Méthionine: Fonctions

La méthionine joue un rôle dans le métabolisme en tant que fournisseur de groupes méthyle (CH3), nécessaires aux biosynthèses essentielles. Pour remplir cette fonction, l'acide aminé essentiel doit d'abord être activé avec l'ATP (adénosine triphosphate). Les étapes de réaction de méthionine l'activation sont catalysées par la méthionine adénosyl transférase. En raison du clivage du triphosphate, l'énergie est libérée dont la transférase a besoin pour le transfert du adénosine résidu à méthionine. La S-adénosylméthionine, ou SAM en abrégé, se forme. La S-adénosylméthionine est la forme métaboliquement active de la méthionine. En raison du groupe méthyle hautement réactif sur le groupe sulfonium, la S-adénosylméthionine est capable d'initier des processus de transméthylation catalysés par l'enzyme méthyltransférase. Par conséquent, SAM est à la fois un substrat et un donneur de groupe méthyle pour la méthyltransférase. Dans une première étape, SAM transporte le groupe méthyle vers la méthyltransférase, qui dans une seconde étape transfère le résidu CH3 sur des substrats spécifiques, qui subissent ainsi des changements structurels. Dans le métabolisme intermédiaire, les transméthylations sont des réactions importantes dans la biosynthèse des substances endogènes suivantes.

L'adrénaline, une hormone formée dans la médullosurrénale et sécrétée dans le sang lors de situations stressantes, qui se forme à partir de la noradrénaline par transfert d'un groupe méthyle; en tant que catécholamine, l'adrénaline a un effet stimulant sur les récepteurs sympathiques alpha et bêta du système cardiovasculaire - elle augmente la pression artérielle et augmente la fréquence cardiaque; dans le système nerveux central, l'adrénaline agit comme un neurotransmetteur - messager ou substance émettrice - et est ainsi responsable de la transmission d'informations d'un neurone (cellules nerveuses) à l'autre via les points de contact des neurones, les synapses
Choline - est synthétisée à partir de l'éthanolamine par transfert de groupe CH3; comme monohydrique primaire alcool, la choline est un élément structurel des deux neurotransmetteur acétylcholine - acide acétique ester de choline - et lécithine et phosphatidylcholine, respectivement - acide phosphorique ester de choline - qui est un composant essentiel de toutes les biomembranes; en outre, la choline agit également comme un donneur de groupe méthyle dans le métabolisme intermédiaire; en cas de carence en méthionine, des quantités insuffisantes de choline sont disponibles pour la synthèse des neurotransmetteur acétylcholine - un déficit à long terme en méthionine peut éventuellement causer de l'anxiété et Dépression.
Créatine, un acide organique formé à la suite de la transméthylation à partir du guanidinoacétate; sous forme de créatine phosphate, créatine est nécessaire à la contraction musculaire et contribue à l'apport d'énergie aux muscles.
Acides nucléiques - sous forme d'ARN (acide ribonucléique) et ADN (acide désoxyribonucléique), qui sert de vecteur d'information génétique.
Les polyamines - la putrescine et la SAM décarboxylée donnent naissance à la spermine et, comme intermédiaire, à la spermidine; les deux polyamines jouent un rôle crucial dans la division cellulaire et aident les cellules en croissance à synthétiser acides nucléiques et protéines - par conséquent, les polyamines ont un effet stabilisant sur l'ADN. La polyamine spermidine peut augmenter décomposition cellulaire et contribuent ainsi à une meilleure immunité. Des études sur des modèles cellulaires et animaux montrent que la spermidine alimentaire favorise la différenciation des cellules T auxiliaires vers les cellules T régulatrices (Tregs).
Glutathion - L-glutamyl-L-cystéinylglycine, GSH en abrégé - un tripeptide formé à partir du acides aminés acide glutamique, la cystéine et glycine; comme substrat de la glutathion peroxydase, le GSH a des propriétés antioxydantes l'activité et protège les cellules, l'ADN et d'autres macromolécules contre les dommages oxydatifs, par exemple les dommages causés par les radiations.
L-carnitine - méthionine avec lysine conduit à la formation de L-carnitine, qui joue un rôle clé dans la régulation du métabolisme des graisses, des glucides et des protéines.
Mélatonine - une hormone qui contrôle le rythme jour-nuit du corps humain; il est formé à partir de la méthylation de la N-acétylsérotonine.
Pharmacone méthylée - désintoxication of médicaments.
Nucléique méthylé base d'ADN et d'ARN - protection de l'ADN contre la dégradation.

méthylation de l'ADN

La S-adénosylméthionine est essentielle pour la méthylation de l'ADN.Dans ce processus, les groupes CH3 fournis par SAM sont transférés vers des sites spécifiques au sein de l'ADN double brin à l'aide d'ADN méthyltransférases sur nucléique. base comme l'adénine, la guanine, la cytosine et la thymine. Il s'agit donc d'une modification de l'ADN ou d'un changement chimique de la structure de base de l'ADN. Puisque la méthylation de l'ADN ne conduire à un changement dans la séquence d'ADN - la séquence des blocs de construction de l'ADN - il fait l'objet de l'épigénétique ou héritage épigénétique. L'épigénétique est la transmission des traits à la progéniture basée sur des changements héréditaires gène régulation et expression, plutôt que des déviations dans la séquence d'ADN. Les changements épigénétiques peuvent être déclenchés par des effets chimiques ou physiques facteurs environnementaux. Les régions d'ADN particulièrement importantes pour la méthylation sont appelées îlots CpG. Dans ces segments d'ADN, le dinucléotide cytosine-guanine est présent à dix à vingt fois la fréquence du reste du génome. Dans la recherche génétique humaine, les îlots CpG sont souvent utilisés pour attribuer des gènes à maladies génétiques. La méthylation de l'ADN a de multiples fonctions biologiques. Chez les procaryotes, la méthylation de l'ADN fournit une protection contre l'ADN étranger. Les ADN méthyltransférases responsables de la méthylation conduire à la formation d'un motif de méthylation en transférant des groupes CH3 à un nucléique défini base du propre ADN de la cellule. Sur la base de ce modèle de méthylation, la restriction enzymes sont capables de distinguer l'ADN propre à la cellule de l'ADN qui est entré dans la cellule de l'extérieur. L'ADN étranger a généralement un modèle de méthylation différent de celui de l'ADN de la cellule. Si de l'ADN étranger est reconnu, il est coupé et éliminé par restriction enzymes et d'autres nucléases afin que l'ADN étranger ne puisse pas être intégré dans le propre ADN de la cellule. En outre, la méthylation de l'ADN est bénéfique pour les procaryotes pour la correction des erreurs lors de la réplication de l'ADN - duplication identique de l'ADN. Pour distinguer le brin d'ADN d'origine du brin nouvellement synthétisé lors de la correction d'erreur, les systèmes de réparation d'ADN utilisent le modèle de méthylation du brin d'origine. Chez les eucaryotes, la méthylation de l'ADN a pour fonction de marquer les régions actives et inactives de l'ADN. De cette manière, d'une part, certains segments d'ADN peuvent être utilisés de manière sélective pour différents processus. D'autre part, la méthylation fait taire ou inactive les gènes. Pour les ARN polymérases et autres enzymes, les bases nucléiques méthylées sur l'ADN ou l'ARN sont un signe qu'elles ne doivent pas être lues pour la biosynthèse des protéines. Les méthylations de l'ADN servent en fin de compte à empêcher la formation de protéines ou pour interrompre leur synthèse. Certains gènes sont méthylés sélectivement, ce que l'on appelle gène régulation ou expression génique différentielle. Zones en amont d'un gène peut avoir un niveau de méthylation spécifique qui est distinct de la zone environnante et peut varier dans différentes situations. Cela permet une fréquence de lecture sélective du gène sous-jacent. Un exemple de sites méthylés sélectivement situés en amont d'un gène sont les îlots CpG. Étant donné que ceux-ci sont soumis à une pression de mutation élevée, la méthylation en tant que mécanisme pour faire taire les gènes suppresseurs de tumeur est d'une importance primordiale dans la prévention maladies tumorales. Si la méthylation est supprimée, les cytosines des îlots CpG peuvent être désaminées par oxydation en thymine et uracile, respectivement, en raison de leur instabilité. Cela conduit à un échange de bases et donc à une mutation permanente qui augmente considérablement le risque de tumeur. L'empreinte génomique est un cas particulier de régulation génique. Étant donné que les cellules germinales mâles et femelles ont des modèles de méthylation de l'ADN différents, les allèles paternels peuvent être distingués des allèles maternels. Dans le cas des gènes sujets à empreinte, seul l'allèle maternel ou paternel est utilisé, ce qui permet l'expression sexospécifique de traits phénotypiques. Une méthylation excessive ou insuffisante des régions d'ADN en amont peut conduire au développement de maladies en raison de l'activité génique réduite ou accrue qui en résulte et de l'héritage aux cellules filles. Par exemple, les cellules tumorales présentent souvent des schémas de méthylation qui diffèrent considérablement de ceux des tissus sains. protéines et les enzymes peuvent également être modifiées par des méthyltransférases. Ainsi, le transfert d'un groupe méthyle vers des enzymes conduit à un changement de leurs propriétés, grâce à quoi l'activité enzymatique peut être inhibée ou favorisée.

Dégradation et resynthèse de la méthionine - le cycle de la méthionine

La dégradation de la méthionine est d'une importance particulière, tant pour le métabolisme humain que pour la pratique clinique. L'acide aminé essentiel méthionine ingéré avec les aliments est dégradé en S-adénosylméthionine avec la participation de l'ATP. En raison du clivage du groupe méthyle, qui est repris par la méthyltransférase et transféré à d'autres substrats, la S-adénosylhomocystéine intermédiaire (SAH) est formée à partir de SAM, qui est hydrolysée par SAH hydrolase pour homocystéine et adénosine. Puisque la SAH inhibe les processus de méthylation, sa dégradation en homocystéine est nécessaire de toute urgence pour maintenir les réactions de méthylation. Le soufre-contenant un acide aminé non protéinogène homocystéine, qui est le résultat du cycle de la méthionine, peut être catabolisé de plusieurs manières. D'une part, l'homocystéine est dégradée via le processus de transsulfation avec la formation du soufre-contenant un acide aminé la cystéine. D'autre part, l'homocystéine peut être métabolisée par une réaction de reméthylation. La reméthylation de l'homocystéine conduit à la resynthèse de la méthionine. Dans le processus de transsulfation, la méthionine réagit dans un premier temps avec la sérine via la cystathionine ß-synthase dépendante de la vitamine B6 pour former la cystathionine avec clivage de l'homocystine. La cystathionine est clivée dans une seconde étape en homosérine et le soufre-contenant un acide aminé la cystéine. Cette réaction est catalysée par la cystathionase, qui est également dépendante de la vitamine B6. Ainsi, lorsque la méthionine contenant du soufre est décomposée, l'autre acide aminé contenant du soufre, la cystéine, se forme, tandis que la sérine est consommée. La cystéine peut être dégradée dans le métabolisme des acides aminés cataboliques en sulfate et d'eau, ou conduire à la synthèse de cystine par réaction avec une autre molécule de cystéine. En outre, la molécule de cystéine sert de bloc de départ pour la formation de taurine, un acide ß-aminoéthanesulfonique qui porte un groupe acide sulfonique au lieu d'un groupe carboxyle typique de acides aminés. Taurine n'est pas utilisé dans l'organisme pour la biosynthèse des protéines, mais est en grande partie responsable de la stabilisation du fluide équilibre dans les cellules. Si l'apport en méthionine est trop faible, la synthèse de la cystéine à partir de la méthionine ou de l'homocystéine n'est que marginale, ce qui signifie que l'acide aminé semi-essentiel cystéine peut devenir un acide aminé essentiel et doit être davantage fourni par le régime. L'homosérine résultant du clivage de la cystathionine est convertie par désamination en alpha-cétobutyrate, qui est dégradé en propionyl-CoA et, à la suite de la décarboxylation et une vitamine B12-Réarrangement dépendant du groupe carboxyle en succinyl-CoA. Ce dernier est un métabolite du cycle du citrate dans lequel, entre autres, l'énergie est obtenue sous forme de GTP (guanosine triphosphate) et des équivalents de réduction NADH et FADH2, qui conduisent à la production d'énergie sous forme d'ATP (adénosine triphosphate) dans la chaîne respiratoire suivante. Le processus de transsulfation ne peut avoir lieu que dans certains tissus. Ceux-ci inclus foie, un rein, pancréas (pancréas) et cerveau. Dans le processus de reméthylation, la synthèse de l'homocystéine à partir de la méthionine est inversée. Ainsi, l'homocystéine réagit d'abord avec l'adénosine pour former la S-adénosylhomocystéine (SAH) avec clivage de d'eau. Par la suite, sous l'influence de la vitamine B12-dépendante de la méthionine synthase, le transfert du groupe méthyle se produit avec la formation de la S-adénosylméthionine (SAM). Le groupe méthyle est fourni par le 5-méthyl-tétrahydrofolate (5-MTHF), qui transfère le groupe CH3 à la coenzyme de la méthionine synthase, vitamine B12 (cobalamine). Chargée de méthyl cobalamine, la méthionine synthase transporte le groupe CH3 vers SAH, synthétisant SAM. Enfin, la méthionine peut être libérée de la S-adénosylméthionine. Le 5-MTHF est la forme active méthylée de l'acide folique (vitamine B9) et a la fonction d'accepteur et de transmetteur de groupes méthyle dans le métabolisme intermédiaire. La libération du groupe CH3 dans la cobalamine de la méthionine synthase a pour résultat l'acide tétrahydrofolique actif, qui est maintenant disponible pour de nouveaux transferts de groupe méthyle. La vitamine B12 fonctionne de manière similaire. Sous forme de méthyl cobalamine, il participe à des réactions enzymatiques et est responsable de l'absorption et de la libération de groupes méthyle. Enfin, le cycle de la méthionine est directement lié à l'acide folique et métabolisme de la vitamine B12 foie et un rein, l'homocystéine peut également être reméthylée en méthionine via la bétaïne homocystéine méthyltransférase (BHMT). Le groupe méthyle requis pour la synthèse de la méthionine est fourni par la bétaïne, un composé d'ammonium quaternaire avec trois groupes méthyle, et transféré à la méthyltransférase. La bétaïne est donc à la fois un substrat et un donneur de groupe méthyle pour le BHMT. La méthyltransférase transporte maintenant le résidu CH3 sur l'homocystéine pour former la méthionine et la diméthylglycine. La voie de reméthylation de la synthèse de l'homocystéine ou de la méthionine via BHMT est indépendante de l'acide folique et la vitamine B12. Par conséquent, le d'eau-B soluble vitamines l'acide folique, B12 et B6 sont impliqués dans le métabolisme global de la méthionine et de l'homocystéine. S'il y a un déficit ne serait-ce que d'un seul de ces vitamines, la dégradation de l'homocystéine est inhibée. Le résultat est une augmentation significative du taux plasmatique d'homocystéine. Celui-ci peut donc être utilisé comme marqueur de l'apport d'acide folique, de vitamine B6 et B12. Augmentation des niveaux d'homocystéine dans le sang peut être normalisé en augmentant administration des trois B vitamines en combinaison. Parce que le administration d'acide folique seul peut réduire de manière significative les taux plasmatiques d'homocystéine, un apport adéquat en acide folique semble particulièrement important.

Facteur de risque homocystéine

Les carences en vitamines B6, B9 et B12 entraînent l'incapacité de reméthyler l'homocystéine en méthionine et par conséquent s'accumulent dans les espaces extracellulaire et intracellulaire. Des concentrations d'homocystéine de 5 à 15 µmol / l sont considérées comme normales. Les valeurs supérieures à 15 µmol / l indiquent hyperhomocystéinémie - taux d'homocystéine élevés. Plusieurs études suggèrent qu'un taux d'homocystéine plasmatique supérieur à 15 µmol / l est un facteur de risque indépendant pour les deux démence et les maladies cardiovasculaires, en particulier l'athérosclérose (durcissement des artères). Le risque de coronaropathie Cœur la maladie (CHD) semble augmenter continuellement avec l'augmentation de l'homocystéine concentration dans l' sang. Selon les derniers calculs, 9.7% des décès dus Cœur aux États-Unis sont dues à des taux d'homocystéine excessifs. Augmentation des concentrations d'homocystéine dans le sang peut souvent être observée avec l'âge en raison d'un apport insuffisant en vitamines, y compris les vitamines B6, B9 et B12. En moyenne, les hommes à partir de 50 ans et les femmes à partir de 75 ans ont un taux plasmatique d'homocystéine supérieur à 15 µmol / l. En conséquence, les personnes âgées courent un risque particulièrement élevé de maladies cardio-vasculaires et cérébrovasculaires. Afin de réduire ce risque, les personnes d'un âge avancé devraient privilégier les fruits, légumes et produits céréaliers en abondance, mais aussi les aliments d'origine animale, tels que des œufs, poissons et lait et les produits laitiers, car ils fournissent des quantités suffisantes de vitamines B B6, B9 et B12 en particulier. L'homocystéine peut entraîner des modifications athérosclérotiques du système vasculaire par la formation de radicaux libres. Cependant, l'homocystéine elle-même est également capable d'intervenir directement dans le processus d'athérosclérose. Sous l'influence de l'ion de métal de transition capuchons de cuivre ou la caéruloplasmine oxydase contenant du cuivre, l'homocystéine est oxydée en homocystine, produisant Hydrogénation peroxyde (H2O2). H2O2 est un réactif oxygène espèce (ROS) qui réagit en présence de fonte (Fe2 +) via la réaction de Fenton pour former un radical hydroxyle. Les radicaux hydroxyles sont très réactifs molécules qui peuvent endommager, entre autres, le endothélium de sang bateaux, protéines, Les acides graset acides nucléiques (ADN et ARN). L'homocystéine peut également prendre un caractère radical lui-même en raison de son groupe thiol terminal (groupe SH). À cette fin, le métal lourd fonte sous forme de Fe2 + retire un électron du groupe SH de l'homocystéine. L'homocystéine prend ainsi un effet prooxydant et s'efforce d'arracher les électrons d'un atome ou d'une molécule, entraînant la formation de radicaux libres. Ceux-ci enlèvent également des électrons à d'autres substances, et de cette manière une réaction en chaîne conduit à une augmentation constante du nombre de radicaux dans le corps (oxydant stress) .Oxydant stress est souvent la cause de changements dans l'expression génique caractérisés, par exemple, par une sécrétion accrue de cytokines et de facteurs de croissance, respectivement. Cytokines, telles que interférons, interleukines et tumeur nécrose facteurs, sont sécrétés par érythrocytes (globules rouges) et leucocytes (globules blancs) ainsi que les fibroblastes et favorisent la migration des cellules musculaires lisses dans les parois du sang bateaux de la tunique moyenne - la couche musculaire située au milieu des vaisseaux sanguins - à la tunique intima - tissu conjonctif couche avec des cellules endothéliales qui tapisse l'intérieur vaisseau sanguin couche vers le côté du sang. La prolifération des myocytes lisses (cellules musculaires) se produit alors dans la tunique intima. La prolifération des myocytes est induite non seulement par les radicaux libres mais également par l'homocystéine elle-même via l'induction de l'ARNm de la cycline D1 et de la cycline A. L'homocystéine est également capable d'induire la biosynthèse de Collagène, qui est un composant de la matrice extracellulaire (matrice extracellulaire, substance intercellulaire, ECM, ECM), dans des cellules musculaires lisses cultivées au niveau de l'ARNm. Il en résulte une production accrue de la matrice extracellulaire. Oxydant stress endommage les parois cellulaires et les composants cellulaires et peut ainsi déclencher l'apoptose, la mort cellulaire programmée. Cela affecte particulièrement les cellules endothéliales des parois vasculaires. Le renouvellement des cellules endothéliales vasculaires est inhibé par l'homocystéine, vraisemblablement par une diminution de la carboxyméthylation des p21ras, de sorte que la progression des dommages cellulaires ne peut pas être arrêtée. p21ras est une protéine responsable du contrôle du cycle cellulaire. Le vasculaire endommagé endothélium conduit à une augmentation de l'adhérence (adhérence) des neutrophiles (globules blancs), tel que monocytes, qui sont un composant du système de coagulation sanguine et spécifiquement «collent» aux cellules endothéliales endommagées pour fermer blessures. L'adhésion accrue des neutrophiles les active pour produire Hydrogénation peroxyde, qui endommage davantage les cellules endothéliales. De plus, les lésions de la paroi vasculaire entraînent le passage de monocytes et oxydé LDL de la circulation sanguine dans la tunique intima, où les monocytes se différencient en macrophages et absorbent le LDL oxydé sans limite. Des concentrations physiopathologiques pertinentes d'homocystéine-50 à 400 µmol / l-améliorent l'adhérence des neutrophiles au endothélium et leur migration ultérieure à travers l'endothélium (diapédèse). Dans la tunique intima, les macrophages se transforment en cellules spumeuses riches en lipides qui éclatent et meurent rapidement en raison d'une surcharge lipidique. Les nombreuses fractions lipidiques libérées au cours du processus, ainsi que les débris cellulaires des macrophages, se déposent désormais dans l'intima. Les cellules musculaires proliférantes et les cellules spumeuses et les dépôts sous forme de lipides, lymphocytes, protéoglycanes, Collagène et l'élastine conduisent à un épaississement de l'intima ou de l'intérieur vaisseau sanguin couche. Dans le cours ultérieur, les changements vasculaires athéroscléreux typiques se forment - formation de stries graisseuses, nécrose (mort cellulaire), sclérose (durcissement du tissu conjonctif) et calcification (stockage de calcium). Ces phénomènes dans le système vasculaire sont également connus sous le nom de plaques fibreuses. Au cours de la progression de l'athérosclérose, les plaques peuvent se rompre, provoquant une déchirure de l'intima. A augmenté Plaquettes (caillots sanguins) s'accumulent sur l'endothélium vasculaire endommagé pour refermer la plaie, induisant la formation de thrombus (caillots sanguins). Les thrombus peuvent obstruer complètement le vaisseau sanguin, altérant considérablement la circulation sanguine. Lorsque la tunique intima s'épaissit en raison de la croissance des plaques athéroscléreuses, la lumière du sang bateaux devient de plus en plus étroite. Le développement de thrombus contribue en outre à la sténose (rétrécissement). Les sténoses conduisent à troubles circulatoires et jouent un rôle majeur dans la pathogenèse des maladies cardiovasculaires. Les tissus et organes fournis par un malade artère souffrir de oxygène carence due à une circulation sanguine altérée. Quand le artère carotide (grand artères du cou) est affecté, le cerveau est sous-approvisionné avec oxygène, augmentant le risque d'apoplexie (accident vasculaire cérébral). Si la artères coronaires sont affectés par la sténose, les Cœur ne peut pas recevoir suffisamment d'oxygène et un infarctus du myocarde (crise cardiaqueDans de nombreux cas, des plaques fibreuses se développent dans les artères des jambes, ce qui n'est pas rarement associé à la maladie occlusive artérielle (pAVD), également connue sous le nom de maladie de la vitrine, conduisant à douleur dans le mollet, cuisse, ou les muscles de la fesse après une marche prolongée. De nombreuses études ont montré que les patients atteints de maladies cardiovasculaires et de paralysie cérébrale, en particulier ceux atteints d'athérosclérose, accident vasculaire cérébral, La maladie d'Alzheimer, Maladie de Parkinsonet sénile démence, ont des niveaux élevés d'homocystéine plasmatique. Cette découverte confirme que l'homocystéine est un facteur de risque majeur de l'athérosclérose et de ses séquelles. En plus des taux élevés d'homocystéine plasmatique, obésité, inactivité physique, hypertension (hypertension), hypercholestérolémie, augmenté alcool et café la consommation, et tabagisme sont également indépendants facteurs de risque pour les maladies cardio-vasculaires et cérébrovasculaires. Autres fonctions de la méthionine.

Lipotrophie - la méthionine présente des propriétés lipotrophes, ce qui signifie qu'elle a un effet de solubilisation des graisses et aide ainsi à prévenir un stockage excessif des graisses dans le foie; dans les études, une carence en méthionine a provoqué une stéatose hépatique chez le rat, mais cela pourrait être inversé par une supplémentation en méthionine - la méthionine favorise la régénération des tissus hépatiques et rénaux; la méthionine est également utilisée dans l'hypertriglycéridémie, car elle favorise la dégradation des triglycérides
Utilisation de nutriments importants et de substances vitales - car la méthionine est nécessaire au métabolisme de certains acides aminés, comme la glycine et la sérine, le besoin de méthionine augmente dans un régime; des taux plasmatiques de méthionine suffisamment élevés sont également importants pour garantir une utilisation optimale de l'oligo-élément sélénium dans le corps.
Antioxydant - en tant que piégeur de radicaux, la méthionine rend les radicaux libres inoffensifs
Détoxification - en relation avec l'oligo-élément, la méthionine de zinc augmente l'excrétion des métaux lourds et peut ainsi prévenir, par exemple, le saturnisme
Régénération du corps après les phases d'entraînement - dans les phases anaboliques, par exemple après l'entraînement, les besoins en méthionine sont particulièrement élevés en raison de la nécessaire régénération ou récupération du corps stressé.
Abaisser le histamine taux plasmatique - par méthylation de l'histamine, la méthionine agit comme un antihistaminique naturel - elle maintient ainsi le taux d'histamine dans le sang bas et est donc bénéfique dans l'atopie - réactions d'hypersensibilité - ou les allergies; L'histamine est libérée lors de réactions allergiques à médiation IgE de «type immédiat» - Type I - ou par des facteurs complémentaires des mastocytes ou des granulocytes basophiles et est ainsi impliquée dans la défense des substances exogènes; en outre, l'histamine dans le centre système nerveux régule le rythme veille-sommeil et le contrôle de l'appétit.
Infections des voies urinaires - la méthionine peut être utilisée dans les infections des voies urinaires pour prévenir les infections récurrentes; l'acide aminé essentiel déplace le pH de l'urine dans la plage acide, ce qui empêche l'installation de germes et de bactéries pathogènes et la formation de calculs de phosphate dans le rein
Améliorez Mémoire performance dans SIDA patients - la méthionine est capable d'inhiber la progression de l'encéphalopathie liée au VIH; un apport alimentaire adéquat en méthionine - jusqu'à 6 g par jour - protège les patients des dommages causés par le SIDA au système nerveux, comme progressif démence, et peut ainsi améliorer Mémoire la performance.

Valence biologique

La valeur biologique (BW) d'une protéine est une mesure de l'efficacité avec laquelle une protéine alimentaire peut être convertie en protéine endogène ou utilisée pour la biosynthèse des protéines endogènes. Il s'agit de savoir si le contenu de les acides aminés essentiels dans la protéine alimentaire correspond de manière optimale au spectre des éléments constitutifs des protéines dans le corps. Plus la qualité d'une protéine alimentaire est élevée, moins elle doit être ingérée pour maintenir la biosynthèse des protéines et répondre aux besoins de l'organisme - à condition que le corps soit suffisamment alimenté en énergie sous forme de glucides et les graisses, de sorte que les protéines alimentaires ne sont pas utilisées pour la production d'énergie. Les les acides aminés essentiels, qui sont importants pour la biosynthèse des protéines endogènes. Tous ces éléments doivent être présents simultanément pour la formation des protéines au site de synthèse dans la cellule.Un déficit intracellulaire d'un seul acide aminé entraînerait l'arrêt de la synthèse de la protéine en question, ce qui signifierait que le sous-molécules déjà construit devrait être dégradé à nouveau. L'acide aminé essentiel qui est le premier à limiter la biosynthèse des protéines endogènes en raison de son insuffisance concentration dans les protéines alimentaires est appelé le premier acide aminé limitant. La méthionine est le premier acide aminé limitant dans les légumineuses telles que les haricots et les lupins, dans la levure et dans le lait caséine protéique. Dans les graines de lin, la viande et Gélatine, la méthionine est le deuxième acide aminé limitant en raison de sa faible teneur. Dans ces aliments, la méthionine est donc le deuxième acide aminé limitant. La valeur biologique est la méthode la plus courante pour déterminer la qualité des protéines. Pour le déterminer, les deux chercheurs en nutrition Kofranyi et Jekat ont développé une méthode spéciale en 1964. Selon cette méthode, pour chaque protéine testée, la quantité suffisante pour maintenir la azote équilibre est déterminé - détermination du N-équilibre minimum. La valeur de référence est la protéine d'œuf entier, dont la valeur biologique est arbitrairement fixée à 100 ou 1 à 100%. Il a le poids corporel le plus élevé parmi toutes les protéines individuelles. Si une protéine est utilisée par le corps moins efficacement que la protéine d'oeuf, le poids corporel de cette protéine est inférieur à 100. Les protéines d'origine animale ont un poids corporel plus élevé que les protéines d'origine végétale en raison de leur teneur élevée en protéines (blanc d'oeuf), qui sont généralement riche en les acides aminés essentiels. Les aliments végétaux contiennent des quantités de protéines plutôt faibles par rapport au poids. Par conséquent, les protéines animales répondent généralement mieux aux besoins humains. Pour donner un exemple, le porc a un poids corporel de 85, tandis que le riz a un poids corporel de seulement 66. En combinant intelligemment différents porteurs de protéines, les aliments à faible valeur biologique peuvent être améliorés en équilibrant mutuellement les acides aminés limitants. des acides. Ceci est connu comme l'effet complémentaire de différentes protéines. Dans la plupart des cas, la combinaison de protéines végétales et animales entraîne une amélioration. Ainsi, le faible poids corporel du riz est considérablement amélioré en le mangeant avec du poisson. Le poisson contient des amines essentielles abondantes des acides, comme la méthionine, et présente donc une valeur biologique élevée. Mais même une combinaison de sources de protéines purement végétales, telles que l'apport conjoint de maïs et les haricots, atteint une valeur biologique de près de 100. Grâce à l'effet de supplémentation de protéines individuelles, il est possible d'obtenir un poids corporel supérieur à celui de la protéine d'œuf entier. Le plus grand effet de valeur ajoutée est obtenu par la combinaison de 36% d'œuf entier avec 64% de protéines de pomme de terre, qui atteint un poids corporel de 136.

Dégradation de la méthionine

Méthionine et autres amino des acides peut en principe être métabolisé et dégradé dans toutes les cellules et organes de l'organisme. Cependant, les systèmes enzymatiques pour le catabolisme des acides aminés essentiels se trouvent principalement dans les hépatocytes (foie cellules). Lorsque la méthionine est décomposée, ammoniac (NH3) et un acide alpha-céto sont libérés. D'une part, les acides alpha-céto peuvent être utilisés directement pour la production d'énergie. D'autre part, la méthionine étant de nature glucogène, elle sert de précurseur à la gluconéogenèse (nouvelle formation de glucose) dans le foie et les muscles. A cet effet, la méthionine est dégradée via plusieurs étapes intermédiaires en homosérine en pyruvate et succinyl-CoA. Tous les deux pyruvate et le succinyl-CoA, qui est un intermédiaire du cycle du citrate, peut servir de substrats pour la gluconéogenèse. Glucose représente une source d'énergie importante pour le corps. Le érythrocytes (globules rouges) et la moelle rénale dépendent totalement de glucose pour l'énergie. Le cerveau seulement partiellement, car dans le métabolisme de la famine, il peut obtenir jusqu'à 80% de son énergie des corps cétoniques. Lorsque le glucose est dégradé, de l'ATP (adénosine triphosphate) se forme, la source d'énergie la plus importante de la cellule. Quand il est phosphate les liaisons sont clivées par hydrolyse par des enzymes, l'ADP (adénosine diphosphate) ou l'AMP (adénosine monophosphate) se forme. L'énergie libérée dans ce processus permet aux cellules du corps d'effectuer un travail osmotique (processus de transport à travers les membranes), chimique (réactions enzymatiques) ou mécanique ( contractions). Ammoniac permet la synthèse d'acides aminés non essentiels, de purines, de porphyrines, de protéines plasmatiques et de protéines de défense contre les infections. Le NH3 sous forme libre étant neurotoxique même en très petites quantités, il doit être fixé et excrété.Ammoniac peut causer de graves dommages cellulaires en inhibant le métabolisme énergétique et les changements de pH. La fixation de l'ammoniac se fait par un glutamate réaction de déshydrogénase. Dans ce processus, l'ammoniac libéré dans les tissus extra-hépatiques est transféré à l'alpha-cétoglutarate, ce qui entraîne glutamate. Le transfert d'un deuxième groupe amino vers glutamate entraîne la formation de glutamine. Le processus de glutamine la synthèse sert d'ammoniaque préliminaire désintoxication. Glutamine, qui se forme principalement dans le cerveau, transporte le NH3 lié et donc inoffensif vers le foie. D'autres formes de transport de l'ammoniac vers le foie sont l'acide aspartique (aspartate) et alanine. Ce dernier acide aminé est formé par la liaison de l'ammoniac à pyruvate dans les muscles. Dans le foie, l'ammoniac est libéré de la glutamine, du glutamate, alanine et l'aspartate. NH3 est maintenant introduit dans les hépatocytes (cellules hépatiques) pour désintoxication utilisant du carbamyl-phosphate synthétase dans urée biosynthèse. Deux ammoniac molécules former une molécule de urée, qui est non toxique et excrété par les reins dans l'urine. Via la formation de urée, 1 à 2 moles d'ammoniaque peuvent être éliminées quotidiennement. L'étendue de la synthèse de l'urée est soumise à l'influence de régime, en particulier l'apport protéique en termes de quantité et de qualité biologique. Dans un régime alimentaire moyen, la quantité d'urée dans l'urine quotidienne est d'environ 30 grammes.

Les personnes handicapées un rein sont incapables d'excréter l'excès d'urée par les reins. Les personnes touchées doivent suivre un régime pauvre en protéines pour éviter une augmentation de la production et de l'accumulation d'urée dans les reins en raison de la dégradation des acides aminés.