Déshydrogénases: fonction et maladies

Les déshydrogénases sont enzymes impliqués dans les processus d'oxydation. Ils se produisent dans le corps humain sous différentes variantes et catalysent, par exemple, la dégradation de alcool dans l' foie.

Que sont les déshydrogénases?

Les déshydrogénases sont spécialisées enzymes. Ces biocatalyseurs accélèrent l'oxydation naturelle des substrats. Une substance qui s'oxyde perd des électrons. Dans les réactions biologiques, les déshydrogénases se séparent Hydrogénation anions d'un substrat. Les anions sont des particules chargées négativement. Dans ce cas, un Hydrogénation l'atome accepte un électron et acquiert ainsi une charge électrique négative. La réaction proprement dite a lieu sur le site actif de l'enzyme. Lorsque la déshydrogénase clive le Hydrogénation anion d'un substrat, les cofacteurs acceptent les électrons et l'hydrogène. Les cofacteurs sont molécules qui jouent un rôle d'aide dans les processus enzymatiques mais ne sont pas impliqués dans le clivage lui-même. Les cofacteurs des déshydrogénases comprennent le nicotinamide adénine dinucléotide (NAD +) et la flavine adénine dinucléotide (FAD). Contrairement aux déshydrogénases, les déshydratases coupent le tout d'eau molécules de leur substrat. Les déshydrogénases peuvent également provoquer la réaction inverse, contribuant à la réduction plutôt qu'à l'oxydation. En réduction, une particule accepte les électrons au lieu de les donner. La biologie classe les déshydrogénases comme des oxydes réductases. Ce type d'enzyme existe dans chaque organisme vivant.

Fonction, action et tâches

Les déshydrogénases forment un groupe composé de nombreux enzymes. Les enzymes individuelles ont des tâches différentes dans le corps humain. La biologie subdivise en outre les diverses déshydrogénases en sous-groupes. Les aldéhyde déshydrogénases (ALDH), par exemple, forment un groupe de déshydrogénases que l'on trouve principalement dans le foie. En règle générale, un ALDH n'est responsable que d'un substrat spécifique et ne peut pas participer à l'oxydation d'autres substrats. ALDH1A1, -1A2 et -1A3, par exemple, traitent la rétine, qui se trouve dans la vitamine A. Cependant, il existe des exceptions à cette règle: ALDH2, par exemple, peut fonctionner avec différents substrats et n'est pas limité à une substance. Dans le foie, les déshydrogénases se décomposent alcool, Par exemple l'éthanol. Ils participent ainsi à la purification de sang, qui est l'un des plus importants tâches du foieL’ l'éthanol la molécule se fixe d'abord sur le site actif d'un alcool hydrogénase (ADH). Avec l'aide de l'enzyme, le l'éthanol s'oxyde en séparant l'atome d'hydrogène chargé négativement et en le libérant dans son cofacteur NAD +: ADH convertit l'éthanol en acétaldéhyde de cette manière. L'acétaldéhyde ou l'éthanal est toxique et déclenche un certain nombre de décomposition cellulaire plaintes. Normalement, les aliments contiennent peu d'éthanol, que le corps peut convertir rapidement. Par conséquent, les quantités d'éthanal sont également faibles. L'acétaldéhyde, à son tour, fournit le substrat de l'ALDH. ALDH catalyse la conversion de l'acétaldéhyde en acide acétique avant que l'acide acétique puisse être davantage clivé et décomposé en d'eau ainsi que carbone dioxyde. Sous cette forme, le molécules sont totalement inoffensifs.

Formation, occurrence, propriétés et valeurs optimales

Les déshydrogénases se trouvent principalement dans les parties liquides du plasma cellulaire ou dans le mitochondries. Le corps des femmes produit moins ADH que le corps des hommes. Cela contribue au fait que les femmes sont en moyenne plus sensibles à l'alcool. Les niveaux exacts des diverses déshydrogénases varient non seulement entre les différents groupes d'enzymes, mais également entre les différents individus et groupes ethniques. En Asie de l'Est et parmi les peuples autochtones des Amériques et d'Australie, les niveaux d'ADH sont en moyenne inférieurs à ceux des Européens, par exemple. Le génome humain possède 19 gènes connus qui déterminent l'ALDH. Ces gènes sont situés sur le douzième chromosome. Ils déterminent la séquence de acides aminés dans les chaînes protéiques. Cette séquence détermine à son tour les propriétés des structures protéiques. La forme des déshydrogénases et donc leur fonction dépend également de la séquence de acides aminés pendant la synthèse. ALDH2, par exemple, se compose de 500 acides aminés. En règle générale, les cellules synthétisent des déshydrogénases dont elles ont également besoin plus tard; cela élimine le besoin de transporter les substances.

Maladies et troubles

Lorsque l'alcool est décomposé dans le corps humain, l'acétaldéhyde se forme comme intermédiaire. La substance est toxique; l'enzyme ALDH doit donc la convertir en acide acétique aussi vite que possible. Cependant, avec de plus grandes quantités d'alcool, cela ne réussit généralement pas complètement. Quelques heures après la consommation d'alcool, le gueule de bois restes. La médecine l'appelle également veisalgie. Les symptômes typiques sont mal de tête, malaise, sensation de naufrage dans le estomac, vomissement ainsi que perte d'appétit. La capacité de concentration et de réaction est souvent diminuée. La sensibilité des personnes à l'alcool dépend, entre autres, du nombre de déshydrogénases produites par les cellules hépatiques. Les déshydrogénases jouent également un rôle dans le développement ou le maintien de diverses maladies. La graisse aldéhyde déshydrogénase (FALDH), par exemple, occupe une place centrale dans le développement de Le syndrome de Sjogren. Les principaux symptômes du syndrome sont mentaux retardement et spastique progressif paraplégie. Spasmodique paraplégie est un trouble neurodégénératif et se caractérise par une paralysie spastique des jambes. Le syndrome de Sjögren-Larsson provoque également la couche cornée du peau devenir plus prononcé et former clairement visible écailles de peau (ichtyose). En plus de ces trois symptômes cardinaux, les troubles de la rétine sont fréquents. La cause du syndrome réside dans les gènes qui codent pour FALDH. En raison d'une mutation, le corps ne synthétise pas correctement le complexe enzymatique contenant la FALDH. En conséquence, le concentration de gras alcools et gras aldéhydes dans l' sang le plasma augmente.