La valine (Val) est le troisième acide aminé à chaîne ramifiée - Anglais: Chaîne ramifiée Acides aminés (BCAA). Comme leucine et l'isoleucine, la valine a un arrangement de chaîne ramifiée dans sa structure. En raison de cette structure moléculaire spécifique, ni l'animal ni l'organisme humain ne peuvent accumuler de la valine, c'est pourquoi cet acide aminé est appelé essentiel (nécessaire à la vie). Enfin, la valine doit être ingérée en quantités suffisantes avec des protéines alimentaires pour maintenir une azote équilibre et permettre une croissance normale.Valine est l'un des 21 protéines protéinogènes au total acides aminés utilisé pour construire protéines. Tous majeurs protéines du corps contiennent de la valine à des concentrations de 5 à 8%. Selon la structure de leurs chaînes latérales, protéinogène acides aminés sont divisés en différents groupes. Valine, comme l'isoleucine, leucine, alanine et la glycine, est un acide aminé avec une chaîne latérale aliphatique. Amino aliphatique des acides porter un seul carbone chaîne latérale et sont non polaires. La valine est l'un des amino neutres des acides, c'est pourquoi il peut se comporter à la fois de manière acide - libérant des protons - et alcalins - recevant des protons. En 1901, Herman Emil Fischer, le fondateur de la biochimie moderne, a isolé pour la première fois l'acide aminé essentiel valine de la caséine. La caséine est une protéine coagulante grossière de lait et donc le composant principal du fromage et du caillé. Structurellement, la valine est dérivée de l'acide isovalérique par substitution d'un Hydrogénation atome avec un groupe amino (NH2), un hémiterpène d'acide monocarboxylique également connu sous le nom d'acide 3-méthylbutyrique.
Digestion des protéines et absorption intestinale
Hydrolyse partielle des aliments protéines commence dans le estomac. Les principales substances pour la digestion des protéines sont sécrétées par diverses cellules de l'estomac muqueuse. Les cellules majeures et mineures produisent du pepsinogène, le précurseur de l'enzyme de clivage des protéines pepsine. Estomac les cellules produisent acide gastrique, qui favorise la conversion du pepsinogène en pepsine. En outre, acide gastrique abaisse le pH, ce qui augmente pepsine activité. La pepsine décompose les protéines riches en valine en produits de clivage de faible poids moléculaire, tels que les poly et oligopeptides. Les bonnes sources naturelles de valine comprennent la caséine, petit lait, oeuf, viande, avoine, riz entier et protéines de noisette. Les poly- et oligopeptides solubles pénètrent ensuite dans le intestin grêle, le site de la protéolyse majeure (digestion des protéines). Protéases (clivage des protéines enzymes) sont produites dans le pancréas. Les protéases sont initialement synthétisées et sécrétées sous forme de zymogènes - précurseurs inactifs. Ce n'est que dans le intestin grêle qu'ils sont activés par les entéropeptidases - enzymes formé à partir du muqueuse cellules - calcium et l'enzyme digestive trypsine. Les protéases les plus importantes comprennent les endopeptidases et les exopeptidases. Les endopeptidases clivent les protéines et les polypeptides à l'intérieur molécules, augmentant l'attaque terminale des protéines. Les exopeptidases attaquent les liaisons peptidiques de l'extrémité de la chaîne et peuvent spécifiquement cliver certains amino des acides de l'extrémité carboxyle ou amino de la protéine molécules. Elles sont appelées carboxy- ou aminopeptidases en conséquence. Les endopeptidases et les exopeptidases se complètent dans le clivage des protéines et des polypeptides en raison de leur spécificité de substrat différente. Des acides aminés aliphatiques spécifiques, dont la valine, sont libérés par l'endopeptidase élastase. La valine est ensuite localisée à l'extrémité de la protéine et est donc accessible pour le clivage par carboxypeptidase A. Cette exopeptidase clive les acides aminés aliphatiques et aromatiques des oligopeptides. La valine est principalement absorbée activement et électrogéniquement dans sodium co-transport dans les entérocytes (muqueuse cellules) du intestin grêle. Environ 30 à 50% de la valine absorbée est déjà dégradée et métabolisée dans les entérocytes. Transport de la valine et de ses métabolites des cellules via le système portail vers le foie se produit le long de la concentration gradient via divers systèmes de transport. Intestinal absorption des acides aminés est presque complète à presque 100 pour cent. Acides aminés essentiels, comme la valine, l'isoleucine, leucineet méthionine, sont absorbés beaucoup plus rapidement que acides aminés non essentielsLa décomposition des protéines alimentaires et endogènes en produits de clivage plus petits est non seulement importante pour l'absorption des peptides et des acides aminés dans les entérocytes, mais sert également à résoudre la nature étrangère de la molécule protéique et à empêcher les réactions immunologiques.
Dégradation des protéines
La valine et d'autres acides aminés peuvent être métabolisés et dégradés dans tous les tissus de l'organisme, libérant du NH3 en principe dans toutes les cellules et tous les organes. Ammoniac permet la synthèse de non-les acides aminés essentiels, purines, porphyrines, protéines plasmatiques et protéines de défense contre les infections. Le NH3 sous forme libre étant neurotoxique même en très petites quantités, il doit être fixé et excrété. Ammoniac peut causer de graves dommages cellulaires en inhibant le métabolisme énergétique et les changements de pH. La fixation se fait par le glutamate réaction de déshydrogénase. Dans ce processus, ammoniac libéré dans les tissus extrahépatiques est transféré à l'alpha-cétoglutarate, produisant glutamate. Le transfert d'un deuxième groupe amino vers glutamate entraîne la formation de glutamine. Le processus de glutamine la synthèse sert d'ammoniaque préliminaire désintoxication. Glutamine, qui se forme principalement dans le cerveau, transporte le NH3 lié et donc inoffensif vers le foie. Autres formes de transport de l'ammoniac vers le foie l'acide aspartique et alanine. Ce dernier acide aminé est formé par la liaison de l'ammoniac à pyruvate dans les muscles. Dans le foie, l'ammoniac est libéré de la glutamine, du glutamate, alanine et l'aspartate. NH3 est maintenant introduit dans les hépatocytes - cellules hépatiques - pour désintoxication avec l'aide de carbamyl-phosphate synthétase dans urée biosynthèse. Deux ammoniac molécules former une molécule de urée, qui est non toxique et excrété par les reins dans l'urine. Via la formation de urée, 1 à 2 moles d'ammoniaque peuvent être éliminées quotidiennement. L'étendue de la synthèse de l'urée est soumise à l'influence de régime, en particulier l'apport protéique en termes de quantité et de qualité biologique. En moyenne régime, la quantité d'urée dans l'urine quotidienne est d'environ 30 grammes. Les personnes dont la fonction rénale est altérée sont incapables d'excréter l'excès d'urée par un rein. Les personnes touchées doivent suivre un régime pauvre en protéines régime pour éviter une augmentation de la production et de l'accumulation d'urée dans le un rein en raison de la dégradation des acides aminés.
