La desmosine est un acide aminé protéinogène. Ensemble avec d'autres acides aminés, il forme la fibre et la protéine structurelle élastine. En mutations dans l'ELN gène, la formation structurelle de l'élastine est altérée.
Qu'est-ce que la desmosine?
Les acides aminés sont une composante importante de l'organisme humain. Ils appartiennent à une classe de composés organiques formés d'au moins un groupe carboxy et un groupe amino. Ainsi, acides aminés sont les deux acides carboxyliques ainsi que amines. En fonction de leur position par rapport au groupe carboxy, amino des acides peuvent être attribués à différents groupes. Amino des acides avec un groupe carboxy terminal sont appelés gémaux ou α-terminaux et appartiennent aux α-aminoacides. Ces amino des acides sont des éléments de protéines. Le corps humain possède plus de 20 acides aminés protéinogènes et 400 acides aminés non protéinogènes. Les acides aminés D constituent un groupe spécial. L'un des plus de 20 acides aminés protéinogènes est la desmosine, qui, avec des isodesmosines de structure similaire, forme la protéine fibreuse élastine. L'élastine et son précurseur soluble tropoélastine appartiennent à la structure protéines et contribuer à la mise en forme et au maintien des structures anatomiques. L'élastine joue un rôle particulier dans la étirage capacité de grande sang bateaux, comme l'aorte.
Fonction, effet et tâches
La desmosine est formellement un quadruple acide aminé. Il porte un anneau de pyridinium en son centre. La pyridine est le nom donné à un composé chimique de formule moléculaire C5H5N, qui appartient aux systèmes parents hétérocycliques et forme l'azine la plus simple sous la forme d'un cycle à six chaînons avec un azote atome et cinq carbone les atomes. Son noyau pyridinium central permet à la desmosine de réticuler les brins de protéines individuels dans l'élastine, protéine fibreuse. La composition de l'élastine est similaire à Collagène. Au lieu de l'hydroxylysine, cependant, l'élastine contient une proportion significative de valine. Lysine les résidus sont oxydés en allysine par l'enzyme lysyl oxydase. Trois allysines et une lysine forment à leur tour une desmosine sous forme d'anneau. Cette forme joue un rôle considérable dans l'élasticité d'une molécule globale d'élastine. En tant que réseau protéique, l'élastine est constituée d'unités réticulées de desmosine et est élastiquement extensible. Les poumons, peau ainsi que sang bateaux tous dépendent de l'élastine et de sa composante la desmosine, car c'est ce qui leur confère une élasticité considérable. La desmosine émet une fluorescence bleue sous la lumière UV et donne à l'élastine sa couleur jaune, d'eau insolubilité, stabilité thermique et résistance aux alcalis et protéases.
Formation, occurrence, propriétés et valeurs optimales
La formation de la desmosine est également connue sous le nom de biosynthèse de la desmosine. Dans cette biosynthèse, les groupes amino terminaux de L-lysine les unités sont converties en ω-aldéhydes par oxydation par l'enzyme lysyl oxydase. La lysyl oxydase est une protéine lysine-6-oxydase et correspond donc à une enzyme trouvée dans l'espace extracellulaire de tissu conjonctif. Dans la réticulation de l'élastine et Collagène, il sert de catalyseur et de stabilisateur mécanique de protéines. Dans la biosynthèse de la desmosine, la lysyl oxydase convertit la lysine en allysine. Ce processus se déroule dans la matrice extracellulaire et stabilise les réticulations de Collagène chimiquement, la réaction correspond à une désamination oxydative en aldéhyde. Allysine forme soit de l'allysinaldol, soit de la desmosine avec des résidus d'aldéhyde de la tropélastine voisine molécules par une condensation aldolique. La lysine restante forme une base de Schiff via son groupe amino et donne naissance à l'isodesmosine. En plus de sang bateaux, les poumons et le peau, toutes les microfibrilles en particulier contiennent de la desmosine. Ce sont les plus petites fibres des tissus collagènes, réticulaires et élastiques.
Maladies et troubles
Dans diverses maladies, la formation d'élastine à partir de composants tels que la desmosine est altérée. Ces troubles comprennent principalement des mutations dans l'ELN gène. Les plus importants sont la dermatochalase, le syndrome de Williams-Beuren et les congénitaux sous-valvulaires. sténose aortique. La dermatochalase est un groupe de tissu conjonctif troubles avec regroupement familial. Ce groupe est caractérisé par un affaissement, une élasticité médiocre et des plis peau de diverses parties du corps. L'ELN gène code pour l'élastine et peut provoquer de telles manifestations par mutation. Le syndrome de Williams-Beuren est rare en comparaison et ne touche qu'un nouveau-né sur 20,000 7. Un défaut sur le chromosome 11.23 est à la base de la maladie. Le locus du gène est XNUMXqXNUMX. En raison d'un défaut sur ce site, la personne affectée n'a pas le gène d'élastine et les gènes adjacents. La suppression du gène de l'élastine provoque une dysmorphie faciale et des troubles de la structure interne des organes. Cœur défauts tels que supravalvulaire sténose aortique ainsi que un rein des malformations telles qu'un rein en fer à cheval ou une sténose vasculaire rénale peuvent en résulter. De plus, un handicap cognitif est souvent présent. Les capacités mentales des personnes touchées sont inférieures à la moyenne. Malgré l'expressivité verbale, ils forment pour la plupart des phrases pauvres en contenu. Ils commencent à lire à un âge extrêmement précoce, ce qui surestime souvent leurs capacités mentales. Outre leur hyperlexie, leur audition souvent absolue conduit aussi fréquemment à une surestimation. Congénitale sous-valvulaire sténose aortique, en tant que forme de mutation de l'élastine, correspond à nouveau à un Cœur malformation associée à un rétrécissement de la grande aorte. La sténose supravalvulaire est située au-dessus du la valve aortique au début de l'aorte. Cette forme de Cœur le défaut est souvent caractérisé par un rétrécissement en forme de sablier qui se trouve au-dessus de la sortie du artères coronaires. La partie ascendante de l'aorte peut également être rétrécie. Cette forme de sténose aortique est particulièrement fréquente dans le contexte du syndrome de Williams-Beuren, dont nous venons de parler. Cette malformation cardiaque a également été observée indépendamment de la maladie. Dans ce cas, cependant, il ne doit pas nécessairement être lié à une mutation du gène de l'élastine.
