Lysine: Fonctions

Following absorption, lysine est introduit dans les hépatocytes (foie cellules) du foie par transport protéinesL’ foie est d'une importance capitale pour le métabolisme intermédiaire des protéines et des acides aminés - similaire à glucides ainsi que lipides. Parce que le foie est anatomiquement situé entre l'intestin et la partie inférieure veine cave, il est capable d'intervenir dans l'homéostasie des acides aminés et de réguler l'apport d'acides aminés aux organes et tissus périphériques indépendamment de l'apport alimentaire. Toutes les réactions du métabolisme des acides aminés peuvent avoir lieu dans les hépatocytes. L'accent principal est mis sur la biosynthèse des protéines (formation d'une nouvelle protéine), qui se produit en continu au Ribosomes du réticulum endoplasmique rugueux (rER) de chaque cellule. Environ 20% des acides aminés repris sont utilisés pour la formation de protéines. Le taux de synthèse est augmenté après un apport élevé en protéines. La lysine est nécessaire à la formation des protéines suivantes:

Structural protéines tels que Collagène, qui est un composant des membranes cellulaires et donne le peau, os et tissu conjonctif in cartilage, Tendons et ligaments la stabilité mécanique nécessaire.
Contractile protéines - l'actine et la myosine permettent la mobilité des muscles.
Enzymes, hormones - contrôle du métabolisme.
Canaux ioniques et protéines de transport dans les membranes cellulaires - passage des hydrophobes et lipophiles molécules, respectivement, à travers le biologique membrane cellulaire.
Protéines plasmatiques - protéines qui transportent des substances entre les tissus et les organes dans le sang, telles que les lipoprotéines (transport des lipides), l'hémoglobine (transport de l'oxygène), la transferrine (transport du fer) et les protéines de liaison au rétinol (transport de la vitamine A); en plus de transporter des substances dans le sang, l'albumine de protéine plasmatique est également responsable du maintien de la pression oncotique
Facteurs de coagulation sanguine, tels que le fibrinogène et la thrombine, qui sont impliqués à la fois dans la coagulation sanguine extrinsèque et intrinsèque, ainsi que dans les réactions protectrices et défensives de l'organisme
Immunoglobulines or anticorps - protection et défense contre les substances étrangères.

En plus de la biosynthèse des protéines, la lysine est essentielle pour les processus suivants:

Réticulation de Collagène fibres sous forme d'hydroxylysine.
Formation d'amines biogènes
Synthèse de la L-carnitine

Hydroxylation de lysine pendant Collagène biosynthèse Suite à la biosynthèse des protéines à partir de l'ARNm - post-traductionnel - individuel acides aminés intégré dans la protéine peut être modifié enzymatiquement et non enzymatiquement. De telles modifications structurelles affectent les propriétés fonctionnelles des protéines. La modification post-traductionnelle de lysine et proline dans les fibroblastes de tissu conjonctif. Après la biosynthèse des chaînes polypeptidiques de collagène individuelles au Ribosomes du rER, ceux-ci pénètrent dans la lumière du RE des fibroblastes - cellules du tissu conjonctif. Là, certains résidus de lysine ou de proline du collagène molécules sont modifiés par les hydroxygénases. Les hydroxygénases représentent enzymes avec un divalent fonte atome dans le site actif, qui fixent un groupe hydroxyle (OH) à leurs substrats, dans ce cas la lysine ou la proline. Ce groupe OH est tout à fait crucial pour la fonctionnalité du collagène en tant que protéine structurelle. Parallèlement aux réactions d'hydroxylation, trois chaînes polypeptidiques de collagène sont réunies dans la lumière du RE par la formation de Hydrogénation liaisons et ponts disulfure, résultant en une molécule hélicoïdale à trois brins - triple hélice - appelée procollagène. Chaque collagène ou triple hélice peut être composé de 600 à 3,000 acides aminés, selon le type de collagène. Ensuite, le procollagène, qui contient en partie des résidus de lysine et de proline hydroxylés, est transporté du RE vers l'appareil de Golgi des fibroblastes. Dans l'appareil de Golgi, sucre résidus, tels que glucose ainsi que galactose, sont attachés à l'hydroxylysine de collagène. La liaison se produit entre le groupe OH de l'hydroxylysine et le groupe OH de la sucre comprenant élimination of d'eau - Liaison O-glycosidique. À la suite de cette O-glycosylation, des glycoprotéines se forment, qui aident au repliement des protéines ou augmentent la stabilité du collagène. L'hydroxylation de la proline en hydroxyproline conduit principalement à une plus grande traction force et la stabilité de la triple hélice de collagène.Le collagène est incorporé dans les vésicules sécrétoires de l'appareil de Golgi, transporté vers le membrane cellulaire d'un fibroblaste et libéré dans l'espace extracellulaire par exocytose (fusion des vésicules avec la membrane). Par la suite, collagène individuel à trois brins molécules assembler en fibrilles de collagène (fibrillogenèse). Dans une étape supplémentaire, la réticulation covalente des fibrilles de collagène se produit avec la formation de fibres de collagène, la réticulation se produisant au niveau de résidus lysine et hydroxylysine spécifiques. Par définition, seules les molécules tripelhélicoïdales de la matrice extracellulaire sont appelées collagènes. Actuellement, 28 types de collagène sont connus (type I à XXVIII), qui appartiennent à des familles de collagène spécifiques, telles que les collagènes fibrillaires, réticulaires ou à cordon. Selon le type de collagène, plus ou moins de résidus lysine ou proline sont présents à l'état hydroxylé. Ainsi, dans la membrane basale des cellules, plus de 60% des molécules de lysine sont modifiées. Jusqu'à 12% d'entre eux sont liés à glucides. En cartilage, environ 60% des résidus lysine sont également hydroxylés. Seule une petite proportion d’entre eux (4%) est associée à glucides. En peau et les os, seuls 20% des résidus lysine sont présents sous forme d'hydroxylysine. La fraction glucidique est négligeable à 0.4%. Pour l'hydroxylation de la lysine et de la proline, la présence de vitamine C (acide ascorbique) est essentiel. Vitamine C influence l'activité de l'hydroxygénase, qui ne peut fonctionner de manière optimale que lorsqu'elle fonte l'atome est à l'état divalent. Divers agents oxydants, tels que le fluor, oxygène, Hydrogénation le peroxyde et ses adduits, sont capables d'éliminer les électrons de l'oligo-élément fonte. Ainsi, le fer est rapidement converti de sa forme bivalente (Fe2 +) à sa forme trivalente (Fe3 +), entraînant une altération de l'activité hydroxygénase. Vitamine C contrecarre cela. En tant qu'agent réducteur, l'acide ascorbique maintient l'état divalent de l'atome de fer de l'hydroxygénase. En transférant des électrons, il réduit Fe3 + en Fe2 +. Le manque de vitamine C conduire à une hydroxylation déficiente de la lysine collagène et de la proline, entraînant la formation de molécules de collagène endommagées qui ne peuvent pas remplir leur fonction protéique structurelle. Par conséquent, les patients atteints du scorbut, une maladie par carence en vitamine C, souffrent souvent de symptômes dus à une biosynthèse défectueuse du collagène. Ceux-ci incluent les pauvres cicatrisation, peau problèmes et inflammation ainsi que saignements, fonte musculaire, inflammation des articulations, fragilité sang bateauxet douleur osseuse due à un saignement sous le périoste (hémorragie sous-périostée). De plus, la vitamine C stimule gène expression pour la biosynthèse du collagène et est important à la fois pour l'exocytose nécessaire du procollagène du fibroblaste dans la matrice extracellulaire (matrice extracellulaire, substance intercellulaire, ECM, ECM) et pour la réticulation des fibrilles de collagène. Formation de biogénique amines Parmi de nombreux autres amino des acides, la lysine sert de précurseur de synthèse des amines biogènes. Dans le cas de la lysine, le clivage du groupe carboxyle - décarboxylation - produit l'amine biogénique cadavérine, qui porte également le nom de 1,5-diaminopentane. Comme tous les autres biogéniques amines, la cadavérine réagit comme une base en raison de la présence du groupe amino (NH2). En tant qu'accepteur de protons, il peut ainsi absorber les protons (H +) à des pH faibles ou acides et ainsi augmenter la valeur du pH. La cadavérine étant produite lors de la digestion des protéines bactériennes (putréfaction) et ayant un caractère basique, l'amine biogénique est également appelée base putréfactive. La synthèse de la cadavérine à partir de la lysine est facilitée par l'intestin les bactéries, en particulier par leur enzymes, les décarboxylases. Ceux-ci nécessitent pour le clivage du groupe carboxyle (CO2) - pyridoxal phosphate (PLP) et la vitamine B6, respectivement. Le PLP joue donc le rôle d'une coenzyme et ne doit pas manquer dans la décarboxylation de l'amino des acides à biogénique amines. Les amines biogènes représentent les précurseurs (précurseurs de synthèse) des composés suivants.

alcaloïdes
Hormones
Coenzymes - les amines biogènes bêta-alanine et cystéamine sont des composants de la coenzyme A, qui sert de transmetteur universel de groupes acyle dans le métabolisme intermédiaire
Vitamines - bêtaalanine est un composant essentiel de la vitamine B5 (acide pantothénique); la propanolamine représente un élément constitutif de vitamine B12 (cobalamine).
Phospholipides - l'éthanolamine est nécessaire à la formation de la phosphatidyléthanolamine et de la -sérine, respectivement, un coagulant et une substance de type thrombokinase.

Certaines amines biogènes libres peuvent même exercer elles-mêmes des effets physiologiques. Par exemple, l'acide gamma-aminobutyrique (GABA), qui est produit à partir de glutamateet histamine ainsi que la sérotonine fonctionnent comme des neurotransmetteurs - messagers chimiques - dans le système nerveux. Synthèse de la L-carnitine et son implication dans le métabolisme cellulaire Le corps humain peut produire lui-même de la L-carnitine à partir de l'amino des acides lysine et méthionine. La prise orale de lysine entraîne une augmentation significative des taux plasmatiques de carnitine. Par exemple, après un seul dose de 5 g de lysine, le taux plasmatique de carnitine est multiplié par six sur une période de 72 heures. Pour la synthèse de la carnitine, qui a lieu dans le foie, les reins et cerveau, les cofacteurs essentiels vitamine C, vitamine B3 (niacine), vitamine B6 (pyridoxine) et le fer doit être disponible en quantité suffisante en plus de la lysine et méthionine. La L-carnitine est une substance de type vitamine naturelle impliquée dans le métabolisme énergétique et joue un rôle clé dans la régulation des métabolisme des graisses. La L-carnitine est impliquée dans le transport des Les acides gras (C12 à C22) à travers la membrane mitochondriale interne et les fournit pour la bêta-oxydation (dégradation des acides gras saturés) qui se produit dans la matrice mitochondriale. Alors que la longue chaîne est saturée Les acides gras peuvent facilement traverser la membrane mitochondriale externe, ils ont besoin de la L-carnitine comme molécule de transport pour passer également la membrane mitochondriale interne. Au niveau de la membrane mitochondriale externe, les résidus d'acides gras, les groupes acyle, sont activés par une liaison dépendante de l'ATP avec la coenzyme A - l'acyl-coenzyme A se forme. Cette activation est essentielle car Les acides gras sont relativement inertes et ne peuvent entrer dans des réactions que sous forme d'acyl-CoA. Par la suite, également au niveau de la membrane mitochondriale externe, le résidu d'acide gras est transféré de la coenzyme A à la carnitine sous l'influence de la carnitine palmitoyltransférase I (CPT I), également connue sous le nom de carnitine acyltransférase I.L'acyl-carnitine qui en résulte est ensuite convertie en carnitine. . L'acyl carnitine résultante est maintenant transportée à l'intérieur de la mitochondrie par une C-acylcarnitine translocase. Là, la carnitine palmitoyl ou l'acyl transférase II transfère le résidu acyle de la carnitine au CoA, de sorte que l'acyl-CoA est à nouveau présent. La L-carnitine libérée dans ce processus est renvoyée au cytosol de la cellule dans l'antiport avec l'acyl-carnitine par la translocase. L'acyl-CoA résultant reste dans la matrice mitochondriale et est maintenant prêt pour la dégradation. La bêta-oxydation, ou la dégradation des acides gras activés, se produit par étapes dans une séquence répétée de 4 réactions individuelles. Les produits d'une seule séquence des 4 réactions individuelles comprennent une molécule d'acide gras qui est de deux carbone des atomes plus courts sous la forme d'acyl-CoA et d'un résidu acétyle lié à la coenzyme A, qui est composée des deux atomes C séparés de l'acide gras. L'acide gras, qui est plus petit de deux atomes de carbone, est renvoyé à la première étape de la bêta-oxydation et subit un autre raccourcissement. Cette séquence réactionnelle est répétée jusqu'à ce que deux molécules d'acétyl-CoA restent à la fin. L'acétyl-CoA s'écoule dans le cycle du citrate pour un catabolisme supplémentaire. Là, de l'énergie est produite sous forme de GTP (guanosine triphosphate), d'équivalents de réduction (NADH, FADH2) et carbone dioxyde. NADH2 et FADH2 fournissent les électrons nécessaires à la chaîne respiratoire mitochondriale ultérieure. Le résultat de la chaîne respiratoire est à nouveau la production d'énergie, cette fois sous forme d'ATP (adénosine triphosphate), qui est essentielle comme source d'énergie pour les processus basiques consommant de l'énergie dans l'organisme. Il est nécessaire, par exemple, pour la synthèse de molécules organiques, actives masse transport à travers les biomembranes et les muscles contractions. L'acétyl-CoA peut également être utilisé pour la synthèse de corps cétoniques ou d'acides gras. Les acides gras et les corps cétoniques acétoacétate, acétone et le bêta-hydroxybutyrate (BHB) représentent d'importants fournisseurs d'énergie pour le corps. Les corps cétoniques se forment dans le mitochondries des hépatocytes (cellules hépatiques), en particulier pendant les périodes de réduction de l'apport glucidique, par exemple pendant jeûne régimes alimentaires, et servent de source d'énergie pour le système nerveux. Dans le métabolisme de la famine, le cerveau peut obtenir jusqu'à 80% de son énergie des corps cétoniques.Répondre à la demande énergétique des corps cétoniques pendant la restriction alimentaire sert à conserver glucose. En tant que substrat de la carnitine palmitoyltransférase, la carnitine est impliquée dans la régulation du métabolisme des glucides en plus de métabolisme des graisses. Des taux plasmatiques de carnitine suffisamment élevés sont une condition préalable à une vitesse de réaction optimale du CPT, qui est actif en particulier sous stress et reçoit les acides gras libérés des dépôts de graisse au mitochondries de cellules exigeantes en énergie et les rend disponibles pour la L-carnitine. Lorsque la carnitine acyltransférase I transfère les résidus acyle de l'acyl-CoA à la carnitine, le pool de coenzyme A libre dans la matrice mitochondriale augmente. Le CoA libre entre maintenant dans la glycolyse (catabolisme des glucides), dans laquelle le monosaccharide (simple sucre) glucose est progressivement dégradé en pyruvate - acide pyruvique. Pour plus de catabolisme de pyruvate, le CoA libre est transféré à un résidu acétyle pour former de l'acétyl-CoA, qui est utilisé pour fournir de l'énergie. Puisque l'acide pyruvique est continuellement converti en acétyl-CoA par la présence de CoA non lié, il n'est présent qu'à de faibles concentrations. Si lactate (acide lactique) s'accumule dans les tissus musculaires pendant un exercice intense en raison de conditions anaérobies, l'acide lactique est métabolisé en pyruvate en raison de concentration différences. Ainsi, l'excès lactate est dégradée et le pool de pyruvate est maintenu, qui à son tour est décarboxylé par oxydation en acétyl-CoA par l'action de la pyruvate déshydrogénase dans la matrice mitochondriale. De plus, à la suite de lactate catabolisme, une baisse du pH des fibres musculaires est évitée, évitant ainsi sensation de fatigue. Autres effets de la L-carnitine:

Effet cardioprotecteur - la carnitine améliore les performances du Cœur muscle dans l'insuffisance cardiaque (incapacité du cœur à distribuer la quantité de sang requis par l'organisme au besoin).
Effet hypolipidémiant - la carnitine abaisse les taux plasmatiques de triglycérides.
Effet immunostimulant - la carnitine est capable d'améliorer la fonction de T et B lymphocytes, ainsi que les macrophages et les neutrophiles.

Limitations de la disponibilité de la L-carnitine, soit en raison d'un apport insuffisant ou de faibles taux plasmatiques de lysine et méthionine, conduire aux perturbations dans le métabolisme énergétique. De faibles concentrations de carnitine, en raison de sa fonction de support, réduisent à la fois le passage des acides gras à longue chaîne à travers la membrane mitochondriale interne et la dégradation des acides gras dans la matrice mitochondriale. En raison de l'accumulation d'esters d'acyl-CoA à longue chaîne non utilisables dans le cytosol des cellules et de la bêta-oxydation déficiente, l'apport d'ATP et donc l'apport d'énergie des cellules en souffre. Cela affecte particulièrement le muscle cardiaque, qui dépend de la dégradation des acides gras comme principale source de production d'énergie en raison de ses faibles réserves de glycogène - forme de stockage du glucose. Le déficit énergétique causé par une carence en carnitine entraîne des troubles circulatoires qui réduisent considérablement oxygène transport vers le Cœur. Cela augmente le risque de souffrance angine symptômes de la poitrine, caractérisés par un brûlantsensation de déchirure ou de crampe dans le Cœur Région. Le décalage entre oxygène la demande et l'approvisionnement en oxygène entraînent une ischémie myocardique (manque d'oxygène au myocarde), qui n'est pas rarement le déclencheur de l'infarctus du myocarde (crise cardiaque). Enfin, une disponibilité suffisante de L-carnitine joue un rôle important dans la prévention et thérapie des troubles métaboliques chez les personnes mal perfusées myocarde. Les carences en carnitine affectent également le métabolisme des protéines et des glucides. En raison de l'utilisation réduite des acides gras dans les carences en carnitine, d'autres substrats doivent être de plus en plus sollicités pour maintenir l'apport énergétique. Nous parlons de glucose et de protéines. Le glucose est de plus en plus transporté du sang dans les cellules lorsque l'énergie est nécessaire, ce qui provoque son plasma concentration laisser tomber. Hypoglycémie (baisse de la glycémie) est le résultat. Une synthèse insuffisante d'acétyl-CoA à partir d'acides gras entraîne des limitations de la gluconéogenèse (nouvelle formation de glucose) et de la cétogenèse (formation de corps cétoniques) dans les hépatocytes du foie. Les corps cétoniques sont particulièrement importants dans le métabolisme de la famine, où ils servent de source d'énergie pour le système nerveuxLes substrats riches en énergie comprennent également des protéines. Lorsque les acides gras ne peuvent pas être utilisés pour obtenir de l'ATP, il y a une dégradation accrue des protéines dans les muscles et autres tissus, avec des conséquences importantes sur les performances physiques et la système immunitaire .

L-carnitine dans le sport

La carnitine est souvent recommandée comme complément aux personnes qui recherchent une réduction de la graisse corporelle par l'exercice et régime. Dans ce contexte, on dit que la L-carnitine conduire à une oxydation accrue (brûlant) d'acides gras à longue chaîne. De plus, la consommation de carnitine devrait augmenter endurance performances et accélérer la régénération après un exercice intense. Des études ont montré qu'une augmentation de l'apport en carnitine avec de la nourriture ne conduit qu'à une augmentation des performances ou une diminution du poids corporel via la stimulation de la dégradation des graisses s'il y avait auparavant une L-carnitine réduite. concentration dans les fibres musculaires, soit en raison d'un apport insuffisant, d'une augmentation des pertes ou d'une restriction génétique ou autre de la synthèse de la carnitine. En outre, la supplémentation en L-carnitine profite également aux personnes ayant une perte de graisse corporelle qui s'engagent régulièrement dans endurance l'exercice et ceux qui ont des besoins énergétiques accrus. La raison en est la mobilisation de triglycérides des dépôts de graisse, qui est augmentée pendant l'aérobie endurance exercice ainsi que pendant une carence énergétique. La dégradation des acides gras dans le tissu adipeux et le transport ultérieur des acides gras libres dans la circulation sanguine vers les myocytes énergivores (cellules musculaires), est une condition préalable essentielle à l'efficacité de la L-carnitine. Dans le mitochondries des cellules musculaires, la carnitine peut enfin remplir sa fonction et rendre les acides gras libres disponibles pour la bêta-oxydation en les transportant dans la matrice mitochondriale. Par conséquent, des taux plasmatiques de carnitine suffisamment élevés sont importants pour assurer l'utilisation prioritaire des acides gras comme principaux fournisseurs d'énergie du muscle squelettique au repos, dans la phase post-absorption, pendant la famine et pendant les exercices d'endurance à long terme, et ainsi pour perdre l'excès. graisse corporelle. En utilisant principalement des acides gras, la L-carnitine a un effet d'épargne protéique pendant les conditions cataboliques, telles que entrainement d'endurance ou la famine. Il offre une protection contre les enzymes importantes, hormones, immunoglobulines, plasma, protéines de transport, structurelles, de coagulation sanguine et contractiles du tissu musculaire. Ainsi, la L-carnitine maintient les performances et a des effets immunostimulants. Entre autres études, des scientifiques de l'Université du Connecticut aux États-Unis ont également constaté que Apport de L-carnitine améliore considérablement les performances d'endurance moyennes et permet une récupération plus rapide après un effort physique majeur. Ces effets sont vraisemblablement dus au bon apport d'énergie des cellules par la L-carnitine, qui se traduit par une augmentation du flux sanguin et une amélioration de l'apport d'oxygène aux muscles. De plus, une concentration de L-carnitine suffisamment élevée dans le sang des sportifs de loisir en bonne santé entraîne une production significativement plus faible de radicaux libres, moins de courbatures et moins de dommages musculaires après l'exercice. Ces effets peuvent s'expliquer par la dégradation accrue du lactate, qui s'accumule lors d'un exercice intense en raison d'un manque d'oxygène. Boire des boissons contenant de la caféine, telles que café, thé, cacao or boissons énergisantes, peut soutenir le catabolisme des acides gras oxydatifs dans les mitochondries et contribuer à la réduction de la graisse corporelle. Caféine est capable d'inhiber l'activité de l'enzyme phosphodiestérase, qui catalyse la dégradation de l'AMPc - cyclique adénosine monophosphate. Ainsi, une concentration suffisamment élevée d'AMPc est disponible dans les cellules. l'AMPc active lipase, qui conduit à une lipolyse - clivage de triglycérides - dans le tissu adipeux. Ceci est suivi par une augmentation des acides gras libres dans le tissu adipeux, leur élimination dans le plasma vers le foie ou les muscles à l'aide de la protéine de transport albumineet la bêta-oxydation cellulaire ultérieure. On sait depuis un certain temps que la consommation de café avant l'exercice d'endurance a des avantages pour la perte de graisse. Pourtant, café doit être évité avant les exercices d'endurance à long terme. En raison de son effet diurétique, caféine favorise la perte de liquide par les reins, qui est de toute façon augmentée chez les athlètes d'endurance. Les personnes actives sur le plan sportif doivent faire attention à un apport élevé en lysine afin de maintenir les taux plasmatiques de carnitine à un niveau élevé, de même qu'un apport régulier en méthionine, vitamine C, vitamine B3 (niacine), vitamine B6 (pyridoxine) et le fer ne doivent pas être ignorés pour assurer une synthèse endogène suffisante de la carnitine. Lors d'un effort physique ou en état de famine, la L-carnitine est inévitablement perdue du muscle et l'excrétion des esters de L-carnitine dans l'urine augmente. Les pertes augmentent au fur et à mesure que les acides gras libres (FFS) du tissu adipeux sont offerts au muscle. Par conséquent, il existe un besoin accru de L-carnitine pour les personnes qui exercent ou régime beaucoup. Les pertes peuvent être compensées par une synthèse endogène accrue de la lysine, de la méthionine et des autres cofacteurs essentiels ainsi que par un apport accru de carnitine via l'alimentation. La L-carnitine est principalement absorbée par la viande. La viande rouge est riche en carnitine, en particulier le mouton et l'agneau. Contrairement aux personnes actives sur le plan sportif, un apport accru en carnitine n'entraîne pas une augmentation de l'oxydation des acides gras chez les non-sportifs ou les personnes physiquement inactives. La raison en est que l'inactivité physique entraîne une mobilisation insuffisante ou inexistante des acides gras à partir des dépôts de graisse. En conséquence, ni la bêta-oxydation dans les mitochondries des cellules ni la réduction des tissus adipeux corporels ne peuvent se produire. Autres fonctions de la lysine et leurs applications.

Effet rehaussant sur arginine - En retardant le transport de l'arginine du sang vers les cellules, la lysine apporte une augmentation de l'arginine concentration plasmatique. Arginine appartient aux acides aminés semi-essentiels - conditionnellement indispensables - et se trouve dans presque toutes les protéines. Il peut être synthétisé dans l'organisme à partir de glutamate ou ornithine, citrulline et l'aspartate, respectivement, et est intégré dans le cycle de l'ornithine, qui est localisé dans le foie. Dans le cycle de l'ornithine, le clivage de arginine aboutit à la biosynthèse de urée. De cette façon, le ammoniac libérés des acides aminés peuvent être détoxifiés. De plus, l'arginine est le seul précurseur de l'oxyde nitrique (NO), qui joue un rôle crucial dans la vasodilatation et l'inhibition de l'agrégation et de l'adhésion plaquettaires. Le NO neutralise le dysfonctionnement endothélial (altération de la fonction vasculaire) et donc les modifications athéroscléreuses. Des taux plasmatiques d'arginine suffisamment élevés continuent d'être importants pour la sécrétion de STH. Hormone somatotrope (STH) signifie somatotropine, une hormone de croissance produite lors de l'adénohypophyse ( glande pituitaire). Il est essentiel pour une croissance de longueur normale. Sa production est particulièrement prononcée pendant la puberté. La STH affecte presque tous les tissus du corps, en particulier os, les muscles et le foie. Une fois que la taille corporelle génétiquement déterminée est atteinte, somatotropine régule principalement le rapport de muscle masse grossir.
Etendez la sécurité absorption et stockage de calcium in os et les dents - la consommation d'aliments riches en lysine ou une supplémentation en lysine est bénéfique pour l'ostéoporose les patients.
Etendez la sécurité absorption de fer - une étude a révélé qu'une augmentation de l'apport en lysine affectait positivement hémoglobine niveaux chez les femmes enceintes. Hémoglobine est le pigment sanguin rouge contenant du fer de érythrocytes (des globules rouges).
Herpès simplex - La lysine peut aider à guérir les infections herpétiques. Ainsi, une étude de herpès les patients simplex qui ont reçu 800 à 1,000 500 mg de lysine par jour pendant la phase aiguë de l'infection et XNUMX mg par jour pour l'entretien ont entraîné une guérison considérablement accélérée. Par certains experts, l'utilisation de la lysine est également considérée comme extrêmement utile dans les organes génitaux herpès.
La cicatrisation des plaies - en tant que composant essentiel du collagène, un apport adéquat d'aliments riches en lysine optimise la guérison des blessures. La lysine, associée à la proline à l'état hydroxylé, est responsable de la formation de fibres de collagène par réticulation des fibrilles de collagène et de la stabilité des molécules de collagène.
Athérosclérose (artériosclérose, durcissement des artères) - la lysine peut être utilisée pour la prévention et le traitement de l'athérosclérose. L'athérosclérose est une maladie occlusive artérielle dans laquelle il y a des dépôts de graisses sanguines, de thrombus, de tissu conjonctif et calcium dans les parois artérielles ou vasculaires. La lysine empêche le dépôt de lipoprotéine (a) - Lp (a) - et la rend ainsi inefficace.L (a) représente un complexe lipoprotéine et est structurellement similaire à LDL (faible densité lipoprotéine), le soi-disant «mauvais cholestérol«. La Lp (a) étant une lipoprotéine particulièrement «collante», elle est responsable de la majorité des dépôts graisseux dans la paroi artérielle. Enfin, la Lp (a) est un facteur de risque indépendant d'athérosclérose et de ses séquelles. Séparément, Lp (a) favorise le thrombus (caillot de sang) formation en inhibant le clivage de la fibrine dans la lumière du vaisseau via le déplacement de la plasmine. La fibrine est une «colle» réticulée activée de la coagulation sanguine plasmatique et conduit à la fermeture de blessures via la formation d'un caillot de sang. De plus, la lysine peut dégrader l'athérosclérose préexistante plaque en éliminant la Lp (a) déposée et d'autres lipoprotéines dans la paroi artérielle. Des études ont élucidé l'importance de la lysine dans le traitement de l'athérosclérose. Sur une période de 12 mois, 50 hommes et 5 femmes à différents stades de la maladie ont reçu 450 mg de lysine et de proline par jour en association avec vitamines, minéraux, oligo-éléments et 150 mg de la cystéine, L-carnitine et arginine par jour. Après ces 12 mois, la tomographie par ordinateur ultra-rapide a révélé que la progression de l'athérosclérose avait été clairement ralentie ou presque stoppée. Presque aucune nouvelle plaque ne s'est formée dans les parois vasculaires des patients. Chez tous les sujets, le taux de croissance des dépôts athéroscléreux dans le bateaux a été réduite de 11% en moyenne. Les patients aux premiers stades de la maladie ont répondu significativement mieux à la thérapie. Chez ces patients, le taux de plaque la croissance a été réduite de 50 à 65%. Dans un cas, la calcification du coronaire bateaux a même été renversé et la maladie a guéri. On suppose que la formation considérablement réduite d'autres dépôts athérosclérotiques est basée sur l'effet synergique de toutes les substances vitales administrées.

Valence biologique

La valeur protéique biologique (BW) signifie la qualité nutritionnelle d'une protéine. C'est une mesure de l'efficacité avec laquelle une protéine alimentaire peut être convertie en protéine endogène ou utilisée pour la biosynthèse des protéines endogènes. La similitude entre les protéines alimentaires et endogènes dépend de la composition en acides aminés. Plus la qualité d'une protéine alimentaire est élevée, plus elle est similaire à la protéine du corps dans sa composition en acides aminés, et moins elle doit être ingérée pour maintenir la biosynthèse des protéines et répondre aux besoins de l'organisme - à condition que le corps soit adéquatement approvisionné en l'énergie sous forme de glucides et de graisses, de sorte que les protéines alimentaires ne sont pas utilisées pour la production d'énergie. Les les acides aminés essentiels, qui sont importants pour la biosynthèse des protéines endogènes. Tous ces éléments doivent être présents simultanément pour la formation des protéines au site de synthèse dans la cellule. Un déficit intracellulaire d'un seul acide aminé arrêterait la synthèse de la protéine en question, nécessitant la dégradation des sous-molécules déjà construites. L'acide aminé essentiel qui est le premier à limiter la biosynthèse des protéines endogènes en raison de sa concentration insuffisante en protéines alimentaires est appelé le premier acide aminé limitant. La lysine est le premier acide aminé limitant dans les protéines, en particulier dans les glutélines et les prolamines de blé, de seigle, de riz et maïs, ainsi que dans les protéines de lin et de colza. Pour déterminer la valeur biologique des protéines, les deux chercheurs en nutrition Kofranyi et Jekat ont développé une méthode spéciale en 1964. Selon cette méthode, pour chaque protéine testée, la quantité suffisante pour maintenir la équilibre of azote l'équilibre est déterminé - détermination du N-équilibre minimum. La valeur de référence est la protéine d'œuf entier, dont la valeur biologique a été arbitrairement fixée à 100 ou 1 à 100%. Parmi toutes les protéines individuelles, elle a le poids corporel le plus élevé. Si une protéine est utilisée par le corps moins efficacement que la protéine d'oeuf, le poids corporel de cette protéine est inférieur à 100. Les protéines provenant d'aliments d'origine animale ont un poids corporel plus élevé que les protéines d'origine végétale en raison de leur composition en acides aminés plus similaire à celle des protéines corporelles. Par conséquent, les protéines animales répondent généralement mieux aux besoins des humains. Pour donner un exemple, le porc a un poids corporel de 85, tandis que le riz a un poids corporel de seulement 66. En combinant intelligemment différents supports protéiques, les aliments à faible valeur biologique peuvent être améliorés. Ceci est connu comme l'effet complémentaire de différentes protéines. Les cornflakes, par exemple, ont un poids corporel très faible car ils ne contiennent que de petites quantités de lysine, un acide aminé essentiel. Ils sont presque sans valeur en tant que fournisseurs de protéines. Les mélanger avec lait, cependant, augmente considérablement le poids corporel de la protéine de cornflakes, car les fractions protéiques du lait, telles que la caséine et la lactatalbumine, contiennent de la lysine en abondance et ont donc une valeur biologique élevée. Grâce à l'effet de supplémentation en protéines individuelles, il est possible d'obtenir un poids corporel supérieur à celui de la protéine d'œuf entier. Le plus grand effet de supplémentation est obtenu en combinant 36% d'œuf entier avec 64% de protéines de pomme de terre, ce qui permet d'obtenir un poids corporel de 136.

Dégradation de la lysine

La lysine et d'autres acides aminés peuvent en principe être métabolisés et dégradés dans toutes les cellules et organes de l'organisme. Cependant, les systèmes enzymatiques pour le catabolisme du les acides aminés essentiels se trouvent principalement dans les hépatocytes (cellules hépatiques). Lors de la dégradation de la lysine, ammoniac (NH3) et un acide alpha-céto sont libérés. D'une part, les acides alpha-céto peuvent être utilisés directement pour la production d'énergie. D'autre part, la lysine étant de nature cétogène, elle sert de précurseur pour la synthèse d'acétyl-CoA. L'acétyl-CoA est un produit de départ essentiel de la lipogenèse (biosynthèse des acides gras), mais peut également être utilisé pour la cétogenèse - synthèse des corps cétoniques. A partir de l'acétyl-CoA, l'acétoacétate du corps cétonique est formé via plusieurs étapes intermédiaires, à partir desquelles les deux autres corps cétoniques acétone et du bêta-hydroxybutyrate se forment. Les acides gras et les corps cétoniques représentent des fournisseurs d'énergie importants pour le corps. Ammoniac permet la synthèse de acides aminés non essentiels, purines, porphyrines, protéines plasmatiques et protéines de défense contre les infections. Le NH3 sous forme libre étant neurotoxique même en très petites quantités, il doit être fixé et excrété. L'ammoniac peut causer de graves dommages cellulaires en inhibant le métabolisme énergétique et les changements de pH. La fixation de l'ammoniac se fait par un glutamate réaction de déshydrogénase. Dans ce processus, l'ammoniac libéré dans les tissus extra-hépatiques est transféré à l'alpha-cétoglutarate, produisant du glutamate. Le transfert d'un deuxième groupe amino vers le glutamate entraîne la formation de glutamine. Le processus de glutamine la synthèse sert d'ammoniaque préliminaire désintoxication. Glutamine, qui se forme principalement dans le cerveau, transporte le NH3 lié et donc inoffensif vers le foie. D'autres formes de transport de l'ammoniac vers le foie sont l'acide aspartique (aspartate) et alanine. Ce dernier acide aminé est formé par la liaison de l'ammoniac au pyruvate dans les muscles. Dans le foie, l'ammoniac est libéré de la glutamine, du glutamate, alanine et l'aspartate. NH3 est maintenant introduit dans les hépatocytes (cellules hépatiques) pour désintoxication utilisant du carbamyl-phosphate synthétase dans urée biosynthèse. Deux molécules d'ammoniaque forment une molécule de urée, qui n'est pas toxique et est excrété par les reins dans l'urine. Par la formation d'urée, 1 à 2 moles d'ammoniaque peuvent être éliminées quotidiennement. L'étendue de la synthèse de l'urée est soumise à l'influence de régime, en particulier l'apport protéique en termes de quantité et de qualité biologique. Dans un régime alimentaire moyen, la quantité d'urée dans l'urine quotidienne est d'environ 30 grammes. Les personnes handicapées un rein sont incapables d'excréter l'excès d'urée par les reins. Les personnes touchées doivent suivre un régime pauvre en protéines pour éviter une augmentation de la production et de l'accumulation d'urée dans le un rein en raison de la dégradation des acides aminés.