Lysine (Lys) est l'un des 21 L-acides aminés qui sont régulièrement incorporés dans protéines. Pour cette raison, lysine est appelé protéinogène et est essentiel pour la biosynthèse de protéines et le maintien des muscles et tissu conjonctif. Un déficit de lysine peut altérer la biosynthèse des protéines (formation de protéines). Selon sa structure chimique et sa composition, la lysine appartient à la base acides aminés, qui comprennent également l'histidine et arginine. Depuis les trois acides aminés se composent de six carbone atomes et un groupe basique, ils sont appelés hexon base. Dans la lysine, le groupe amino libre (NH2) dans la chaîne latérale réagit comme une base, en particulier si le pH est trop bas ou acide. Si tel est le cas, le groupe NH2 libre de la lysine absorbe les protons (H +) de l'environnement et devient NH3 +. Grâce à la liaison protonique, la lysine augmente le pH de l'environnement et acquiert en même temps une charge positive. De cette façon, l'amino basique des acides maintenir le pH dans l'espace extracellulaire et intracellulaire de l'organisme. La lysine n'est pas produite par le corps humain lui-même et est donc essentielle (nécessaire à la vie). En plus de la lysine, huit autres acides aminés des acides sont considérés comme essentiels, qui doivent tous être fournis avec de la nourriture et ne peuvent pas être remplacés par d'autres acides aminés. Alors que sept des les acides aminés essentiels peuvent être formés dans le métabolisme intermédiaire à partir de leurs alpha-cétoacides correspondants par une réaction de transamination, ce n'est pas le cas de la lysine et de la thréonine. Ceux-ci sont transaminés de manière irréversible et sont par conséquent appelés les acides aminés essentiels correct.
Digestion et absorption intestinale
L'hydrolyse partielle des protéines alimentaires commence dans le estomac. Des substances importantes pour la digestion des protéines sont sécrétées par diverses cellules de l'estomac muqueuse. Les principales cellules produisent du pepsinogène, le précurseur de l'enzyme de clivage des protéines pepsine. Les cellules pariétales produisent acide gastrique (HCl), qui favorise la conversion du pepsinogène en pepsine. De plus, le HCl abaisse le pH gastrique, ce qui augmente pepsine activité. La pepsine décompose les protéines riches en lysine en produits de clivage de faible poids moléculaire, tels que les poly et oligopeptides. Les bonnes sources naturelles de lysine comprennent petit lait, œuf, viande, soja, germes de blé, lentilles et protéines d'amarante, ainsi que caséine. De plus, le cuisine d'eau des pommes de terre a des quantités élevées de lysine parce que l'acide aminé est dissous de la protéine de pomme de terre par l'action de la chaleur. Les poly- et oligopeptides solubles pénètrent ensuite dans le intestin grêle, le site de la protéolyse principale (digestion des protéines). Protéases (clivage des protéines enzymes) se forment dans les cellules acineuses du pancréas (pancréas). Les protéases sont initialement synthétisées et sécrétées sous forme de zymogènes - précurseurs inactifs. Ce n'est que lorsque le intestin grêle que les zymogènes sont activés par les entéropeptidases, calcium et l'enzyme digestive trypsine. Les entéropeptidases sont enzymes produites par les entérocytes (cellules de l'intestin muqueuse) et sécrétée à l'arrivée des protéines alimentaires. Ensemble avec calcium, Ils conduire à la conversion de trypsinogène à trypsine dans la lumière intestinale, qui à son tour est responsable de l'activation d'autres zymogènes dérivés de sécrétions pancréatiques. Les protéases les plus importantes comprennent les endopeptidases et les exopeptidases. Les endopeptidases, telles que trypsine, chymotrypsine, élastase, collagénase, et l'entéropeptidase, clivent les protéines et les polypeptides à l'intérieur molécules, augmentant l'attaque terminale des protéines. Exopeptidases, telles que carboxypeptidase A et B, et les amino et dipeptidases, attaquent les liaisons peptidiques de l'extrémité de la chaîne et peuvent spécifiquement cliver certains amino des acides de l'extrémité carboxy ou amino de la protéine molécules. Ils sont appelés en conséquence carboxy- ou aminopeptidases. Les endopeptidases et les exopeptidases se complètent dans le clivage des protéines et des polypeptides en raison de leur spécificité de substrat différente. La trypsine endopeptidase libère spécifiquement les acides aminés basiques lysine, arginine, histidine, ornithine et cystine à l'extrémité C-terminale de la chaîne peptidique. La lysine est ensuite localisée à l'extrémité de la protéine et est donc accessible pour le clivage par carboxypeptidase B. Cette exopeptidase clive exclusivement les acides aminés basiques des oligopeptides. À la fin de la digestion des protéines, la lysine est présente soit sous forme d'acide aminé libre, soit liée à d'autres acides aminés, sous forme de di- et tripeptides. sodium co-transport dans les entérocytes (muqueuse cellules) du intestin grêle. La force motrice de ce processus est une valeur de cellule orientée sodium gradient, qui est maintenu à l'aide de sodium /potassium ATPase. Si la lysine fait encore partie de di- ou tripeptides, ceux-ci sont transportés dans les entérocytes contre un concentration gradient en cotransport H +. Intracellulairement, les peptides sont décomposés par les amino et les dipeptidases en acides aminés libres, y compris la lysine. La lysine quitte les entérocytes via divers systèmes de transport le long du concentration gradient et est transporté vers le foie via le portail sang. Intestinal absorption de la lysine est presque complète à près de 100%. Cependant, il existe des différences dans la vitesse de absorption. Acides aminés essentiels, comme la lysine, l'isoleucine, la valine, la phénylalanine, le tryptophane, et méthionine, sont absorbés beaucoup plus rapidement que acides aminés non essentiels. Par rapport aux acides aminés neutres, les acides aminés avec un groupe latéral basique sont absorbés dans les entérocytes à une vitesse beaucoup plus lente. La décomposition des protéines alimentaires et endogènes en produits de clivage plus petits est non seulement importante pour l'absorption des peptides et des acides aminés dans les entérocytes, mais sert également à résoudre la nature étrangère de la molécule protéique et à empêcher les réactions immunologiques.
