La fibronectine est une glucoprotéine et joue un rôle majeur dans la cohésion des cellules du corps ou dans sang coagulation. Dans l'organisme, il remplit de nombreuses fonctions différentes liées à sa capacité à former des forces adhésives. Les défauts structurels dans la formation de la fibronectine peuvent conduire trop sévère tissu conjonctif faiblesses.
Qu'est-ce que la fibronectine?
La fibronectine représente une glucoprotéine d'un poids moléculaire de 440 kDa (kilodaltons). Il sert à former des forces d'adhésion entre les cellules, entre les cellules du corps et divers substrats, entre les cellules du corps et la matrice intercellulaire, et entre Plaquettes pendant sang coagulation. Par conséquent, il prend en charge cicatrisation, l'embryogenèse, hémostase, adhésion cellulaire lors de la migration cellulaire ou liaison de l'antigène aux phagocytes. La fibronectine primaire contient 2355 acides aminés et forme 15 isoformes. Il se trouve dans la zone extracellulaire ainsi qu'à l'intérieur des cellules somatiques. En dehors des cellules, il représente une protéine insoluble. À l'intérieur du plasma cellulaire, il s'agit d'une protéine soluble. Toutes les formes de fibronectine sont codées par le même FN1 gène. La fibronectine soluble contient deux chaînes protéiques isomères liées par un pont disulfure. Dans la fibronectine insoluble, ces molécules sont à nouveau connectés les uns aux autres par disulfure ponts pour former une structure ressemblant à des fibrilles.
Anatomie et structure
Dans sa structure de base, la fibronectine représente un hétérodimère de deux chaînes protéiques en forme de bâtonnet. Ceux-ci sont reliés par un pont disulfure. Les chaînes protéiques isomères sont exprimées à partir du même gène, le gène FN1. La séquence de bases différente résulte d'un épissage alternatif de ce gène. Chaque gène contient des exons et des introns. Les exons sont des segments qui sont traduits en structure protéique. Les introns, en revanche, sont des segments de gènes inactifs. Dans l'épissage alternatif, la séquence des paires de bases reste la même, mais des exons et des introns se trouvent à différents segments de gène. Dans la traduction de l'information génétique, les exons lisibles sont épissés et les introns sont excisés. Cette traduction alternative de la même information génétique permet la formation de plusieurs chaînes protéiques isomères à partir du même gène. La fibronectine formée à partir de deux chaînes protéiques isomères est soluble, se forme dans le foie et entre dans le sang plasma. Là, il est responsable de la coagulation du sang dans le cadre de cicatrisation et la régénération tissulaire. La fibronectine insoluble est produite dans les macrophages, les cellules endothéliales ou les fibroblastes. Il contient la même structure de base. Ici, cependant, la fibronectine individuelle molécules sont à nouveau liés entre eux par le disulfure ponts pour former des structures protéiques fibrillaires qui maintiennent les cellules ensemble. La capacité à former des forces adhésives est due à la séquence d'acides aminés fréquente arginine-glycine-aspartate. Il en résulte l'adhésion de la fibronectine à des soi-disant intégrines (récepteurs d'adhésion à la surface des cellules). Les chaînes protéiques de la fibronectine sont composées de nombreux domaines contenant 40 à 90 acides aminés. Sur la base de l'homologie des domaines, les chaînes polypeptidiques de la fibronectine sont classées en trois types structuraux, I, II et III.
Fonction et rôles
La fibronectine sert généralement à maintenir ensemble certaines unités structurelles. Ceux-ci comprennent les cellules, la matrice extracellulaire, certains substrats et Plaquettes. Dans le passé, la fibronectine était donc également appelée colle cellulaire. Il garantit que les cellules des tissus restent ensemble et ne se séparent pas. Il joue également un rôle majeur dans la migration cellulaire. Même l'amarrage des macrophages aux antigènes est médié par la fibronectine. En outre, la fibronectine contrôle également de nombreux processus d'embryogenèse et de différenciation cellulaire. Cependant, dans les tumeurs malignes, la fibronectine est souvent diminuée. Cela permet à la tumeur de grow dans le tissu et forme métastases en excrétant des cellules tumorales. Dans le plasma sanguin, la fibronectine soluble permet la formation de caillots sanguins pour fermer le saignement blessures. Dans ce processus, le sang individuel Plaquettes sont collés ensemble par la formation de fibrine. En tant qu'opsonine, la fibronectine se lie à la surface des macrophages en tant que récepteurs. A l'aide de ces récepteurs, les macrophages peuvent se lier et incorporer certaines particules pathogènes.Dans l'espace extracellulaire, la fibronectine insoluble est responsable de la formation d'une matrice qui fixe les cellules.
Maladies
Une carence ou des anomalies structurelles de la fibronectine ont souvent des décomposition cellulaire conséquences. Par exemple, à la suite de cancer croissance dans la tumeur, fibronectine concentration diminue. L'association cellulaire au sein de la tumeur devient plus lâche et les cellules se séparent. Cela conduit à la fréquence métastases causée par la séparation des cellules tumorales et leur migration à travers le système lymphatique ou le plasma sanguin vers d'autres parties du corps. De plus, en raison du manque de fibronectine, le cancer les cellules peuvent aussi grow plus rapidement dans le tissu voisin et ainsi le déplacer. De plus, il existe des maladies héréditaires qui conduire à un défaut du tissu conjonctif. Un exemple est le syndrome d'Ehlers-Danlos. le syndrome d'Ehlers-Danlos n'est pas une maladie unique, mais représente un complexe de tissu conjonctif défauts. Le type X est causé par une fibronectine absente ou défectueuse. C'est une mutation du gène FN1. Cela se traduit par une faiblesse du tissu conjonctif. La maladie est héréditaire de manière autosomique récessive. Il se manifeste par très flasque peau et l'hypermobilité du les articulations. Malgré de grandes différences dans la cause de faiblesse du tissu conjonctif, les symptômes des maladies individuelles de ce complexe sont similaires. Selon le dermatologue danois Edvard Ehlers et le dermatologue français Henri-Alexandre Danlos, les symptômes cardinaux de le syndrome d'Ehlers-Danlos sont un étirement excessif et une déchirure sévère du peau. Enfin, une certaine mutation du gène FN1 peut aussi conduire à la glomérulopathie (maladies des corpuscules rénaux). C'est un sérieux un rein maladie qui nécessite souvent dialyse traitement.
