Hémoglobine la synthèse est composée de la synthèse de l'hème et de la synthèse de la globine. Enfin, la liaison du groupe hème prothétique avec quatre globines chacune se produit pour former le fonte-contenant un complexe protéique hémoglobine. Les deux troubles de la synthèse de l'hème et de la synthèse de la globine peuvent conduire à sérieux décomposition cellulaire problèmes.
Qu'est-ce que la synthèse de l'hémoglobine?
Hémoglobine est un fonte-contenant un complexe protéique trouvé en rouge sang cellules. Pour comprendre la synthèse de l'hémoglobine, il faut d'abord connaître la structure de l'hémoglobine. L'hémoglobine est un fonte-contenant un complexe protéique, qui se compose de quatre sous-unités de globine, chacune avec un groupe hème prothétique. Dans l'hémoglobine humaine adulte, il existe à la fois deux alpha-globines identiques et deux bêta-globines identiques en tant que sous-unités. Chacune de ces sous-unités est attachée à un groupe hème prothétique, qui consiste en un complexe porphyrine-fer II. Ainsi, un complexe d'hémoglobine contient quatre groupes d'hème chacun. Chaque groupe d'hème peut complexer un oxygène molécule à l'ion fer II en fonction de l'environnement chimique. En fonction du nombre de groupes d'hème chargés oxygène, on parle d'oxyhémoglobine (riche en oxygène) ou de désoxyhémoglobine (pauvre en oxygène). L'ion fer II est situé au centre de l'anneau porphyrine. Sur le côté, il y a une liaison complexe avec le résidu histidine de la globine. De l'autre côté, en fonction de l'état énergétique de l'ion fer, un oxygène la molécule peut être liée à un complexe. L'état énergétique est influencé par les conditions physiques et chimiques externes en raison des changements conformationnels de la globine.
Fonction et tâche
La dernière étape de la synthèse de l'hémoglobine est l'assemblage du groupe hème prothétique avec les quatre unités de globine en un complexe protéique contenant du fer. Les composants individuels sont formés par des voies de biosynthèse indépendantes. Les matières de départ pour le cycle porphyrine du groupe hème sont l'acide aminé glycine et succinyl-CoA. Succinyl-CoA est composé de coenzyme A et d'acide succinique. L'acide succinique est un produit intermédiaire dans la décomposition des corps cétoniques riches en énergie dans le cadre de le métabolisme énergétique. À l'aide de l'enzyme delta-aminolévulinique acide synthase, l'acide delta-aminolévulinique est synthétisé à partir de succinyl-CoA et de glycine. Avec le élimination d'une molécule de d'eau, Deux molécules d'acide delta-aminolévulinique se condensent pour former le dérivé de pyrrole porphobilinogène. Avec le élimination of ammoniac et à l'aide de l'enzyme uroporphyrinogène I synthétase, quatre molécules de porphobiliogène réagissent pour former de l'hydroxyméthylbilane. Celui-ci est transformé en uroporphyrinogène III avec formation d'un cycle. Décarboxylation enzymatique et déshydrogénation dans le mitochondries produit de la protoporphyrine. Avec l'enzyme ferrochélatase, un ion fer II est incorporé dans cette molécule pour former l'hème. Dans le cytosol de la cellule, l'hème est lié à la protéine globine pour former l'hémoglobine complexe protéique contenant du fer. La synthèse des globines individuelles se produit via la biosynthèse normale des protéines. Comme mentionné précédemment, le complexe d'hémoglobine adulte reçoit deux sous-unités identiques chacune d'alpha- et bêta-globines. En raison de sa structure complexe, l'hémoglobine finie a développé la capacité de transporter l'oxygène et de le fournir à toutes les cellules de l'organisme. Cependant, la liaison du fer central à l'oxygène n'est pas très forte et est très facilement influencée par des facteurs chimiques et physiques externes. Cela permet à l'hémoglobine à la fois d'absorber l'oxygène rapidement et de le libérer rapidement. Ainsi, la charge en oxygène de l'hémoglobine dépend, entre autres, des facteurs de valeur PH, carbone pression partielle de dioxyde ou d'oxygène, voire température. Ces variables influentes modifient la conformation des globines, par exemple, de sorte que la liaison à l'oxygène peut être renforcée ou affaiblie par de légers changements dans les rapports énergétique et stérique. Ainsi, à un PH bas et à un carbone pression partielle de dioxyde, la liaison de l'oxygène à l'ion fer II est affaiblie, ce qui favorise la libération d'oxygène. C'est dans ces conditions que se produit un renouvellement métabolique plus important, ce qui entraîne également une demande accrue en oxygène. Le système de transport de l'oxygène est donc le mieux adapté aux besoins physiques via la fonction d'hémoglobine.
Maladies et affections
Les perturbations de la synthèse de l'hémoglobine peuvent conduire à diverses maladies.Par exemple, il existe maladies génétiques qui sont basés sur un trouble de la synthèse de l'hème. Dans ce cas, les précurseurs de l'hème s'accumulent dans le corps, conduisant entre autres à une extrême sensibilité à la lumière. Dans ces soi-disant porphyries, les porphyrines sont stockées dans le sang bateaux ou encore la foie. Lorsqu'elles sont exposées à la lumière, certaines formes de porphyries stocker une énergie radiante accrue. Lorsque l'énergie est libérée, des radicaux d'oxygène se forment qui attaquent et détruisent les tissus exposés. Démangeaisons sévères et brûlant douleur développer. Il existe sept formes de porphyries. La formation de l'hème est un processus en huit étapes dans lequel sept enzymes sont impliqués. Si une enzyme ne fonctionne pas suffisamment, le précurseur respectif est stocké à ce stade de la synthèse de l'hème. Sur la base des symptômes, les porphyries sont divisées en deux groupes principaux. Les porphyries dites cutanées sont caractérisées par des photosensibilité des peau. Dans les porphyries hépatiques, foie l'atteinte prédomine en cas de douleurs abdominales, nausée ainsi que le vomissement. Dans de nombreux cas, cependant, il y a chevauchement des deux complexes de symptômes. Les porphyries montrent souvent une évolution épisodique avec des crises aiguës. Selon le type de porphyrie, ceux-ci se manifestent en soudainement douloureux peau réactions, coliques douleurs abdominales, nausée/vomissement, coloration rouge des urines, convulsions, déficits neurologiques voire psychoses. D'autres troubles de la synthèse de l'hémoglobine font référence à la synthèse défectueuse de la globine molécules en raison de mutations des gènes correspondants. Des exemples sont la soi-disant drépanocytose anémie ou les thalassémies. Dans la drépanocytose anémie, la protéine de la sous-unité bêta-globine est génétiquement modifiée. En position six de cette protéine, l'acide glutamique acide aminé est remplacé par la valine. En l'absence d'oxygène, l'hémoglobine en question se déforme en forme de faucille, s'agglutine et colmate les petits sang bateaux. Cela entraîne un danger de mort troubles circulatoires. Les thalassémies sont un groupe de différentes malformations de l'hémoglobine qui entraînent une réduction de la formation de la chaîne de globine de l'alpha ou de la bêta-globine. Le symptôme le plus important est sévère anémie.
