L'entéropeptidase est une enzyme duodénal muqueuse dont la fonction est d'activer enzymes pancréatiques. C'est au début de toute une cascade d'activation de la digestion enzymes. Le dysfonctionnement de l'entéropeptidase entraîne une mauvaise digestion et une malabsorption des aliments dans le intestin grêle.
Qu'est-ce qu'une entéropeptidase?
L'entéropeptidase représente une enzyme duodénal muqueuse qui initie l'activation de la digestion pancréatique enzymes par activation de trypsinogène à trypsine. La sécrétion d'entéropeptidase se produit dans la bordure en brosse du duodénal muqueuse. Plus précisément, les glandes de Lieberkühn sont responsables de la sécrétion. Les glandes de Lieberkühn sont des dépressions tubulaires dans le petit et le grand intestinal épithélium. Dans le intestin grêle, ils sont situés entre les villosités de l'intestin grêle. Aussi connues sous le nom de cryptes de Lieberkühn, les glandes sécrètent une variété de enzymes en plus de l'entéropeptidase. La stimulation de la sécrétion d'entéropeptidase se produit lorsque la pulpe alimentaire prédigérée gastrique pénètre dans le duodénum. L'enzyme seule n'agit pas sur les composants alimentaires. Seule l'activation de l'enzyme trypsine met en mouvement toute la cascade d'activation de enzymes digestives. Enteropeptidase, comme trypsine et les autres protéases pancréatiques, est une sérine protéase. Le site actif contient la triade catalytique de l'acide aspartique, histidine et sérine. En tant qu'endopeptidase, l'entéropeptidase clive protéines seulement à certains sites caractéristiques avec des motifs de reconnaissance spécifiques dans la séquence d'acides aminés. Ainsi, l'enzyme clive toujours au niveau du motif de reconnaissance Asp-Asp-Asp-Lys. Dans trypsinogène, l'hexapeptide Val- (Asp) 4-Lys est clivé, donnant de la trypsine.
Fonction, action et rôles
La fonction de l'entéropeptidase est d'activer le enzymes digestives du pancréas. Ce faisant, il n'initie que la première étape d'activation avec la conversion de trypsinogène à la trypsine. De son côté, la trypsine est une sérine protéase qui clive protéines au même motif de reconnaissance caractéristique. Il poursuit lui-même maintenant l'activation du trypsinogène. En même temps, il active d'autres enzymes pancréatiques de leurs précurseurs respectifs, tels que le chymotrypsinogène, la pro-élastase, la pro-carboxypeptidase, pro-phospholipase et proenteropeptidase. L'entéropeptidase est également présente initialement dans le formulaire inactif. À l'entrée de la pulpe alimentaire dans le duodénum, la duodénase est sécrétée en plus de la proenteropeptidase, qui active la forme de l'entéropeptidase. Ainsi, après le début de la cascade d'activation, la trypsine prend en charge les activations de tous enzymes pancréatiques y compris la proentéropeptidase et le trypsinogène. L'activation de la proenteropeptidase en entéropeptidase se produit encore plus efficacement par l'action de la trypsine que par la duodénase. La présence principale du enzymes digestives sous leur forme inactive est extrêmement important. L'action des protéases en particulier n'est pas spécifique. Tout protéines contenant le motif de reconnaissance caractéristique dans la molécule sont clivés par hydrolyse. Si les enzymes étaient immédiatement catalytiquement actives, la digestion des protéines endogènes se produirait déjà dans le pancréas et le canal pancréatique. En conséquence, le pancréas se dissoudrait. Ainsi, l'activation n'a lieu que dans le duodénum en dehors des glandes exocrines. Ici, les enzymes peuvent commencer à décomposer les composants alimentaires sans attaquer les propres tissus du corps. Pour éviter une activation prématurée des enzymes, un inhibiteur supplémentaire de la trypsine agit dans le canal excréteur du pancréas. Cependant, la trypsine joue le rôle clé dans la cascade digestive. Une fois cette enzyme activée, l'activation de toutes les enzymes digestives, y compris l'entéropeptidase, ne peut pas être arrêtée.
Formation, occurrence, propriétés et niveaux optimaux
L'entéropeptidase, comme toutes les sérine protéases, agit également de manière non spécifique, clivant les protéines au niveau d'un motif de reconnaissance caractéristique. L'entéropeptidase se compose d'une chaîne légère et d'une chaîne lourde liées par un disulfure ponts. Le domaine sérine protéase est situé sur la chaîne légère. La chaîne lourde a une molécule masse de 82 à 140 kilodaltons, la masse moléculaire de la chaîne légère étant de 35 à 62 kilodaltons. La structure de l'entéropeptidase dans la chaîne légère est similaire à celle des autres sérine protéases, la trypsine et la chymotrypsine. La chaîne lourde est liée à la membrane et affecte la spécificité de l'enzyme. La chaîne légère isolée s'est avérée avoir une activité similaire contre le motif de reconnaissance caractéristique - (Asp) 4-Lys- mais beaucoup moins d'activité contre le trypsinogène.
Maladies et troubles
L'entéropeptidase humaine est codée par l'ENTK gène sur le chromosome 21. Mutation de ce gène entraîne une maladie grave chez les enfants atteints. L'enzyme ne peut plus activer les autres enzymes digestives. Les composants alimentaires ne sont plus dégradés et ne peuvent donc plus être absorbés par le intestin grêle. La cause principale est une mauvaise digestion (dégradation insuffisante), qui conduit à une malabsorption des composants alimentaires. Le corps n'est plus alimenté en nutriments suffisants. Cela conduit à un retard de croissance, à des troubles de la croissance et à des carence en protéines symptômes avec formation d'œdème. En même temps, glucides et les graisses sont mal absorbées en plus des protéines. Puisque les composants alimentaires non digérés atteignent le gros intestin et y sont décomposés par fermentation et putréfaction les bactéries, flatulence, diarrhée ainsi que douleurs abdominales se produisent également. À ce jour, 15 cas de déficit congénital en entéropeptidase ont été décrits dans le monde. Cependant, les symptômes de la maladie surviennent beaucoup plus fréquemment. Un déficit en entéropeptidase ne doit pas toujours être présent. Étant donné que la trypsine joue un rôle clé dans l'activation des enzymes digestives, un défaut ou une carence en trypsine entraîne également des symptômes similaires. Le traitement de ces troubles est le même dans les deux cas. Les enzymes sont administrées sous forme activée. Certes, il existe de nombreux autres cas non diagnostiqués de déficit en entéropeptidase. Si le diagnostic est certain, l'entéropeptidase pourrait également être substituée de manière causale. Le déficit en entéropeptidase est également secondaire à des maladies intestinales sévères. Diagnostic différentiel devrait clarifier des maladies telles que coeliaque maladie, intestin grêle raccourci, lactase carence, ou autres.
