Pepsine est l'enzyme digestive la plus importante du estomac. Avec son aide, la nourriture protéines sont décomposés en soi-disant peptones. Pepsine n'est actif que dans un environnement très acide et, avec estomac acide, peut attaquer la muqueuse de l'estomac en cas de maladie.
Qu'est-ce que la pepsine?
Pepsine représente une enzyme gastrique qui prédige déjà le régime alimentaire protéines de la pulpe alimentaire. Ceux-ci sont décomposés par la pepsine dans l'environnement acide du estomac pour former les soi-disant peptones. L'enzyme n'est active que dans un environnement acide à un pH de 1.5 à 3. Au-dessus d'un pH de 6, la pepsine est inactivée de manière irréversible. L'enzyme est également ajoutée à certains aliments pour favoriser la digestion. Le célèbre vin de pepsine ou Pepsi Cola contiennent également cette enzyme. La pepsine a été découverte dès 1836 par le physiologiste allemand Theodor Schwann. Ce n'est qu'en 1930 que le chimiste américain John Howard Northrop a pu le présenter sous forme cristalline. La pepsine est formée à partir de la forme inactive pepsinogène par l'action de acide gastrique. Aucune enzyme n'est requise pour cette réaction. C'est une autoprotéolyse. Avec décolleté de 44 acides aminés, la pepsine active est formée, qui se compose de 327 acides aminés et est une phosphoprotéine.
Fonction, action et tâches
La pepsine a pour tâche de prédigérer le protéines de la pulpe alimentaire déjà dans l'estomac. Cela implique le clivage des protéines individuelles en chaînes polypeptidiques appelées peptones. La pepsine est une soi-disant endopeptidase. Contrairement aux exopeptidases, une endopeptidase clive la protéine molécules à l'intérieur de la chaîne polypeptidique. Dans la plupart des cas, le clivage a lieu à des acides aminés. Dans la pepsine, la chaîne est clivée à l'aromatique acides aminés. Le clivage a lieu principalement après l'acide aminé phénylalanine. Responsables de l'action spécifique de l'enzyme sont deux aspartates (l'acide aspartique) dans le centre fonctionnel. Les peptones résultantes sont déjà si courtes qu'elles ne peuvent plus être appelées protéines. Ils ont également perdu la capacité de former des structures secondaires, tertiaires ou quaternaires. Cela signifie que la coagulation ne se produit plus et que les chaînes polypeptidiques restent d'eau-solubles lorsqu'ils passent dans le duodénum. Dans le intestin grêle, ils peuvent ensuite être facilement dégradés en amino des acides par des protéases du pancréas. Le précurseur de la pepsine, comme mentionné précédemment, est le pepsinogène inactif. Le pepsinogène est synthétisé dans les cellules de l'estomac et doit initialement rester inactif pour ne pas attaquer les propres protéines de l'organisme. Ce n'est que par l'action de acide hydrochlorique dans l'estomac que se forme la pepsine. Cependant, l'estomac se protège de l'auto-digestion de l'estomac muqueuse par la pepsine en formant un mucus alcalin. Par péristaltisme gastrique, la pulpe alimentaire circule plusieurs fois et seules les protéines sont transformées en peptones. Graisses et glucides épargné de la prédigestion par salive traverser l'estomac inchangé jusqu'à ce qu'ils atteignent le intestin grêle. Ce n'est qu'alors que ces composants alimentaires sont également dégradés davantage par les sécrétions digestives du pancréas. En plus de la pulpe alimentaire, les bactéries sont également tués dans l'environnement acide de l'estomac et leurs protéines sont décomposées par la pepsine. Cependant, il existe une bactérie qui survit même à ces conditions extrêmes et peut continuer à exister dans l'estomac. C'est Helicobacter pylori. Lorsque l' les bactéries quitter l'estomac, le plus alcalin enzymes du pancréas gagnent en influence. Dans le processus, l'enzyme pepsine est inactivée de manière irréversible par le pH élevé et peut maintenant également être dégradée par les protéases du pancréas.
Formation, occurrence, propriétés et valeurs optimales
Tous les animaux avec un organe digestif semblable à un estomac produisent de la pepsine pour prédigérer les protéines alimentaires. L'enzyme peut être obtenue à partir de l'estomac des animaux. Il est ajouté à certains aliments pour faciliter la digestion. Vin de pepsine et Pepsi Cola contiennent également de la pepsine. La pepsine ne peut exercer son effet qu'avec acide gastrique. Un environnement acide est nécessaire à sa fonction. La production du pepsinogène précurseur de la pepsine est stimulée par l'hormone gastrine. À son tour, gastrine la production est stimulée par la distension de l'estomac, par les protéines de la pulpe alimentaire et par alcool or caféine.
Maladies et troubles
Malgré leur agressivité, acide gastrique et la pepsine ne peut pas attaquer l'estomac muqueuseCependant, si l'estomac est colonisé par la bactérie Helicobacter pylori, gastrite chronique ou même des ulcères gastriques ou duodénaux peuvent survenir. Pour protéger l'estomac muqueuse, les cellules de la vésicule gastrique forment un mucus alcalin qui protège la muqueuse gastrique. Pourtant, Helicobacter pylori décompose la couche de mucus protecteur, de sorte que le acide hydrochlorique de l'estomac et l'enzyme pepsine peuvent attaquer directement la muqueuse gastrique. Cela conduit à une accumulation constante de la membrane muqueuse avec la formation de inflammation ou même un ulcère. À long terme, les ulcères chroniques et inflammation pouvez également conduire estomac cancer. La maladie se manifeste par des brûlures d'estomac, brûlant douleurs à l'estomac et même vomissement. A l'heure, vomissement of sang se produit également. Le traitement consiste à combattre Helicobacter pylori par antibiotique administration. Cependant, toutes les maladies de l'estomac avec destruction de la muqueuse gastrique ne sont pas dues à la bactérie. Une acidité accrue et la formation de pepsine peuvent également être causées par des processus fonctionnels. Si ces processus perturbent le équilibre entre les sécrétions protégeant la muqueuse et l'acide gastrique, reflux une maladie peut également en résulter. Les processus hormonaux peuvent également conduire pour ça. Par exemple, dans Syndrome de Zollinger-Ellison, une tumeur neuroendocrine du pancréas appelée gastrinome produit constamment trop gastrine et donc trop d'acide gastrique ainsi que de pepsine.
