En tant qu'enzyme du pancréas, trypsine est responsable de la dégradation ultérieure des aliments protéines. Il exerce son effet dans la gamme hautement alcaline. Trypsine carence conduit à carence en protéines dans le corps en raison d'une dégradation des protéines.
Qu'est-ce que la trypsine?
Trypsine représente une protéase qui poursuit la digestion de protéines dans la région alcaline du intestin grêle. Dans le estomac, le clivage des protéines commence déjà dans l'environnement acide par l'enzyme pepsine. L'enzyme trypsine se compose de trois composants. Il s'agit de la trypsine-1 en tant que cation, de la trypsine-2 en tant qu'anion et de la trypsine-4. Les deux tiers de l'enzyme sont constitués de trypsine-1 et un tiers de trypsine-2. La trypsine-4 ou la mésotrypsine n'est présente qu'en petites quantités. La trypsine est une endoprotéase. Il clive une protéine uniquement à des sites spécifiques. De plus, il s'agit d'une sérine protéase. Son site actif contient la triade catalytique de l'acide aspartique, histidine et sérine. Il clive le régime alimentaire protéines préférentiellement à la base acides aminés lysine, arginine et modifié la cystéine. La trypsine est produite à partir du précurseur du zymogène trypsinogène à l'aide de l'action catalytique de l'enzyme intestinale entéropeptidase. L'enzyme se compose de 224 acides aminés. La trypsine exerce son effet optimal à un pH de 7 à 8.
Fonction, action et tâches
La tâche de la trypsine est de poursuivre la dégradation des protéines, qui a déjà commencé dans le estomac, maintenant dans la gamme alcaline. Dans le estomac, prédigestion des protéines alimentaires par l'enzyme similaire pepsine commence dans la gamme acide. Ici aussi, les chaînes protéiques sont rompues à des points spécifiques. Alors que cette dégradation des protéines dans l'estomac a lieu à des aromatiques acides aminés comme la phénylalanine, les protéines et les polypeptides sont décomposés par la trypsine au niveau des acides aminés basiques lysine et arginine et à modifié la cystéine. Une autre différence pour pepsine est que la trypsine exerce son effet optimal dans la gamme alcaline à un pH de 7 à 8. La trypsine activée convertit également d'autres zymogènes tels que le chymotrypsinogène, la pro-élastase, la procarboxypeptidase et d'autres inactifs enzymes en enzymes actives. La conversion commence immédiatement après la libération de la trypsine. Les autres protéases pancréatiques sont la chymotrypsine, carboxypeptidase ou élastine. De plus, la trypsine s'active également en convertissant trypsinogèneL’ enzymes pancréatiques sont initialement présents sous leur forme inactive pour empêcher le pancréas de se décomposer par auto-digestion. Ce n'est que lorsque les préformes inactives sont sécrétées que leur activation peut se produire par clivage. Premièrement, l'entéropeptidase catalyse la conversion de trypsinogène à la trypsine. C'est la seule fonction de l'entéropeptidase. Dans ce processus, un hexamère contenant l'acide aminé terminal lysine est clivé du trypsinogène. Puisque la trypsine clive également les chaînes polypeptidiques au niveau de la lysine basique, elle catalyse maintenant également sa propre activation et simultanément l'activation des autres zymogènes. Avec le enzymes chymotrypsine et élastase, il clive des protéines plus grosses dans le intestin grêle et les peptones (chaînes polypeptidiques) formées par l'action de la pepsine en tri- et dipeptides. Ces petits peptides subissent ensuite une nouvelle décomposition en amino des acides avec l'aide d'autres enzymes. Plus précisément, la trypsine contribue également à la dégradation de l'acide aminé méthionine. La lysine, entre autres, stimule la formation de trypsine.
Formation, occurrence, propriétés et valeurs optimales
La trypsine est une enzyme endogène pour la digestion des protéines alimentaires. C'est pourquoi il est toujours sécrété par le pancréas peu de temps après l'ingestion de nourriture. Cependant, l'enzyme peut également être obtenue à partir de sources animales et utilisée en médecine. L'effet de clivage des protéines peut être utilisé, entre autres, pour décomposer les propres complexes protéiques de l'organisme. De cette manière, les complexes immuns peuvent être décomposés en maladies auto-immunes. Les inflammations du système musculo-squelettique peuvent également être bien traitées avec la trypsine. De plus, il active l'enzyme plasmine du plasminogène. La plasmine dissout la fibrine en cas de formation de thrombus sévère. Ainsi, avec l'aide de la trypsine, thrombose peuvent être traités ou même évités. De plus, la trypsine SIDA digestion lorsqu'il est pris pendant les repas. Lorsqu'il est appliqué 1 à 2 heures avant ou après un repas, il exerce son effet anti-inflammatoire.
Maladies et troubles
Dans le contexte de insuffisance pancréatique, la synthèse de enzymes digestives comme la trypsine peut être limitée. Il en résulte le développement de troubles digestifs.En plus des protéases, le pancréas produit également des lipases et amylases. Si les enzymes manquent, les composants alimentaires ne sont plus digérés et entrent dans le côlon Dans le processus. Si la trypsine manque, par exemple, les protéines alimentaires ne peuvent plus être correctement décomposées. Putréfié les bactéries s'installer dans le côlon et décomposer les protéines de manière anaérobie. Cela conduit à des des problèmes digestifs avec flatulence, diarrhée et douleurs abdominales. En outre, la formation réduite d'amino des acides est passible d'une carence en protéines et malnutrition malgré un apport alimentaire suffisant. Cependant, les enzymes peuvent également être fournies à l'extérieur. Cependant, il existe également des urgences médicales dans lesquelles des enzymes endogènes telles que la trypsine digèrent le pancréas lui-même. Cela peut se produire en cas d'obstruction du bile et les canaux pancréatiques. Dans ce cas, la trypsine est libérée mais ne peut pas entrer dans le intestin grêle en raison de l'obstruction pancréatique. Si le canal pancréatique n'est pas ouvert dans cette situation d'urgence aiguë, une issue fatale se produit en raison de l'auto-dissolution du pancréas. Le canal pancréatique peut également être complètement ou partiellement obstrué dans les tumeurs pancréatiques. L'action des sucs digestifs dans le pancréas se manifeste comme chronique ou pancréatite aiguë. Une carence en trypsine peut également être causée par une mutation. En outre, il existe également des formes héréditaires de pancréatite lorsque la dégradation de la trypsine est altérée.
