Trypsinogène

Définition - Qu'est-ce que le trypsinogène?

Le trypsinogène est le précurseur inactif, un soi-disant proenzyme, d'une enzyme produite dans le pancréas. Avec la sécrétion pancréatique restante, connue sous le nom de pancréas salive, le proenzyme trypsinogène est libéré via les canaux pancréatiques dans le duodénum, une partie du intestin grêle. C'est là que l'activation de l'enzyme trypsine se déroule. Cette enzyme est classée comme une «hydrolase», c'est-à-dire qu'elle est capable de séparer les connexions entre les acides aminés individuels. Ce processus a lieu dans le intestin grêle, où le protéines qui sont ingérés avec de la nourriture sont divisés en plus petits fragments d'acides aminés, ce qui leur permet d'être absorbés par le corps.

Comment fonctionne l'activation de la trypsine?

L'activation du trypsinogène à trypsine peut être fait de deux manières différentes. Dans les deux cas, l'activation ne se produit pas le pancréas ou ses conduits, mais uniquement dans le duodénum, une partie du intestin grêle.

• Pour la seule option de l'activation à trypsine, une autre enzyme est nécessaire.

  Cette enzyme est produite dans la bordure en brosse, c'est-à-dire les cellules superficielles, de la duodénum. Il est appelé entéropeptidase ou entérokinase. L'enzyme est classée dans les hydrolases.

  Cela signifie qu'ils peuvent cliver de manière réversible les composés d'acides aminés individuels, qui confèrent au proenzyme trypsinogène sa structure, en consommant des molécules d'eau. Lors de l'activation du trypsinogène en trypsine, une chaîne de six acides aminés, un soi-disant hexapeptide, est séparée du proenzyme trypsinogène en consommant de l'eau. Il en résulte une chaîne d'acides aminés raccourcie par rapport à précédemment.

  Le processus est appelé protéolyse limitée. Cependant, l'enzyme est maintenant présente sous sa forme active et peut diviser d'autres chaînes d'acides aminés afin de se décomposer et de digérer protéines dans ce qui suit.

• La deuxième variante d'activation du trypsinogène en trypsine est représentée par l'enzyme trypsine déjà active. La trypsine peut non seulement diviser les étrangers protéines en plus petites chaînes d'acides aminés, mais peut aussi raccourcir les pro-enzymes comme le trypsinogène par plusieurs acides aminés.

  La trypsine aime particulièrement se séparer après le sixième acide aminé du trypsinogène. Cela signifie qu'un hexapeptide est clivé, ce qui convertit le trypsinogène en sa forme active, la trypsine. Outre le trypsinogène, la trypsine active peut convertir trois autres enzymes qui sont importants pour la digestion sous leur forme active.

  Il existe également deux facteurs importants pour l'activation, qui ne sont pas évidents au début. D'une part, l'effet de la trypsine est particulièrement bon à un pH légèrement basique de 7 à 8, ce qui active davantage le trypsinogène. D'autre part, le trypsinogène est libéré dans le pancréas avec un inhibiteur de la trypsine. Cet inhibiteur empêche l'activation prématurée dans le pancréas et n'est dégradé que dans le duodénum.