L'aldéhyde oxydase représente une enzyme qui se dégrade aldéhydes chez les vertébrés. On le trouve dans divers tissus de mammifères et d'humains. La fonction exacte de l'aldéhyde oxydase n'est pas encore connue.
Qu'est-ce que l'aldéhyde oxydase?
L'aldéhyde oxydase (AOX1) aide à la dégradation enzymatique de aldéhydes dans le corps. Cependant, il a également été constaté qu'il se décomposait nicotine à la cotinine. Dans ce processus, un oxygène atome est incorporé dans le sans oxygène nicotine pour former une structure aldéhyde. De ce fait, l'aldéhyde oxydase est également importante pour le tryptophane, métabolisme et en même temps pour la biotransformation. Il se trouve principalement dans le cytosol de foie cellules, pancréas, poumon, muscle squelettique ou cellules graisseuses. Pour l'activité de l'enzyme, le cofacteur molybdène est très important. Dans l'ADN humain, il n'y a qu'un seul AOX gène qui peut coder pour une enzyme fonctionnelle. Chez d'autres vertébrés, plusieurs gènes AOX sont actifs. L'aldéhyde oxydase est très similaire et liée à l'enzyme xanthine déshydrogénase. Tous les deux enzymes peut être utilisé pour convertir l'hypoxanthine en xanthine avec l'inclusion d'un oxygène atome et d'eau molécule. Cependant, la conversion de la xanthine en acide urique est réalisée uniquement par la xanthine hydrogénase (xanthine oxydase). L'aldéhyde oxydase se compose de 1338 acides aminés. La molybdoptérine, le FAD et le 2 (2Fe2S) servent de cofacteurs pour son efficacité. La réaction, déjà caractérisée par son nom, marque la conversion de aldéhydes à acides carboxyliques ainsi que Hydrogénation peroxyde avec l'ajout de oxygène ainsi que d'eau.
Fonction, action et tâches
L'enzyme aldéhyde oxydase catalyse plusieurs réactions. En grande partie, il est responsable de la conversion des aldéhydes en acides carboxyliques avec l'ajout d'oxygène et d'eau. En général, l'aldéhyde oxydase médie l'addition d'un atome d'oxygène à un substrat. Entre autres, il catalyse également la conversion de nicotine à conitine. Par conséquent, il joue également un rôle majeur dans la biotransformation et le tryptophane, métabolisme. Dans ces réactions, le molybdène est toujours nécessaire comme cofacteur. En biotransformation, il convertit les xénobiotiques avec des groupes aldéhyde en les acides carboxyliques dans la réaction de phase I. L'acide glucuronique est ajouté aux groupes carboxyle dans la réaction de phase II pour augmenter la solubilité dans l'eau et chasser la molécule étrangère du corps. Structurellement et chimiquement, l'aldéhyde oxydase est étroitement liée à l'enzyme homologue xanthine hydrogénase (xanthine oxydase). Cependant, pourquoi la conversion de la xanthine en acide urique avec l'addition d'oxygène et d'eau est catalysée uniquement par la xanthine oxydase n'est pas connue. La conversion de l'hypoxanthine en xanthine est toujours catalysée par les deux enzymes. De plus, l'aldéhyde oxydase est également responsable de l'adipogenèse (prolifération des cellules graisseuses). Dans ce processus, il stimule la libération de l'hormone tissulaire adiponectine. L'adiponectine augmente à son tour l'efficacité de insuline. Dans les hépatocytes, l'adiponectine inhibe à son tour la libération d'aldéhyde oxydase. La carence en aldéhyde oxydase (AOX1) inhibe également l'exportation des lipides à partir des cellules. La fonction exacte de l'aldéhyde oxydase n'est pas entièrement comprise.
Formation, occurrence, propriétés et niveaux optimaux
L'aldéhyde oxydase se trouve principalement dans le cytoplasme de foie cellules. Cependant, on le trouve également dans les cellules adipeuses, poumon tissu, muscle squelettique et pancréas. Il était auparavant confondu avec la xanthine oxydase homologue. Bien que les deux enzymes sont structurellement similaires. Cependant, ils catalysent des réactions partiellement différentes. Cependant, les deux enzymes nécessitent les mêmes cofacteurs pour leur fonction. Ce sont la molybdoptérine, le FAD et le 2 (2Fe2S). Cependant, l'aldéhyde oxydase non seulement dégrade les aldéhydes mais est également responsable de l'oxydation de composés N-hétérocycliques tels que la nicotine en cotinine.
Maladies et troubles
Avec la xanthine déshydrogénase (xanthine oxydase) et la sulfite oxydase, l'aldéhyde oxydase dépend du cofacteur molybdène. Le molybdène est incorporé sous forme d'atome complexe dans une molybdoptérine et forme le cofacteur de molybdène. Une carence en molybdène entraîne une fonction déficiente de ces trois enzymes. La xanthine déshydrogénase catalyse la dégradation de la xanthine en acide urique. L'enzyme aldéhyde oxydase n'est que partiellement impliquée dans ce processus, par exemple dans la dégradation de l'hypoxanthine en xanthine. Ici, il est même en concurrence avec la xanthine oxydase. Par conséquent, il n'y a pas de déficit isolé en aldéhyde oxydase. Cependant, l'aldéhyde oxydase favorise la dégradation de catécholamines.La sulfite oxydase est responsable de la dégradation de soufre-contenant acides aminés tel que la cystéine, taurine or méthionine. Si cette enzyme est déficiente, le sulfite n'est plus converti en sulfate. En raison du cofacteur molybdène, les trois enzymes sont généralement déficientes conjointement. Bien entendu, des défauts isolés dus à des mutations sont possibles pour chacune de ces enzymes. Cependant, aucun tableau clinique avec un déficit spécifique en aldéhyde oxydase n'a été décrit jusqu'à présent. Carence en molybdène induite par un déséquilibre régime est encore une fois très rare. Cependant, cela peut se produire avec plus de six mois de carence en molybdène nutrition parentérale. Dans de tels cas, tachypnée, tachycardie, sévère mal de tête, nausée, vomissement, déficits faciaux centraux, ou coma se produisent souvent. De plus, l'intolérance à certains acides aminés se produit. Des concentrations accrues de sulfite se trouvent dans l'urine, tandis qu'une diminution des niveaux d'acide urique se produit dans le sang. Si la carence en molybdène persiste pendant une longue période, il peut y avoir des problèmes de dégradation soufre-contenant de l'amino des acides, allergies aux sulfites, la chute des cheveux, faibles niveaux d'acide urique dans le sanget les problèmes de fertilité. Cependant, la plupart des symptômes sont dus à un déficit en sulfite oxydase et en xanthine déshydrogénase. Tachycardie est probablement due à une augmentation des niveaux d'épinéphrine ou noradrénaline (catécholamines), car leur dégradation est retardée par un déficit en aldéhyde oxydase. Une carence en molybdène peut être causée par une alimentation extrêmement faible en molybdène et des maladies inflammatoires intestinales telles que La maladie de Crohn avec malabsorption des aliments. La carence héréditaire en cofacteur du molybdène due à une altération de la synthèse de la molybdoptérine est fatale en raison de l'échec complet des trois enzymes sans traitement.
