L'élastine est une protéine structurelle impliquée dans la construction du tissu conjonctif des poumons, sang bateauxet peau. Il est très élastique, contrairement à Collagène, qui se trouve également dans tissu conjonctif. Élastine molécules réticulation les uns avec les autres dans l'espace extracellulaire.
Qu'est-ce que l'élastine?
Tous les vertébrés contiennent la protéine fibreuse élastine. C'est une protéine structurelle responsable de la formation d'organes aussi importants que les poumons, sang bateauxet peau. Ensemble avec Collagène, il forme le tissu conjonctif de ces organes. Les propriétés de l'élastine et Collagène se complètent mutuellement. Ainsi, l'élastine, comme son nom l'indique, est très élastique, contrairement au collagène. Cela rend le tissu conjonctif du peau, poumons et sang bateaux extensible et déformable. Les fonctions de ces trois organes nécessitent un ajustement de taille constant. L'élastine est principalement composée de acides aminés alanine, glycine, proline, valine, lysine, leucine et isoleucine. Au sein de la molécule, les domaines hydrophobe et hydrophile alternent. Dans chaque domaine hydrophobe, les unités caractéristiques des quatre acides aminés alanine, la proline, la glycine et la valine sont répétées. Les domaines hydrophiles ont principalement lysineL’ lysine Le résidu est oxydé en allysine par l'enzyme lysyl oxydase. Il en résulte le remplacement du groupe amino terminal par un groupe carboxyle. Les résidus lysine des différentes chaînes protéiques se combinent les uns avec les autres pour former une desmosine en forme d'anneau, réticulant ainsi les différentes chaînes ensemble.
Fonction, action et tâches
La fonction de l'élastine en tant que protéine structurelle dans le tissu conjonctif est de donner forme et élasticité aux poumons, aux vaisseaux sanguins et à la peau. Les trois organes dépendent de la flexibilité du tissu conjonctif. Ils sont soumis à des le volume monnaie. Le tissu conjonctif a le collagène comme protéine structurelle pour la plupart. Il est résistant à la déchirure, mais serait trop rigide comme seul élément structurel. Ce n'est qu'en combinant les propriétés de l'élastine et du collagène que le tissu conjonctif devient à la fois élastique et résistant à la déchirure. Le bloc de construction de base de l'élastine est la tropoélastine. La tropoélastine est composée d'alternances de domaines hydrophobes et hydrophiles. Il a une molécule approximative masse de 72 kilodaltons. Les unités de tropoélastine se réticulent les unes avec les autres au niveau des résidus de lysine. Alors que la tropoélastine est d'eau soluble en raison de ses nombreux domaines hydrophiles, la solubilité dans l'eau du polymère réticulé est abolie. La tropoélastine se forme à l'intérieur des cellules et atteint la région extracellulaire par transport membranaire. Là, une réticulation des blocs de construction de base se produit alors, avec des unités de desmosine en forme d'anneau se formant au niveau des sites de réticulation. Trois résidus allysine et un résidu lysine participent toujours à la formation de desmosine. Étant donné que l'allysine est un produit d'oxydation de la lysine, quatre résidus de lysine sont finalement liés ensemble. Cette forme de liaison confère à l'élastine son élasticité particulière. La réticulation protège également l'élastine de la dénaturation et de la dégradation par presque toutes les protéases. Cependant, l'enzyme élastase est une exception. C'est la seule protéase capable de dégrader l'élastine. Ainsi, il réussit également à dégrader les élastines ingérées par les aliments.
Formation, occurrence, propriétés et valeurs optimales
Comme mentionné ci-dessus, l'élastine est un composant nécessaire du tissu conjonctif des poumons, des vaisseaux sanguins et de la peau. Cela s'applique à tous les vertébrés. La tropoélastine, élément constitutif de base, peut difficilement être détectée dans les tissus animaux. Après la conversion des résidus lysine en allysine par la lysyl oxydase, il y a réticulation immédiate de trois résidus allysine avec un résidu lysine. L'élastine se produit presque exclusivement sous sa forme réticulée. Néanmoins, la détection de la tropoélastine dans les expériences animales a été réalisée en inhibant la synthèse de la lysyl oxydase. Si cette enzyme est absente, la conversion de la lysine en allysine et donc la formation d'élastine ne se produit pas. La résistance de l'élastine à la dégradation par les protéases offre une protection idéale pour la peau, les poumons et les vaisseaux sanguins. L'action dégradante de l'élastase est limitée par les inhibiteurs d'élastase.
Maladies et troubles
Mutations dans l'ELN gène peut provoquer des maladies héréditaires dans lesquelles la structure de l'élastine est modifiée. Dans un condition appelée dermatochalase, des modifications du tissu conjonctif se produisent, entraînant un relâchement cutané inélastique qui s'affaisse les rides. La maladie peut être acquise aussi bien qu'héréditaire. Des accumulations familiales sont observées, parmi de nombreux autres symptômes, ce faiblesse du tissu conjonctif se produit également dans le syndrome de Williams-Beuren. Il s'agit également d'une anomalie structurelle héréditaire de l'élastine. La cause de cette maladie est une mutation sur le chromosome 7. De plus, il existe également sténose aortique, qui est basé sur un trouble de la structure de l'élastine. Dans ce cas, le principal artère des Cœur est rétréci. Le sang ne peut couler que du ventricule gauche dans la circulation sanguine avec retard. À long terme, cela conduit à Cœur échec. Cinq à six pour cent de tous les congénitaux Cœur les défauts sont des sténoses aortiques congénitales. Certaines formes de le syndrome d'Ehlers-Danlos On pense également être causée par une malformation de l'élastine. Cette condition se caractérise par une peau trop extensible et est appelée peau en caoutchouc. le faiblesse du tissu conjonctif affecte de nombreux organes, y compris le cœur et le tractus digestif. Le syndrome est généralement hérité de manière autosomique dominante. Dans le soi-disant syndrome de Menkes, en revanche, parmi de nombreux autres symptômes, il existe également un faiblesse du tissu conjonctifdont la cause se trouve dans une synthèse de l'élastine perturbée. Le syndrome de Menkes est en fait caractérisé par une perturbation de capuchons de cuivre absorption dans le corps. cependant, capuchons de cuivre est un cofacteur pour beaucoup enzymes. Parmi eux se trouve la lysyl oxydase. Sans capuchons de cuivre, l'enzyme est inefficace. La conversion des résidus de lysine en allysine n'a plus lieu. En conséquence, la réticulation des résidus lysine à la desmosine peut également ne plus fonctionner.
