L'hémopexine est une glycoprotéine qui se lie à l'hème libre, neutralisant ainsi les dommages oxydatifs dans les tissus. le foie absorbe le complexe combiné hème-hémopexine et le rend inoffensif. Des taux anormaux d'hémopexine peuvent être observés, par exemple, chez les mélanome et hémolytique anémie.
Qu'est-ce que l'hémopexine?
La protéine hémopexine a une forte capacité de liaison à l'hème, qui se trouve dans hémoglobine, enzymeset myoglobine. L'hème non lié peut conduire à oxydant stress, le corps doit donc le réguler. L'hémopexine est également connue sous le nom de bêta-18-glycoprotéine. Les glycoprotéines ne sont pas seulement composées de protéines, mais ont également un composant glucidique. L'hémopexine appartient également aux bêta-globulines, qui sont un sous-groupe de globulines. Celles-ci protéines se trouvent dans sang sérum et ne sont pas solubles dans d'eau. Leurs fonctions sont liées à la système immunitaire , entre autres. De plus, ils ont de nombreuses fonctions spécifiques comme enzymes, transport biologique molécules ou les régulateurs de sang propriétés, par exemple pH. En plus des bêta-globulines, trois autres groupes existent dans le corps humain, que la biologie appelle les alpha-1-, alpha-2- et gamma-globulines.
Fonction, effets et rôles dans le corps et la santé
Lorsque l'hémopexine rencontre une molécule d'hème libre dans le sang, les deux substances forment un lien l'une avec l'autre. Dans le sang, l'hème fait partie du pigment rouge du sang hémoglobine, qui contient fonte et représente un composant des globules rouges (érythrocytes). Sa fonction principale est de transporter oxygène. Dans les muscles, hémoglobine équivaut à myoglobine, qui, cependant, peut lier oxygène beaucoup plus fortement. En formant un complexe hème-hémopexine, l'hémopexine protège l'organisme des dommages causés par l'hème libre, ce qui peut provoquer une oxydation nocive des tissus. Soi-disant réactif oxygène les espèces interviennent dans le processus. Ceux-ci comprennent des radicaux tels que le radical alcoxyle, le radical hydroxyle et le radical peroxyle, mais également l'hydroperoxyde, l'anion hypochlorite, l'ozone et Hydrogénation peroxyde. Dans des conditions contrôlées, le corps humain utilise de telles espèces réactives de l'oxygène pour lutter contre les parasites, les bactéries ainsi que virus. Conversion d'énergie en mitochondries libère également de petites quantités d'espèces réactives de l'oxygène. Cependant, en particulier à des concentrations plus élevées, ils conduire à oxydant stress, qui n'affecte pas seulement protéines ainsi que enzymes, mais peut également affecter les cytomembranes et les gènes. Si l'oxydation est due à l'hème libre, l'hémopexine peut aider à limiter les dommages ou à arrêter de manière préventive le processus avant que des altérations majeures ne se produisent. Selon certaines études, l'hémopexine joue également un rôle dans les processus inflammatoires. Cependant, les chercheurs ont trouvé que les niveaux d'hémopexine augmentés et diminués étaient corrélés. Les règles exactes suivies par les processus sous-jacents n'ont pas encore été définitivement déterminées.
Formation, occurrence, propriétés et valeurs optimales
Dans sa structure primaire, l'hémopexine se compose de 462 acides aminés qui sont des blocs de construction réunis en une longue chaîne à l'aide de liaisons peptidiques. Le HPX gène, qui chez l'homme est situé sur le onzième chromosome, est responsable de la synthèse de la protéine. Comme un plan, le code génétique détermine la séquence de acides aminés au sein d'une telle chaîne. Ribosomes utiliser une copie de l'ADN (l'ARN messager ou l'ARNm) pour traduire l'information génétique en un polypeptide. Une fois la traduction terminée, la chaîne d'acides aminés fabriquée se replie et prend finalement la structure spatiale de l'hémopexine. Ce n'est que sous cette forme tridimensionnelle que la bioprotéine est pleinement fonctionnelle. L'hémopexine est produite dans le foie, qui synthétise également la plupart des autres globulines. De plus, le foie est responsable de la production d'hème et absorbe l'hémopexine lorsqu'elle y est liée. Ce processus fait partie de la purification naturelle du sang du corps humain. Dans le sérum sanguin, le taux d'hémopexine chez les personnes en bonne santé varie de 50 à 115 mg par décilitre.
Maladies et troubles
Des taux anormaux d'hémopexine peuvent survenir dans le contexte de diverses maladies. En présence de malins mélanome, le mesuré concentration Peut augmenter. Les mélanomes malins sont des tumeurs malignes qui grow des mélanocytes. Les mélanocytes sont peau cellules qui contiennent le pigment mélanine.Cette substance n'est pas seulement responsable de la tonalité de couleur du peau, mais absorbe également la lumière UV. Bien que le absorption n'est pas complet, ce mécanisme est une protection importante contre les rayonnements potentiellement nocifs. Le rayonnement UV est un composant de la lumière naturelle du soleil. Par conséquent, les bains de soleil excessifs et coup de soleil sont parmi les facteurs de risque associé au développement de mélanome. Mélanome malin est également connu sous le nom de noir peau cancer car la maladie se présente sous la forme d'une tumeur sombre de coloration brune à noire de la peau. Statistiquement, cependant, le mélanome visible de l'extérieur disparaît chez environ 20% des personnes touchées. Cependant, ce type de cancer se propage souvent à un stade précoce et conduit à d'autres ulcères dans d'autres régions. Les options de traitement comprennent l'ablation chirurgicale de la tumeur et, si nécessaire, la radiothérapie thérapie or chimiothérapie. Si l' mélanome malin a déjà métastasé, thérapie considère également ces derniers. En hémolytique anémie, la teneur en hémopexine dans le sang diminue généralement, car cette forme d'anémie est caractérisée par la dissolution des globules rouges contenant de l'hème (érythrocytes). L'hémopexine se lie à l'hème libéré, lui donnant une structure globale différente avec des propriétés modifiées par rapport à l'hémopexine déchargée. Une fois analysés, les tests de laboratoire peuvent donc détecter un taux réduit d'hémopexine dans le sérum sanguin - dans certains cas, la protéine n'est plus détectable du tout. L'hémolyse pathologique se produit dans le contexte de diverses maladies, y compris la drépanocytose et la cellule sphérocytaire anémie, incompatibilité rhésuset paludisme.
