Où le trypsinogène est-il produit?
La proenzyme trypsinogène est grossièrement formulé en le pancréas. Cela se trouve transversalement dans l'abdomen supérieur sur le côté gauche de la estomac. Le pancréas peut également être divisé en deux parties:
- La partie endocrinienne produit hormones comme insuline pour la régulation du sucre équilibre, qui agissent dans le corps.
- La partie exocrine, qui constitue la partie principale de le pancréas, produit pancréatique salive, qui contient la proenzyme trypsinogène et a une fonction importante dans la digestion.
Quelles sont les valeurs standards?
Depuis que trypsinogène est normalement transmis directement dans le intestin grêle via les conduits de le pancréas, il n'y a généralement pas de trypsinogène dans le sang, c'est-à-dire que les valeurs normales se rapprochent de zéro. Si le trypsinogène est détecté dans le sang, les résultats indiquent définitivement un processus pathologique. Pancréatite aiguë et fibrose kystique, par exemple, sont possibles. Tests de dépistage néonatals pour trypsine.
Quel est le rapport entre le trypsinogène et la fibrose kystique?
In fibrose kystique, également connue sous le nom de fibrose kystique, une mutation dans le génome entraîne une modification de la composition de la sécrétion des glandes, qui libèrent leur sécrétion à la surface du corps comme l'intestin. Cela rend la sécrétion beaucoup plus visqueuse, ce qui lui permet d'être libérée plus lentement. Ceci est particulièrement critique dans le cas du pancréas.En raison du temps de rétention plus long dans les canaux du pancréas, la sécrétion a un effet accru dans l'organe. Comme plus de trypsinogène est ainsi également activé pour trypsine, le corps digère ses propres substances, ce qui peut entraîner une pancréatite aiguë.
Qu'est-ce que la trypsine?
Trypsine est une enzyme formée à partir d'un précurseur inactif, le proenzyme trypsinogène, et joue un rôle important dans la digestion de protéines. Le proenzyme trypsinogène provient de la partie exocrine du pancréas. Cette proenzyme est activée de deux manières différentes.
Tout d'abord, une chaîne d'acides aminés constituée de six acides aminés est séparée à l'aide de l'enzyme entéropeptidase. Deuxièmement, la trypsine peut s'activer. Dans ce processus, une chaîne d'acides aminés de six acides aminés est également séparée.
La trypsine active peut également convertir les trois pro-enzymes procarboxypeptidases, proaminopeptidases et chymotrypsinogène en leurs trois enzymes actives par séparation d'une chaîne d'acides aminés. Ces trois enzymes sont également impliqués dans la digestion des protéines. La trypsine est classée comme une enzyme dans la catégorie des hydrolases.
Cela signifie qu'ils peuvent diviser de manière réversible les composés entre les acides aminés en consommant de l'eau. La capacité à séparer les chaînes d'acides aminés atteint un maximum dans le pancréas légèrement basique avec des valeurs de pH comprises entre 7 et 8. Cette propriété est essentielle pour le processus de digestion.
Après le enzymes d'oral salive, la trypsine représente la deuxième étape du clivage de protéines. L'enzyme ne divise pas la chaîne d'acides aminés des protéines de l'extérieur, mais divise la chaîne entière en plusieurs petits fragments, qui sont ensuite raccourcis par d'autres enzymes afin qu'ils puissent être absorbés dans le corps par l'intestin. muqueuse. Si la trypsine est déficiente, la digestion des protéines est perturbée.
Dans ce qui suit, moins d'acides aminés sont absorbés par le corps. Étant donné que certains acides aminés sont essentiels pour le corps humain, car ils ne peuvent être produits ni en modifiant les acides aminés existants ni par leur propre synthèse, des symptômes de carence surviennent après un certain temps, ce qui peut avoir de graves conséquences s'ils ne sont pas traités. De plus, il peut arriver que les réserves d'acides aminés présentes dans l'organisme, comme les protéines des muscles, soient utilisées, entraînant une perte de poids et une résilience réduite.
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