Où est produite l'alpha-glucosidase?
Comme la majorité des humains enzymes, chaque forme de alpha-glucosidase est produit dans des organites cellulaires spéciales. Un précurseur de l'enzyme est d'abord synthétisé dans le réticulum endoplasmique. C'est là que se déroule la première étape du processus de maturation vers l'enzyme mature.
Ceci est suivi par le transport vers le soi-disant appareil de Golgi. Ici, la maturation a également lieu. Dans l'appareil de Golgi, l'enzyme est emballée dans des vésicules spéciales et transportée vers sa destination.
La destination diffère selon le tissu. Dans foie et les muscles, la cible sont des granules intracellulaires spéciaux dans lesquels le glucose est stocké sous forme de glycogène. Dans l'intestin et un rein, le transport vers le membrane cellulaire se déroule. Ici, les vésicules sont vidées, puisque le site d'action de alpha-glucosidase est en dehors des cellules. Le lysosomal alpha-glucosidase est emballé dans des vésicules qui fusionnent avec la membrane des lysosomes.
Qu'est-ce que la bêta-glucosidase?
Les bêta-glucosidases sont enzymes qui, comme les alpha-glucosidases, coupent les liaisons glycosidiques lorsque l'eau est consommée. Alors que les alpha-glucosidases dissolvent les liaisons alpha-glycosidiques, les bêta-glucosidases clivent les liaisons bêta-glycosidiques. La différence entre les deux types de liaisons réside dans la disposition d'un groupe alcoolique des sucres liés.
La façon dont cela se comporte est déterminée par divers facteurs complexes. Les humains ne peuvent diviser les liaisons bêta-glycosidiques que dans une mesure limitée. Cela joue un rôle dans l'utilisation de lactose, Par exemple.
Lactose se trouve dans les produits contenant du lait et est communément appelé lactose. Comme de nombreuses personnes en Europe centrale ne produisent pas de lactase, l'enzyme qui coupe la liaison bêta-glycosidique de lactose, pour des raisons évolutives, allergique au lait existe chez ces personnes. En outre, il existe des déficits dans l'utilisation de la cellulose. Étant donné que les humains ne possèdent pas d'enzyme capable de décomposer la cellulose en ses composants, elle est considérée comme une fibre alimentaire qui ne peut pas être digérée et qui est excrétée directement.
Qu'est-ce que la transglucosidase?
Une transglucosidase est une enzyme qui se produit dans le corps humain et joue un rôle important dans la construction et la dégradation du glycogène. Il est également connu sous le nom de glucane transférase. Sa tâche principale est de déplacer des monosaccharides, des disaccharides ou même des oligosaccharides avec trois molécules de sucre au sein du glycogène.
Ce décalage est particulièrement important pour la dégradation des molécules de glucose qui ont plus d'une liaison à une molécule de glucose adjacente. Si tel est le cas, le enzymes qui sont normalement responsables de la dégradation du glycogène ne peuvent pas continuer à fonctionner, car de telles connexions entre une molécule de glucose et deux autres sont un obstacle. Pour cette raison, la transglucosidase est capable de rompre le lien entre la chaîne de molécules de glucose à liaisons multiples et de transférer la chaîne de di- ou oligosaccharides ou le monosaccharide libéré à une autre extrémité libre du glycogène. Dans ce qui suit, la dégradation du glycogène peut être poursuivie pour fournir davantage d'énergie au corps.
