Leucine – Leu – fait partie d’un total de 21 protéinogènes acides aminés utilisé pour construire protéines.Selon la structure de leurs chaînes latérales, protéinogènes acides aminés sont divisés en différents groupes. Leucine, comme l'isoleucine, la valine, alanine et la glycine, est un acide aminé avec une chaîne latérale aliphatique. Aliphatique acides aminés porter un seul carbone chaîne latérale et sont non polaires.Leucine, l'isoleucine et la valine sont appelées amino à chaîne ramifiée des acides en raison de leur structure moléculaire spécifique : les acides aminés à chaîne ramifiée (BCAA). Les BCAA font partie des acides aminés neutres. des acides, c'est pourquoi ils peuvent avoir un comportement à la fois acide - libération de protons - et basique - absorption de protons. La leucine ne peut pas être synthétisée par le corps humain lui-même et est donc indispensable. En tant qu'acide aminé essentiel à la vie, la leucine doit être ingérée en quantité suffisante avec des protéines alimentaires pour maintenir un équilibre azote régime et permettre une croissance normale.
Digestion des protéines et absorption intestinale
Hydrolyse partielle des aliments protéines commence dans le estomac. Les principales substances pour la digestion des protéines sont sécrétées par diverses cellules de l'estomac muqueuse. Les cellules majeures et mineures produisent du pepsinogène, le précurseur de l'enzyme de clivage des protéines pepsine. Estomac les cellules produisent acide gastrique, qui favorise la conversion du pepsinogène en pepsine. En outre, acide gastrique abaisse le pH, ce qui augmente pepsine activité. La pepsine décompose les protéines riches en leucine en produits de clivage de faible poids moléculaire, tels que les poly- et oligopeptides. Les bonnes sources naturelles de leucine comprennent petit lait, oeuf, avoine, maïs, les protéines de millet et de noisette, ainsi que la caséine. Les poly- et oligopeptides solubles entrent ensuite dans le intestin grêle, le site de la principale digestion de la protéolyse-protéine. Dans le pancréas, les protéases – clivage des protéines enzymes - sont formés. Les protéases sont initialement synthétisées et sécrétées sous forme de zymogènes – des précurseurs inactifs. Ce n'est que dans le intestin grêle qu'ils sont activés par les entéropeptidases - enzymes formé à partir du muqueuse cellules - calcium et l'enzyme digestive trypsineLes protéases les plus importantes comprennent les endopeptidases et les exopeptidases. Les endopeptidases clivent protéines et polypeptides à l'intérieur molécules, augmentant l'attaque terminale des protéines. Les exopeptidases attaquent les liaisons peptidiques de l'extrémité de la chaîne et peuvent spécifiquement cliver certains amino des acides de l'extrémité carboxyle ou amino de la protéine molécules. En conséquence, elles sont appelées carboxy- ou aminopeptidases. Les endopeptidases et les exopeptidases se complètent en raison d'une spécificité de substrat différente dans le clivage des protéines et des polypeptides. L'élastase endopeptidase libère spécifiquement des acides aminés aliphatiques, dont la leucine. La leucine est ensuite localisée à l'extrémité de la protéine et est donc accessible pour le clivage par carboxypeptidase A. Cette exopeptidase clive les acides aminés aliphatiques et aromatiques des oligopeptides. La leucine est principalement absorbée activement et électrogéniquement dans sodium co-transport dans les entérocytes (muqueuse cellules) du intestin grêle. Environ 30 à 50 % de la leucine absorbée est déjà dégradée et métabolisée dans les entérocytes. Transport de la leucine et de ses métabolites des cellules via le système porte vers le foie se fait par divers systèmes de transport le long de la concentration gradient.Intestinal absorption d'acides aminés est presque complète à près de 100 pour cent. Acides aminés essentiels, tels que la leucine, l'isoleucine, la valine et méthionine, sont absorbés beaucoup plus rapidement que acides aminés non essentiels. La décomposition des protéines alimentaires et des protéines endogènes en produits de clivage plus petits est non seulement importante pour l'absorption des peptides et des acides aminés dans les entérocytes, mais sert également à résoudre la nature étrangère de la molécule de protéine et à empêcher les réactions immunologiques.
Dégradation des protéines
La leucine et d'autres acides aminés peuvent être métabolisés et dégradés dans tous les tissus de l'organisme, libérant en principe du NH3 dans toutes les cellules et tous les organes. Ammoniac permet la synthèse de non-les acides aminés essentiels, purines, porphyrines, protéines plasmatiques et protéines de défense contre les infections. Le NH3 sous forme libre étant neurotoxique même en très petites quantités, il doit être fixé et excrété. Ammoniac vous conduire à de graves dommages cellulaires en inhibant le métabolisme énergétique et les changements de pH. La fixation se produit par le glutamate réaction de déshydrogénase. Dans ce processus, ammoniac libéré dans les tissus extrahépatiques est transféré à l'alpha-cétoglutarate, formant glutamate. Le transfert d'un deuxième groupe amino vers glutamate entraîne la formation de glutamine. Le processus de glutamine la synthèse sert d'ammoniaque préliminaire désintoxication. Glutamine, qui se forme principalement dans le cerveau, transporte le NH3 lié et donc inoffensif vers le foie. Autres formes de transport de l'ammoniac vers le foie l'acide aspartique ainsi que alanine. Ce dernier acide aminé est formé par la liaison de l'ammoniac à pyruvate dans les muscles. Dans le foie, l'ammoniac est libéré de la glutamine, du glutamate, alanine et l'aspartate. NH3 est maintenant introduit dans les hépatocytes - cellules hépatiques - pour désintoxication avec l'aide de carbamyl-phosphate synthétase dans urée biosynthèse. Deux ammoniac molécules former une molécule de urée, qui n'est pas toxique et est excrété par les reins dans l'urine. 1 à 2 moles d'ammoniac peuvent être éliminées quotidiennement via la formation de urée. L'étendue de la synthèse de l'urée est soumise à l'influence de régime, en particulier l'apport protéique en termes de quantité et de qualité biologique. En moyenne régime, la quantité d'urée dans l'urine quotidienne est de l'ordre d'environ 30 grammes. Les personnes atteintes d'insuffisance rénale sont incapables d'excréter l'excès d'urée par le un rein. Les personnes touchées doivent suivre un régime pauvre en protéines pour éviter une augmentation de la production et de l'accumulation d'urée dans le un rein en raison de la dégradation des acides aminés.
