Les élastases représentent un groupe de protéases étroitement liées à la enzymes trypsine et la chymotrypsine. Ils appartiennent aux sérine protéases. Neuf enzymes appartenant aux élastases sont connus à ce jour pour l'organisme humain.
Que sont les élastases?
Les élastases sont des protéases non spécifiques que l'on trouve dans tous les organismes animaux et humains. Le nom vient du fait que, entre autres, ils sont capables de décomposer l'élastine du corps. Les élastases appartiennent aux sérine protéases. Leur centre actif contient la triade dite catalytique de l'acide aspartique, sérine et histidine. De plus, les élastases appartiennent également aux endoprotéases. Ils ne se dégradent pas protéines et les chaînes polypeptidiques étape par étape, mais les coupent à des acides aminés et des séquences d'acides aminés caractéristiques. La protéine est décomposée au sein de la chaîne peptidique. L'effet des élastases n'est pas spécifique. Ainsi, endogène protéines peut également être décomposé de l'élastine. Par conséquent, l'effet de ces enzymes doit être limité par les inhibiteurs d'élastase. Parmi les élastases, deux formes se distinguent. Ainsi, il existe des élastases pancréatiques et des élastases granulocytaires. Comme son nom l'indique, les élastases pancréatiques (élastase 1) sont sécrétées par le pancréas. L'élastase granulocytaire (élastase 2) se trouve dans granulocytes neutrophiles. Une carence en élastase 1 dans les selles est considérée comme une insuffisance pancréatique.
Fonction, effets et rôles
Les élastases ont pour fonction de cliver les liaisons peptidiques dans protéines ou des chaînes polypeptidiques. Cela entraîne la formation de chaînes peptidiques plus petites ou simples acides aminés. L'élastase pancréatique assiste les protéases trypsine et la chymotrypsine dans la décomposition des protéines alimentaires. Il se forme dans le pancréas sous forme de proenzyme inactive (zymogène) et, après sa libération dans le intestin grêle, est converti en forme active par l'action de trypsine. Dans ce processus, une chaîne partielle est clivée du zymogène. L'élastase 1 en particulier clive l'élastine protéique fibreuse. L'élastine est un composant du tissu conjonctif des poumons, sang bateaux ainsi que peau. Sa fonction principale dans l'organisme est de fournir un soutien. L'élastine donne forme et soutien aux organes. Puisqu'il forme des réseaux de protéines via des jonctions de quatre lysine molécules, il ne peut pas être dégradé par de nombreuses protéases. Cependant, l'élastase 1 a la capacité de le faire. Les composants d'élastine provenant des aliments sont décomposés et peuvent ainsi être davantage dégradés en acides aminés. Malheureusement, l'effet de l'élastase n'est pas spécifique, de sorte qu'elle peut également attaquer les propres structures d'élastine du corps. À cette fin, le corps forme des protéines inhibitrices de l'élastine qui peuvent contrôler l'effet destructeur de l'élastine. Ces protéines comprennent l'α1-antitrypsine, l'alpha-2-macroglobuline ou l'élafine. Le deuxième groupe d'élastases représente l'élastase granulocytaire sous forme d'ELA-2. Leur fonction est de dégrader les microorganismes phagocytés dans le cadre d'une réponse immunitaire à l'infection. Cependant, ils agissent également de manière non spécifique et attaquent la propre élastine du corps. Si l'effet des protéines inhibitrices de l'élastase est limité dans le processus, cela peut conduire à la destruction de poumon tissu avec formation d'emphysème, entre autres.
Formation, occurrence, propriétés et valeurs optimales
Dans l'organisme humain, les élastases, quel que soit leur site de synthèse, sont des soutiens importants de la système immunitaire dans la lutte contre les Gram-négatifs germes dans l' tractus digestif, dans les poumons et sur blessures. Dans ce processus, ils clivent les protéines correspondantes du côté carboxy de l'amino hydrophobe des acides, qui comprennent la valine, la glycine et alanine. Cependant, comme déjà mentionné, leur effet est toujours non spécifique. Le corps humain métabolise environ 500 milligrammes d'élastase par jour. L'élastase n'est pas décomposée dans le corps. Il est excrété inchangé dans les selles. La quantité excrétée dans les selles peut être utilisée pour tester la fonction du pancréas. Il est vrai que la chymotrypsine est également excrétée dans les fèces. Cependant, la détermination de l'élastase peut être utilisée plus clairement à des fins de diagnostic. Élastase normale concentration est d'au moins 200 microgrammes par gramme de selles.
Maladies et troubles
Un niveau d'élastase des selles trop bas indique insuffisance pancréatique. Si le niveau est compris entre 100 et 200 microgrammes par gramme de matières fécales, il s'agit d'un dysfonctionnement pancréatique léger à modéré. Les valeurs inférieures à 100 microgrammes indiquent des insuffisance pancréatique. La détection d'élastase dans les selles est une caractéristique diagnostique de l'insuffisance pancréatique. fonction du pancréas. Insuline la production peut ne pas être affectée. En cas d'insuffisance pancréatique, trop peu enzymes digestives sont sécrétés. Cela s'applique aux protéases ainsi qu'aux lipases et amylases. De nombreux composants alimentaires atteignent le gros intestin sans être digérés, où ils sont ensuite décomposés par des agents pathogènes. les bactéries. Le pathogène germes ne peut prospérer que si suffisamment de composants alimentaires non digérés sont encore présents. Des processus de putréfaction et de fermentation se développent, conduisant au météorisme, diarrhée et une gêne abdominale. Étant donné que les graisses ne sont plus décomposées, des selles graisseuses peuvent se développer. La cause de hypofonction pancréatique peut être dû à une maladie aiguë ou chronique pancréatite. Pancréatite est généralement le résultat de l'auto-digestion d'une partie du pancréas due à la non-sortie des sucs digestifs. La sortie pancréatique peut être rétrécie en raison de tumeurs ou calculs biliaires. Une obstruction à l'écoulement due à des malformations est également possible. Chronique prolongée pancréatite conduit à une altération fonctionnelle à long terme du pancréas avec diminution de la production d'enzymes. En cas de déficit en élastase 2 dû à un défaut génétique, le système immunitaire du patient affecté est affaibli. Cela conduit constamment à des infections potentiellement mortelles. En cas de déficit en inhibiteurs d'élastase tels que alpha-1-antitrypsine ou augmentation de l'activité de l'élastase en cas de pneumonie, poumon la fonction peut être sévèrement limitée. À long terme, cela se transforme en emphysème. En cas de génétique déficit en alpha-1-antitrypsine, substitution à vie thérapie avec de l'alpha-1-antitrypsine génétiquement modifiée.
