L-méthionine appartient à l'essentiel (vital) acides aminés et ne peut pas être produit par l'organisme humain lui-même. En conséquence, un apport alimentaire adéquat est d'une importance considérable. La méthionine est une source importante de soufre chez l'humain régime. Il a une soufre atome organiquement lié dans la chaîne latérale entre les groupes CH2 et CH3. La liaison CH3-S-CH2-R- est également appelée thioéther, où le R représente le résidu organique de la méthionine molécule. En plus de la méthionine, la cystéine est également l'un des soufre-contenant acides aminés, qui réagit avec un autre la cystéine molécule pour former un pont disulfure - liaison entre deux atomes de soufre, liaison SS - pour former cystine. L'absorption de l'oligo-élément soufre se produit principalement sous la forme de la méthionine contenant du S et la cystéine. Étant donné que le groupe latéral de la méthionine ne porte ni une charge positive ni une charge négative, la méthionine est un acide aminé neutre et non polaire nécessaire à la synthèse endogène de protéines et pour cette raison est appelé protéinogène. Dans la biosynthèse des protéines, la méthionine sert d'acide aminé de démarrage pendant la traduction. Biosynthèse des protéines ou gène l'expression fait référence à la production d'une protéine ou d'un polypeptide et consiste en le processus de transcription - formation d'ARN messager à partir d'ADN - et traduction - synthèse d'une protéine à partir d'ARN messager. La traduction, qui a lieu dans le cytosol des cellules, est en aval de la transcription et implique la transcription de l'ARN messager (ARNm) avec la participation de Ribosomes et transférer l'ARN molécules (ARNt). L'ARNm passe du site de sa synthèse, le noyau, lié à protéines à travers les pores nucléaires dans le cytosol des cellules. L'ARNt molécules fournir acides aminés pour la biosynthèse des protéines et se lient à l'ARNm, tandis que le Ribosomes lier l'amino individuel des acides ensemble pour former un polypeptide par translocation (changement d'emplacement) sur l'ARNm. Le Ribosomes sont ultimement responsables de la conversion de la séquence de bases de l'ARNm en une séquence d'acides aminés et donc en une protéine. Formation de protéines à partir de chaque amino des acides commence toujours au codon de départ AUG de l'ARNm. Les trois base adénine-uracile-guanine - triplet de bases, codon - code spécifiquement pour la méthionine. Selon cela, l'ARNt qui démarre la biosynthèse des protéines (formation de protéines) doit être chargé en méthionine afin de pouvoir se lier avec son triplet de base UAC au codon de départ de l'ARNm sous l'influence d'un ribosome. Dans une étape supplémentaire, un deuxième ARNt chargé avec un acide aminé se fixe au codon suivant de l'ARNm, également avec la coopération du ribosome. Quel amino des acides sont fournis par l'ARNt molécules dépend de la fonction de la protéine à synthétiser, que la protéine doit accomplir dans l'organisme après son achèvement. Par la suite, l'acide aminé du deuxième ARNt, par exemple alanine, est transféré enzymatiquement à la méthionine en liant l'alanine et la méthionine par une liaison peptidique - formation d'un dipeptide. Par translocation du ribosome sur l'ARNm et livraison d'autres acides aminés à l'aide de molécules d'ARNt, le dipeptide est étendu à une chaîne peptidique. La chaîne polypeptidique croît jusqu'à ce que l'un des trois codons stop de l'ARNm apparaisse. Les molécules d'ARNt chargées en acides aminés ne se lient plus, la protéine synthétisée est clivée et l'ARNm se détache du ribosome. La protéine achevée peut maintenant remplir sa fonction dans l'organisme. En raison de son importance en tant qu'acide aminé de démarrage dans la traduction, la méthionine - représente le premier acide aminé N-terminal - de toute protéine.
Absorption intestinale
Protéines alimentaires riches en méthionine, telles que les œufs, le poisson, foie, Noix du Brésil et entières maïs protéine, est déjà décomposée en produits de clivage plus petits, tels que les poly- et oligopeptides, dans le estomac par l'enzyme de clivage des protéines pepsine. Le site de la protéolyse principale (digestion des protéines) est le intestin grêle. Là, les peptides entrent en contact avec des protéases spécifiques (protéine-clivage enzymes), qui libèrent les acides aminés individuels qui faire les poly- et oligopeptides. Les protéases sont produites dans le pancréas et sécrétées dans le intestin grêle sous forme de zymogènes (précurseurs inactifs). Peu avant l'arrivée des protéines alimentaires, les zymogènes sont activés par les entéropeptidases, calcium et l'enzyme digestive trypsine.Dans la lumière du intestin grêle, les peptides sont clivés à l'intérieur de la molécule sous l'influence des protéases chymotrypsine B et C, libérant de la méthionine à l'extrémité C-terminale de la chaîne peptidique. La méthionine est maintenant à la fin de la protéine, la rendant accessible pour le clivage par zinc-dépendant carboxypeptidase A. Les carboxypeptidases sont des protéases qui attaquent exclusivement les liaisons peptidiques de l'extrémité de la chaîne et clivent ainsi certains acides aminés de l'extrémité carboxy ou amino des molécules de protéines. En conséquence, elles sont appelées carboxy- ou aminopeptidases. La méthionine peut être absorbée soit sous forme d'acide aminé libre, soit liée à d'autres acides aminés, sous forme de di- et tripeptides. Sous sa forme libre, non liée, la méthionine est principalement absorbée activement et électrogéniquement dans les entérocytes (muqueuse cellules) de l'intestin grêle dans sodium cotransport. Conduire ce processus est une cellule sodium gradient maintenu par le sodium /potassium ATPase. Si la méthionine fait encore partie de di- ou tripeptides, ceux-ci sont transportés dans les entérocytes contre un concentration gradient dans le co-transport de protons. Intracellulairement, les peptides sont décomposés par les amino et les dipeptidases en acides aminés libres, y compris la méthionine. La méthionine quitte les entérocytes via divers systèmes de transport le long du concentration gradient et est transporté vers le foie via le portail sang. Intestinal absorption de méthionine est presque complète à près de 100%. Néanmoins, il existe des différences dans la rapidité de absorption. Acides aminés essentiels, comme la méthionine, leucine, l'isoleucine et la valine sont absorbés beaucoup plus rapidement que acides aminés non essentiels. La décomposition des protéines alimentaires et endogènes en produits de clivage de faible poids moléculaire est non seulement importante pour l'absorption des peptides et des acides aminés dans les entérocytes, mais sert également à résoudre la nature étrangère de la molécule protéique et à empêcher les réactions immunologiques.
