Isoleucine
Protéinogénique acides aminés peuvent être divisés en différents groupes en fonction de la structure de leurs chaînes latérales. Isoleucine, avec leucine, valine, alanine, et la glycine, appartient à la acides aminés avec des chaînes latérales aliphatiques, ce qui signifie que celles-ci ne portent qu'une carbone chaîne latérale et sont non polaires. De plus, l'isoleucine, leucine et la valine sont appelées à chaîne ramifiée acides aminés en raison de leur structure moléculaire spécifique: Acides aminés à chaîne ramifiée - BCAA. Les BCAA appartiennent à l'amino neutre des acides, c'est pourquoi ils peuvent se comporter à la fois acide et basique. L'isoleucine ne peut pas être synthétisée par le corps humain lui-même et est donc essentielle (nécessaire à la vie). En tant qu'acide aminé essentiel, l'isoleucine doit être consommée en quantité suffisante avec des protéines alimentaires pour maintenir un équilibre azote régime et permettre une croissance normale.
Digestion des protéines et absorption intestinale
Hydrolyse partielle des aliments protéines commence dans le estomac. Les principales substances pour la digestion des protéines sont sécrétées par diverses cellules de l'estomac muqueuse. Les cellules majeures et mineures produisent du pepsinogène, le précurseur de l'enzyme de clivage des protéines pepsine. Estomac les cellules produisent acide gastrique, qui favorise la conversion du pepsinogène en pepsine. En outre, acide gastrique abaisse le pH, ce qui augmente pepsine activité. La pepsine décompose les protéines riches en isoleucine, en particulier petit lait protéines, caséine, viande, œuf et protéines de noisette en produits de clivage de faible poids moléculaire, tels que les poly et oligopeptides. Les poly- et oligopeptides solubles pénètrent alors dans le intestin grêle, le site de la protéolyse principale - digestion des protéines. Dans le pancréas, protéases - clivage des protéines enzymes - sont formés. Les protéases sont initialement synthétisées et sécrétées sous forme de zymogènes - précurseurs inactifs. Seulement dans le intestin grêle sont-ils activés par les entéropeptidases - enzymes formé à partir du muqueuse cellules -, calcium et l'enzyme digestive trypsine. Les protéases les plus importantes comprennent les endopeptidases et les exopeptidases. Les endopeptidases clivent protéines et polypeptides à l'intérieur molécules, augmentant l'attaque terminale des protéines. Les exopeptidases attaquent les liaisons peptidiques de l'extrémité de la chaîne et peuvent spécifiquement cliver certains amino des acides de l'extrémité carboxyle ou amino de la protéine molécules. Elles sont appelées carboxy- ou aminopeptidases en conséquence. Les endopeptidases et les exopeptidases se complètent dans le clivage de protéines et les polypeptides en raison de leur spécificité de substrat différente. Amino aliphatique spécifique des acides, y compris l'isoleucine, sont libérées par l'endopeptidase élastase. L'isoleucine est ensuite localisée à l'extrémité de la protéine et est donc accessible pour le clivage par carboxypeptidase A. Cette exopeptidase clive à la fois les acides aminés aliphatiques et aromatiques des oligopeptides. L'isoleucine est principalement absorbée activement et électrogéniquement dans sodium co-transport dans les entérocytes - muqueuse cellules - du intestin grêle. Environ 30 à 50% de l'isoleucine absorbée est déjà dégradée et métabolisée dans les entérocytes. Transport de l'isoleucine et de ses métabolites des cellules via le système portail vers le foie se produit le long de la concentration gradient via divers systèmes de transport. Intestinal absorption des acides aminés est presque complète à presque 100 pour cent. Acides aminés essentiels, comme l'isoleucine, leucine, valine et méthionine, sont absorbés beaucoup plus rapidement que acides aminés non essentiels. La décomposition des protéines alimentaires et endogènes en produits de clivage plus petits est non seulement importante pour l'absorption des peptides et des acides aminés dans les entérocytes, mais sert également à résoudre la nature étrangère de la molécule protéique et à empêcher les réactions immunologiques.
Dégradation des protéines
L'isoleucine et d'autres acides aminés peuvent être métabolisés et dégradés dans tous les tissus de l'organisme, libérant en principe du NH3 dans toutes les cellules et tous les organes. Ammoniac permet la synthèse de non-les acides aminés essentiels, purines, porphyrines, protéines plasmatiques et protéines de défense contre les infections. Le NH3 sous forme libre étant neurotoxique même en très petites quantités, il doit être fixé et excrété. La fixation se fait par le glutamate réaction de déshydrogénase. Dans ce processus, le ammoniac libéré dans les tissus extra-hépatiques est transféré à l'alpha-cétoglutarate, ce qui entraîne glutamate.Le transfert d'un deuxième groupe amino vers glutamate conduit à la formation de glutamine. Le processus de glutamine la synthèse sert pour les préliminaires ammoniac désintoxication. Glutamine, qui se forme principalement dans le cerveau, transporte le NH3 lié et donc inoffensif vers le foie. Autres formes de transport de l'ammoniac vers le foie l'acide aspartique ainsi que alanine. Ce dernier acide aminé est formé par la liaison de l'ammoniac à pyruvate dans les muscles. Dans le foie, l'ammoniac est libéré de la glutamine, du glutamate, alanine et l'aspartate. NH3 est maintenant introduit dans les hépatocytes - cellules hépatiques - pour désintoxication avec l'aide de carbamyl-phosphate synthétase dans urée biosynthèse. Deux ammoniac molécules former une molécule de urée, qui est excrété par les reins dans l'urine. Via la formation de urée, 1 à 2 moles d'ammoniaque peuvent être éliminées quotidiennement. L'étendue de la synthèse de l'urée est soumise à l'influence de régime, en particulier l'apport protéique en termes de quantité et de qualité biologique. En moyenne régime, la quantité d'urée dans l'urine quotidienne est d'environ 30 grammes. Les personnes dont la fonction rénale est altérée sont incapables d'excréter l'excès d'urée par un rein. Les personnes touchées doivent suivre un régime pauvre en protéines pour éviter une augmentation de la production et de l'accumulation d'urée dans le un rein en raison de la dégradation des acides aminés.
