Structural protéines servent principalement d'échafaudages de traction dans les cellules et les tissus. Ils n'ont généralement pas de fonction enzymatique, ils n'interfèrent donc normalement pas avec les processus métaboliques. De construction protéines forment généralement de longues fibres et donnent, par exemple, des ligaments, Tendons ainsi que os leur force et la motilité, leur mobilité. Plusieurs types de structures protéines représentent environ 30% de toutes les protéines présentes chez l'homme.
Qu'est-ce que la protéine structurelle?
Protéines qui donnent principalement aux tissus leur structure et leur traction force sont collectivement appelées protéines structurelles. Les protéines structurales se caractérisent par le fait qu'elles ne sont généralement pas impliquées dans les processus métaboliques enzymatiques-catalytiques. Les scléroprotéines, qui sont comptées parmi les protéines structurales, forment généralement une longue chaîne molécules sous la forme de acides aminés attachés ensemble, chacun lié par des liaisons peptidiques. Les protéines structurales ont souvent des séquences d'acides aminés récurrentes qui permettent la molécules d'avoir des structures secondaires et tertiaires spéciales telles que des hélices doubles ou triples, ce qui conduit à des force. Les protéines structurales importantes et bien connues comprennent la kératine, Collagène et élastine. La kératine est l'une des protéines structurelles fibreuses qui structurent l'épiderme, de gamme ainsi que ongles. Les collagènes forment le plus grand groupe de protéines structurales, représentant plus de 24% de toutes les protéines présentes dans le corps humain. Une caractéristique frappante des collagènes est que chaque troisième acide aminé est la glycine et qu'il y a une accumulation de la séquence glycine-proline-hydroxyproline. Les collagènes résistants à la déchirure sont les composants les plus importants de os, dents, ligaments et Tendons (tissu conjonctif). Contrairement aux collagènes, difficilement extensibles, l'élastine confère à certains tissus une extensibilité. L'élastine est donc un composant important dans les poumons, dans les parois des sang bateaux et dans le peau, entre autres.
Fonction, effet et tâches
Diverses classes de protéines sont subsumées sous le terme de protéine structurale. Toutes les protéines structurelles ont en commun que leur fonction principale est de fournir structure et résistance aux tissus dans lesquels elles se trouvent. Cela nécessite une large gamme des propriétés structurelles nécessaires. Les collagènes, qui forment la protéine structurelle des ligaments et Tendons, entre autres, sont extrêmement résistants à la déchirure, car les ligaments et les tendons sont soumis à des contraintes élevées en termes de résistance à la déchirure. En tant que composant dans os et les dents, les collagènes doivent également pouvoir se former fracture-tructures résistantes. D'autres tissus corporels nécessitent une élasticité particulière en plus de la résistance à la déchirure afin de pouvoir s'adapter aux conditions respectives. Cette tâche est effectuée par des protéines structurales appartenant aux élastines. Ils peuvent être étirés et sont comparables dans une certaine mesure aux fibres élastiques des tissus. Les élastines permettent une le volume ajustements dans sang bateaux, les poumons et diverses peaux et membranes qui enveloppent les organes et doivent faire face aux variations de volume des organes. Les collagènes et les élastines se complètent également chez l'homme peau pour fournir à la fois force et capacité à changer la peau. Alors que les collagènes dans les ligaments et les tendons garantissent principalement la résistance à la déchirure dans une direction spécifique, les kératines, qui font partie des ongles et ongles, doit fournir une résistance plane (bidimensionnelle). Une autre classe de protéines structurelles est formée par les protéines dites motrices, qui sont le principal composant des cellules musculaires. La myosine et d'autres protéines motrices ont la capacité de se contracter en réponse à un stimulus neuronal spécifique, provoquant un raccourcissement temporaire du muscle tout en dépensant de l'énergie.
Formation, occurrence et propriétés
Les protéines structurelles, comme d'autres protéines, sont synthétisées dans les cellules. La condition préalable est que la fourniture du matériel approprié acides aminés est assurée. Tout d'abord, plusieurs acides aminés sont liés pour former des peptides et des polypeptides. Ces fragments d'une protéine sont assemblés au niveau du réticulum endoplasmique rugueux pour former des fragments plus gros, puis la molécule protéique complète. Les protéines structurales qui doivent remplir des fonctions à l'extérieur des cellules de la matrice extracellulaire reçoivent un marqueur et sont transportées dans l'espace extracellulaire par exocytose à l'aide de vésicules sécrétoires. Les propriétés requises des protéines structurales couvrent un large spectre entre la résistance à la traction et l'élasticité. concentration ne peut pas être mesuré directement. Par conséquent, une concentration ne peut pas être spécifié.
Maladies et troubles
Les tâches multiformes que les différentes protéines structurelles doivent effectuer suggèrent que des dysfonctionnements peuvent également se produire, entraînant des troubles et des symptômes. De même, un dysfonctionnement peut survenir au sein de la chaîne de synthèse car une variété de enzymes ainsi que vitamines sont nécessaires pour la synthèse. Les troubles les plus notables surviennent lorsque, en raison d'un sous-approvisionnement en amino des acides, les protéines correspondantes ne peuvent pas être synthétisées. La majorité des amino requis des acides peut être synthétisé par le corps lui-même, mais pas le les acides aminés essentiels, qui doit être fourni à l'extérieur sous forme d'aliments ou diététiques suppléments. Même avec un approvisionnement adéquat en amino essentiels des acides, absorption dans l' intestin grêle peut être altéré et entraîner une carence en raison d'une maladie ou en raison de toxines ingérées ou en tant qu'effet secondaire de certains médicaments. Une maladie bien connue, bien que rare, dans ce contexte est Dystrophie musculaire de Duchenne. La maladie est causée par un défaut génétique sur le chromosome X, de sorte que seuls les hommes sont directement touchés. le gène défaut conduit au fait que la protéine structurale dystrophine, responsable de l'ancrage des fibres musculaires des muscles squelettiques, ne peut pas être synthétisée. Cela se traduit par dystrophie musculaire avec un cours sévère. Une autre maladie héréditaire - également rare - conduit à la mitochondriopathie. Plusieurs connus gène des défauts dans l'ADN et l'ADN mitochondrial peuvent provoquer une mitochondriopathie. La modification de la composition de certaines protéines structurales mitochondriales entraîne une diminution de l'apport énergétique à l'ensemble de l'organisme.
