La lysyl oxydase est une enzyme de tissu conjonctif qui a des fonctions catalytiques et favorise la réticulation de Collagène et élastine. L'enzyme a un effet stabilisant sur tissu conjonctif en effectuant une désamination oxydative, créant ainsi les conditions de base pour la réticulation. Chez la cutis laxa, l'activité de la lysyl oxydase est diminuée.
Qu'est-ce que la lysyl oxydase?
Il existe différents enzymes dans le corps humain, qui ont tous une activité catalytique. Donc, enzymes activer ou accélérer les réactions dans le corps humain. La lysyl oxydase est une enzyme humaine tissu conjonctif. Il est également appelé protéine lysine-6-oxydase et se trouve principalement dans l'espace extracellulaire du tissu conjonctif. Dans ce cas, l'activité catalytique de l'enzyme concerne la réticulation entre Collagène et élastine. La lysyl oxydase stabilise mécaniquement les deux protéines, permettant ainsi la liaison réactive. La lysyl oxydase ne se trouve pas seulement dans le corps humain. D'autres vertébrés sont également équipés de l'enzyme. La lysyl oxydase est considérée comme un stabilisateur du tissu conjonctif. Une carence en enzyme provoque le tableau clinique de la cutis laxa, une maladie grave et héréditaire faiblesse du tissu conjonctif.
Fonction, effet et tâches
La lysyl oxydase remplit des fonctions importantes dans l'espace extracellulaire dans la réticulation entre les individus molécules of Collagène. Dans le corps humain, le collagène joue un rôle majeur dans protéines, représentant environ 30 pour cent de la protéine totale masse. Le collagène est la protéine la plus abondante. C'est une protéine structurelle et de construction qui constitue de nombreux composants du corps, y compris le tissu conjonctif, os, les dents, cartilage, Tendons, ligaments et peau. La lysyl oxydase soutient la liaison du collagène aux groupes carbonyle et contribue ainsi sa part à la stabilité des composants corporels susmentionnés. Il a une activité catalytique pour la production de groupes carbonyle qui forment des réticulations covalentes sur les collagènes dans les condensations d'aldol. En conséquence, la tâche catalytique de la lysyl oxydase est la préparation de la formation de fibrilles. L'enzyme crée toutes les conditions chimiques nécessaires à la formation. Les fibrilles sont considérées comme des fibres de fibres. Ils correspondent à des composants corporels minces et fibreux et se trouvent dans les parois cellulaires végétales, dans les muscles humains et dans le tissu conjonctif. La tâche de la lysyl oxydase dans ce contexte est essentiellement la désamination oxydative des résidus lysyle. En chimie, la désamination est le clivage chimique des groupes amino sous forme d'ions ammonium ou ammoniac. La désamination oxydative clive les groupes amino de l'acide aminé L-glutamate de Hydrogénation et les oxyde en groupes imino avec le transfert d'hydrogène en NAD + ou NADP +. Ceci est suivi par le clivage hydrolytique des groupes imino sous forme d'ions ammonium, qui s'accompagne de la formation d'un α-cétoacide. La désamination correspond à la première étape de la dégradation biochimique de acides aminés, qui chez les mammifères se produit principalement dans le foie. L'ion ammonium formé lors de la désamination est converti en urée. Les processus de désamination de la lysyl oxydase donnent naissance à des groupes aldéhyde, qui peuvent se combiner avec les groupes amino individuels d'autres résidus lysyle pour former ce qu'on appelle Schiff base et forment de cette manière les réticulations stabilisantes dans le collagène.
Formation, occurrence, propriétés et valeurs optimales
La lysyl oxydase est codée dans l'ADN par la LOX gène, qui chez l'homme est situé sur le chromosome 5 dans le locus du gène q23.3 à q31.2. le gène le produit n'est pas la forme finale de l'enzyme. Le produit n'est pas une lysyl oxydase finie, mais une forme précurseur qui a un molaire masse de 47 kDa après traduction. La glycosylation se produit dans le cours ultérieur. Au cours de ce processus, le molaire masse de la dernière enzyme augmente à 50 kDa et la forme précurseur de la lysyl oxydase est sécrétée dans l'espace extracellulaire. Après la sécrétion, la pré-pro lysyl oxydase est ensuite traitée. Dans l'espace extracellulaire, la substance est clivée. Le clivage en deux fragments est réalisé par la protéine 1, conduisant à la lysyl oxydase de 32 kDa. En revanche, il se forme une substance résiduelle qui correspond dans ce cas à un polypeptide.
Maladies et troubles
Les anomalies génétiques de la lysyl oxydase peuvent provoquer le tableau clinique de cutix lax. condition est également appelée dermatochalase et fait référence à un groupe de faiblesses du tissu conjonctif souvent liées à l'âge observées dans la plupart des cas avec regroupement familial. La caractéristique commune de tous les phénomènes de dermatochalasis est l'affaissement et l'inélastique peau qui pend souvent en grands plis sur diverses parties du corps. La plupart des personnes touchées semblent plus âgées qu'elles ne le sont en raison des changements. Les troubles sont causés, entre autres, par des mutations génétiques. Dans ce contexte, il y a parler du syndrome cutis laxa. La maladie peut être sous forme autosomique récessive, autosomique dominante et x-chromsomique. Dans de nombreux cas, le syndrome du cutis laxa est associé à d'autres anomalies et peut être mortel si des organes sont impliqués, par exemple. L'ARCL1 correspond à la cutis laxa de type autosomique récessif 1 et est considérée comme la forme la plus sévère, pouvant entraîner des complications potentiellement mortelles. Le type ARCL1A est associé à des mutations dans le FBLN5 gène au locus 14q32.12. Le type ARCL1B est associé à des mutations dans le gène EFEMP2 au locus 11q13.1, et le variant ARCL1C correspond à cutis laxa avec associé poumonanomalies des voies gastro-intestinales et urinaires dues à des mutations du gène LTBP4 au locus 19q13.2. Les mutations dans les gènes susmentionnés entraînent une activité inférieure à la moyenne de la lyxyloxydase. La diminution de l'activité de l'enzyme crée des réticulations insuffisantes. Ainsi, le tissu conjonctif des patients n'est pas suffisamment stabilisé.
