides aminés.
Fonction, action et rôles
La fonction principale de l'ARN de transfert est de permettre à un acide aminé protéinogène spécifique du cytosol de s'accrocher à son accepteur d'acides aminés, de le transporter vers le réticulum endoplasmique et de s'y lier au groupe carboxy du dernier acide aminé attaché via un liaison peptidique, de sorte que la protéine naissante s'allonge d'un acide aminé. L'ARNt suivant est alors prêt à attacher l'acide aminé «correct» selon le codage. Les processus se déroulent à grande vitesse. Chez les eucaryotes, c'est-à-dire également les cellules humaines, les chaînes polypeptidiques s'allongent d'environ 2 amino des acides par seconde pendant la synthèse des protéines. Le taux d'erreur moyen est d'environ un acide aminé pour mille. Cela signifie que pendant la synthèse des protéines, environ un millième d'acide aminé a été mal trié. Evidemment, au cours de l'évolution, ce taux d'erreur s'est imposé comme le meilleur compromis entre la dépense énergétique nécessaire et les éventuels effets d'erreur négatifs. Le processus de synthèse des protéines se produit dans presque toutes les cellules pendant la croissance et pour soutenir d'autres fonctions métaboliques. L'ARNt ne peut remplir que sa tâche et sa fonction importantes de sélection et de transport de certains amino des acides si l'ARNm (ARN messager) a fait des copies du gène segments de l'ADN. Chaque acide aminé est fondamentalement codé par la séquence de trois bases nucléiques, le codon ou le triplet, de sorte qu'avec les quatre bases nucléiques possibles, 4 à la puissance 3 égale 64 possibilités arithmétiquement. Cependant, comme il n'y a que 20 amino protéinogènes des acides, certains triplets peuvent être utilisés pour le contrôle en tant que codons initiaux ou finaux. En outre, certains acides aminés sont codés par plusieurs triplets différents. Cela présente l'avantage de fournir un degré de tolérance aux fautes aux mutations ponctuelles, soit parce que la séquence défectueuse du codon code pour le même acide aminé, soit parce qu'un acide aminé ayant des propriétés similaires est incorporé dans la protéine, de sorte que dans de nombreux cas, le la protéine synthétisée est finalement sans défaut ou sa fonctionnalité n'est que quelque peu limitée.
Formation, occurrence, propriétés et valeurs optimales
Les ARN de transfert sont présents dans presque toutes les cellules en quantités et dans une composition variables. Ils sont encodés comme les autres protéines. Différents gènes sont responsables des plans des ARNt individuels. Les gènes responsables sont transcrits dans le noyau du caryoplasme, où les prétendus précurseurs ou pré-ARNt sont également synthétisés avant d'être transportés à travers la membrane nucléaire dans le cytosol.Seules dans le cytosol de la cellule sont les pré-ARNt activés par épissage des soi-disant introns, séquences de base qui n'ont aucune fonction sur les gènes et sont seulement entraînées, mais qui sont néanmoins transcrites. Après d'autres étapes d'activation, l'ARNt est disponible pour le transport d'un acide aminé spécifique. Les mitochondries jouent un rôle particulier car ils ont leur propre ARN, qui contient également des gènes qui définissent génétiquement les ARNt pour leurs propres besoins. Les ARNt mitochondriaux sont synthétisés par voie intramitochondriale. En raison de l'implication presque universelle de différents ARN de transfert dans la synthèse des protéines et en raison de leurs conversions rapides, aucun concentration des valeurs ou des valeurs de référence avec des limites supérieures et inférieures peuvent être données. La disponibilité d'acides aminés appropriés dans le cytosol et autres enzymes capable d'activer les ARNt.
Maladies et troubles
Les principales menaces pour le dysfonctionnement de l'ARN de transfert sont les carences en acides aminés, en particulier les carences en les acides aminés essentiels que le corps ne peut pas compenser avec d'autres acides aminés ou avec d'autres substances. En ce qui concerne les perturbations réelles de la fonction des ARNt, le plus grand danger réside dans gène des mutations qui interviennent à des moments précis du traitement de l'ARN de transfert et, dans le pire des cas, conduire à une perte de fonction de la molécule d'ARNt correspondante. Thalassémie, un anémie attribué à un gène mutation dans l'intron 1, sert d'exemple. Une mutation génique du gène codant pour l'intron 2 conduit également au même symptôme. En conséquence, il est gravement altéré hémoglobine synthèse dans le érythrocytes, entraînant une insuffisance oxygène la fourniture.
