Hydrogène la liaison est une interaction entre molécules qui ressemble à Van der Waals interactions et se produit dans le corps humain. La liaison joue un rôle principalement dans le contexte des liaisons peptidiques et des chaînes de acides aminés in protéines. Sans pour autant Hydrogénation capacité de liaison, un organisme n'est pas viable car il manque de vitalité acides aminés.
Qu'est-ce que la liaison hydrogène?
Hydrogène les liaisons sont des forces intermoléculaires. Sans leur existence, d'eau n'existerait pas dans différents états d'agrégation, mais serait gazeux. La liaison hydrogène est abrégée en liaison hydrogène ou liaison H. C'est un effet chimique qui fait référence à l'interaction attractive d'atomes d'hydrogène liés de manière covalente sur des paires d'électrons libres d'un atome de groupement atomique. L'interaction est basée sur la polarité et, plus précisément décrite, existe entre les atomes d'hydrogène polarisés positivement dans un groupe amino ou hydroxyle et des paires d'électrons libres d'autres groupes fonctionnels. L'interaction ne se produit que dans certaines conditions. Une condition est la propriété électronégative des paires d'électrons libres. Cette propriété doit être plus forte que la propriété électronégative de l'hydrogène pour créer une liaison forte. L'atome d'hydrogène peut ainsi être lié polaire. Les atomes libres électronégatifs peuvent être, par exemple, azote, oxygèneet le fluor. Les liaisons hydrogène sont des liaisons de valence secondaires dont force est généralement bien inférieur à celui des liaisons covalentes ou des liaisons ioniques. Molécules dans les liaisons hydrogène ont un point de fusion par rapport à leur molaire masse et un tout aussi élevé point d'ébullition. Les liaisons ont une importance médicale principalement en ce qui concerne les peptides et acides nucléiques dans un organisme. Les liaisons hydrogène sont des forces intermoléculaires. Sans leur existence, d'eau n'existerait pas dans différents états d'agrégation, mais serait gazeux.
Fonction et tâche
La liaison hydrogène n'a qu'une faible interaction et se produit entre deux particules ou à l'intérieur molécules. Dans ce contexte, la forme de liaison joue un rôle, par exemple, dans la formation de structures tertiaires en protéines. En biochimie, la structure protéique fait référence aux différents niveaux structurels d'une protéine ou d'un peptide. Les structures de ces substances naturelles sont divisées hiérarchiquement en une structure primaire, une structure secondaire, une structure tertiaire et une structure quaternaire. La structure primaire est considérée comme la séquence d'acides aminés. Lorsqu'une protéine est mentionnée en termes d'arrangement spatial, il y a souvent parler des conformations protéiques et le phénomène de changement conformationnel. Le changement conformationnel dans ce contexte correspond à un changement de structure spatiale. L'arrangement de protéines a la liaison peptidique comme base. Ce type de lien se connecte toujours acides aminés de la même manière. Dans les cellules, les liaisons peptidiques sont médiées par Ribosomes. Chaque liaison peptidique correspond à une connexion de groupes carboxyle d'un acide aminé et de groupes amino d'un deuxième acide aminé, qui s'accompagne de la séparation de d'eau. Ce processus est également connu sous le nom d'hydrolyse. Dans chaque liaison peptidique, une liaison simple relie un groupe C = O à un groupe NH. le azote l'atome a exactement une paire d'électrons libres. En raison de la forte électronégativité de oxygène, cette paire libre est sous l'influence attracteur d'électrons des atomes d'O2. De cette façon, le oxygène tire partiellement la paire d'électrons libres dans la liaison entre le azote atome et le carbone atome, et la liaison peptidique acquiert un caractère de double liaison proportionnelle. Le caractère de double liaison supprime la rotatabilité libre du groupe NH et C = O. Les atomes d'oxygène et les atomes d'hydrogène des liaisons peptidiques sont pertinents pour la formation de la structure de tous les peptides et protéines sans exception. Deux amino des acides peuvent s'attacher les uns aux autres de cette manière. Après un tel attachement, toutes les liaisons peptidiques de deux chaînes d'amino des acides sont directement opposés. Les atomes d'hydrogène dans la liaison peptidique sont polarisés relativement positivement par rapport aux atomes d'oxygène des liaisons peptidiques directement opposés. De cette manière, des liaisons hydrogène se forment et relient les deux chaînes d'acides aminés ensemble. Tous les amino des acides dans le corps humain sont des composés organiques constitués d'au moins un groupe carboxy et un groupe amino. Les acides aminés sont un élément structurel essentiel de la vie humaine. En plus des acides α-aminés des protéines, on connaît plus de 400 acides aminés non protéinogènes avec des fonctions biologiques qui ne pourraient pas être formés sans liaison hydrogène. Des forces telles que la liaison hydrogène stabilisent donc principalement la structure tertiaire des acides aminés.
Maladies et troubles
Lorsqu'il y a une perturbation dans la formation de la protéine fonctionnelle gène structures spatiales, le terme maladie de repliement des protéines est généralement utilisé. Un de ces troubles est La maladie de Huntington. Cette maladie génétique est héritée de manière autosomique dominante et est due à une mutation génétique dans le chromosome 4. La mutation conduit à l'instabilité du gène produit. Le trouble est une maladie neurologique associée principalement à des hyperkinésies involontaires des extrémités distales et du visage. Les hyperkinésies persistantes entraînent une rigidité des muscles affectés. De plus, les patients atteints de la maladie souffrent d'une augmentation des dépenses énergétiques. Des phénomènes pathologiques liés à la liaison hydrogène ou à la structure générale des protéines sont également présents dans les maladies à prions telles que la maladie de la vache folle. Selon l'hypothèse la plus largement acceptée, l'ESB déclenche un mauvais repliement des protéines. Ces protéines mal repliées ne peuvent pas être dégradées par des processus physiologiques et donc s'accumuler dans les tissus, en particulier dans le centre système nerveux. Le résultat est une dégénérescence des cellules nerveuses. Les malformations de la structure protéique sont également discutées dans le contexte causal de Alzheimer maladie. Les maladies mentionnées n'affectent pas directement la liaison hydrogène, mais se réfèrent à la structure spatiale des protéines, à laquelle la liaison hydrogène contribue de manière significative. Un organisme avec une incapacité absolue à la liaison hydrogène n'est pas viable. Une mutation causant cela entraînerait un déclin gestationnel précoce.
