Environ la moitié de tous protéines dans le corps humain sont des glycoprotéines. Les substances jouent un rôle de composants cellulaires ainsi que de substances immunitaires. Ils sont principalement formés dans le cadre de ce que l'on appelle la N-glycosylation et peuvent provoquer des maladies graves s'ils sont mal assemblés.
Que sont les glycoprotéines?
Les glycoprotéines sont protéines avec des résidus hétéroglycanes ramifiés en forme d'arbre. Ils sont généralement de consistance visqueuse. Les macromolécules contiennent des liaisons covalentes sucre groupes. Ils se composent de monosaccharides tels que glucose, fructose, du mannose ou des sucres aminés acétylés. Par conséquent, ils sont également appelés oligosaccharides liés aux protéines. La liaison covalente peut se produire de différentes manières et correspond à la liaison soit au acides aminés sérine ou asperge. La liaison à la sérine est appelée O- et la liaison à asperge est appelée N-glycosylation. Les glycoprotéines de N-glycosylation varient en taille. Ils correspondent à monosaccharides, di- ou oligosaccharides jusqu'à polysaccharides. Selon leur proportion de monosaccharides, ils sont divisés en glycoprotéines riches en mannose, complexes et hybrides. Dans le groupe riche en mannose, les résidus de mannose prédominent. Dans le groupe complexe, les saccharides prédominent. Le groupe hybride est une forme mixte. La teneur en glucides des glycoprotéines varie de quelques pour cent pour les ribonucléases à 85 pour cent pour les sang antigènes de groupe.
Fonction, action et rôles
Les glycoprotéines remplissent de nombreuses fonctions dans l'organisme humain. Ils sont un composant structurel des membranes cellulaires et sont également appelés structurels protéines dans ce contexte. Cependant, ils sont également présents dans le mucus et servent de lubrifiants dans les fluides. Ils contribuent à l'interaction cellulaire en tant que protéines membranaires. Certaines glycoprotéines remplissent également des fonctions hormonales, comme le facteur de croissance hCG. Ils sont tout aussi importants que les composants immunologiques sous la forme de immunoglobulines et interférons. Toutes les protéines d'exportation et les protéines membranaires du corps étaient encore des glycoprotéines, au moins pendant la biosynthèse. Ils sont particulièrement pertinents pour les réactions de reconnaissance dans le système immunitaire car ils interagissent avec les cellules T immunologiques et les récepteurs des cellules T. Diverses protéines plasmatiques ont été isolées chez l'homme sang plasma, dont seulement albumine et manque de préalbumine sucre résidus. L'abondance des glycoprotéines est surprenante. En fin de compte, presque toutes les protéines solubles extracellulaires et enzymes avoir des résidus de sucre. Comme hormones, les glycoprotéines ont des effets pléiotropes et sont donc cruciales pour l'activité de divers systèmes organiques. Par exemple, le hormones TSH, HCG et FSH sont des glycoprotéines. En tant que protiènes membranaires, ils sont représentés dans le rôle de récepteur ainsi que dans celui de contrôleur de transport et de stabilisateur. Ils ont un effet stabilisant principalement avec les glycolipides. Avec ces substances, ils forment le soi-disant glycocalyx, qui stabilise les cellules sans paroi cellulaire.
Formation, occurrence, propriétés et valeurs optimales
La forme la plus courante de formation de glycoprotéines est la liaison N-glycosidique ou la N-glycosylation à asperge. Le sucre se lie au azote d'acide libre amide groupes dans ce processus. La N-glycosylation a lieu dans le réticulum endoplasmique. Les N-glycosides ainsi formés constituent le groupe glycoprotéique le plus pertinent. Au cours de la N-glycosylation, le précurseur de sucre se transforme en la molécule porteuse dolichol indépendamment de la séquence d'acides aminés de la protéine cible. Le groupe OH à la fin de la molécule est lié au diphosphate. Un précurseur d'oligosaccharide se forme au terminal phosphate résidu du molécules. Les sept premiers sucres s'assemblent du côté cytosolique. Deux N-acétyl glucosamines et cinq résidus de manose sont attachés au dolichol phosphate. Les nucléotides de sucre GDP-mannose et UDP-N-acétyl-glucosamine apparaissent en tant que donateurs. Le précurseur est transporté à travers la membrane ER par une protéine de transport. Ainsi, le précurseur est orienté vers la face interne du réticulum endoplasmique, où quatre résidus de mannose y sont ajoutés. En plus, glucose des résidus sont ajoutés. Le précurseur de 14 sucres longs est finalement transféré dans une protéine. Une autre voie de formation des glycoprotéines est la liaison O-glycosidique ou O-glycosylation à la sérine, qui est réalisée dans l'appareil de Golgi des cellules. Dans ce processus, la liaison du sucre a lieu à un groupe hydroxyle de la sérine. Les valeurs des glycoprotéines sont principalement pertinentes par rapport aux protéines plasmatiques, car elles jouent un rôle dans sang La liste de toutes les valeurs standard pour les glycoprotéines individuellement à ce stade irait au-delà de la portée.
Maladies et troubles
Certain maladies génétiques montrent des effets sur la glycosylation. Un groupe de ces troubles est CDG. Dans ce cas, les glycoprotéines présentent des niveaux anormaux. Les personnes touchées souffrent d'un développement ralenti lié à des problèmes physiques et mentaux. Le strabisme peut être un autre symptôme de la maladie génétique. Au total, environ 250 gènes différents sont impliqués dans la formation des glocoprotéines. Dans les troubles de la glycosylation congénitale, des troubles de la fixation des chaînes latérales glucidiques aux protéines sont présents en raison d'une disposition génétique. Dans la modification post-traductionnelle, les protéines acquièrent leur pleine fonctionnalité. Lorsque ce processus s'assemble anormalement enzymes ou des protéines qui construisent des chaînes latérales glucidiques, résultats CDG. La N-glycosylation est le plus souvent affectée par la perturbation. À ce jour, environ 30 défauts enzymatiques ont été découverts qui affectent la N-glycosylation. Les troubles génétiques d'O-glycosylation sont un peu moins fréquents. Ils se manifestent par des troubles neuromusculaires multisystémiques, tels que le syndrome de Walker-Warburg. Parce que les glycoprotéines remplissent tant de fonctions dans l'organisme, le tableau clinique est caractérisé par de multiples symptômes. Tous les systèmes organiques peuvent être affectés par des troubles congénitaux de la glycosylation. Les troubles du développement psychomoteur sont le principal symptôme. Les anomalies neurologiques sont tout aussi fréquentes. Les troubles de la coagulation ou les troubles endocriniens ne sont pas non plus rares.
